1 00:00:00,940 --> 00:00:09,500 Los alumnos del IESLAR, bachillerato nocturno del tercer bloque de ciencias, han realizado una práctica de laboratorio sobre proteínas. 2 00:00:10,140 --> 00:00:15,660 Las proteínas, debido al gran tamaño de sus moléculas, forman con el agua soluciones coloidales. 3 00:00:16,239 --> 00:00:23,500 Estas soluciones pueden precipitar con formación de coágulos al ser calentadas a temperaturas superiores a los 70 grados 4 00:00:23,500 --> 00:00:30,399 o al ser tratadas con diferentes soluciones salinas, ácidas o básicas. 5 00:00:30,399 --> 00:00:45,399 La coagulación de las proteínas es un proceso irreversible y se debe a su desnaturalización por los agentes indicados, que al actuar sobre la proteína, la desordenan por la destrucción de su estructura terciaria y cuaternaria. 6 00:00:46,780 --> 00:00:56,729 Los materiales que vamos a utilizar para realizar esta práctica son los siguientes. 7 00:00:57,909 --> 00:01:00,869 Clara de huevo o valvúmina, la proteína. 8 00:01:03,149 --> 00:01:04,909 Gradilla de tubos de ensayo. 9 00:01:05,750 --> 00:01:08,230 Cuentagotas 10 00:01:08,230 --> 00:01:16,099 Soluciones salinas a distinta concentración 11 00:01:16,099 --> 00:01:17,959 Mechero de alcohol 12 00:01:17,959 --> 00:01:23,799 Soluciones ácidas de ácido acético o ácido clorhídrico 13 00:01:23,799 --> 00:01:27,920 Y soluciones básicas de bicarbonato sódico 14 00:01:27,920 --> 00:01:34,180 Procedimiento 15 00:01:34,180 --> 00:01:40,980 Para ver la coagulación de las proteínas vamos a utilizar clara de huevo o albúmina al 65% 16 00:01:40,980 --> 00:01:43,299 Una proteína que es soluble en agua 17 00:01:43,299 --> 00:01:51,799 y que se utiliza para panadería y repostería, como espumante, estabilizador o para realizar merengue. 18 00:01:52,340 --> 00:01:58,780 Para conseguir más volumen, si fuera necesario, podemos preparar esta disolución de clara de huevo en agua, 19 00:01:59,180 --> 00:02:01,680 de forma que quede una mezcla aún más espesa. 20 00:02:02,819 --> 00:02:05,599 Vamos a realizar de la siguiente forma. 21 00:02:06,200 --> 00:02:12,099 Una. Vamos a colocar en cinco tubos de ensayo una pequeña cantidad de clara de huevo. 22 00:02:13,300 --> 00:02:30,659 Sobre ellos van a echar nuestros alumnos con el contagotas una pequeña cantidad de una concentración salina concentrada, 1 molar, unas pequeñas gotas de una solución salina diluida, 0,1 molar. 23 00:02:30,659 --> 00:02:35,580 En otro tubo de ensayo vamos a calentarlo con un mechero de alcohol 24 00:02:35,580 --> 00:02:43,219 En otro tubo de ensayo vamos a echar unas pequeñas gotas de solución ácida, de ácido clorhídrico 25 00:02:43,219 --> 00:02:48,419 Y por último unas pequeñas gotas de bicarbonato sódico de pH básico 26 00:02:48,419 --> 00:02:55,199 La propiedad de las proteínas, la solubilidad va a depender de los siguientes factores 27 00:02:55,199 --> 00:03:00,400 Del tamaño de la molécula, a mayor tamaño menor solubilidad 28 00:03:00,400 --> 00:03:07,840 Y va a dar una disolución coloidal de los radicales de los aminoácidos que presente. 29 00:03:08,599 --> 00:03:14,639 Aquellos donde abunden radicales hidrófobos, la proteína será poco o nada soluble en agua. 30 00:03:15,180 --> 00:03:23,719 Si predominan radicales o grupos hidrófilos o polares, la proteína será soluble en agua ya que forma enlaces de hidrógeno. 31 00:03:23,719 --> 00:03:32,539 Otro factor que depende de la solubilidad es el pH del medio, o ácido o básico 32 00:03:32,539 --> 00:03:38,159 Y por último, la solución salina, cloruro sódico 33 00:03:38,159 --> 00:03:45,280 Si una solución salina es muy concentrada, va a competir por el agua con las proteínas 34 00:03:45,280 --> 00:03:48,639 Para formar enlaces de hidrógeno con la molécula de agua 35 00:03:48,639 --> 00:03:58,639 Si la concentración es diluida, no hay una competición entre la proteína y la sal por formar enlaces de hidrógeno con el agua. 36 00:03:59,819 --> 00:04:08,340 Por otro lado, hay que destacar que la solubilidad del agua es una estructura terciaria en estado nativo. 37 00:04:08,340 --> 00:04:20,959 Esto quiere decir que la estructura nativa está en forma de primaria, secundaria, terciaria o cuaternaria adecuada a la función que ha de desempeñar. 38 00:04:22,079 --> 00:04:27,540 Pero se puede desnaturalizar, es decir, se puede perder esta estructura nativa. 39 00:04:29,160 --> 00:04:32,980 Como consecuencia, solamente se conserva la estructura primaria. 40 00:04:32,980 --> 00:05:02,959 La causa de esta desnaturalización es la temperatura, un elevado grado de temperatura modifica las interacciones entre los radicales, cambio extremo de pH altera la distribución de cargas eléctricas y afecta a las interacciones electrostáticas y por último la presencia de sustancias similares a los aminoácidos ya que compiten con los grupos carboxilo y amino para establecer puentes de hidrógeno. 41 00:05:02,980 --> 00:05:11,819 Hay dos tipos de desnaturalización, la reversible, más frecuente, y la irreversible, como son los huevos duros o cocidos 42 00:05:11,819 --> 00:05:22,720 Conclusiones 43 00:05:22,720 --> 00:05:27,620 Una vez pasado un cierto periodo de tiempo, vamos a observar los tubos de ensayo 44 00:05:27,620 --> 00:05:38,720 En ellos se ha producido coágulo y por lo tanto se ha producido la insolubilidad de la proteína, de la ovoalbumina, en las siguientes concentraciones 45 00:05:38,720 --> 00:05:59,300 Con concentración salina alta, 1 molar, con temperatura, con un pH básico, mientras que cuando la solución salina es diluida y el pH es ácido, no se ha producido la coagulación, la desnaturalización de la proteína.