1
00:00:00,000 --> 00:00:14,000
Vale, pues continuamos entonces. Me escucháis, ¿verdad?

2
00:00:14,000 --> 00:00:21,000
Sí. Vale, gracias.

3
00:00:21,000 --> 00:00:34,000
Vale, pues entonces, lo que os decía, las enzimas, la nomenclatura de enzimas es, la

4
00:00:34,000 --> 00:00:39,800
nomenclatura clásica es la terminación ASA, pero luego, como se descubrieron tantos tipos

5
00:00:39,800 --> 00:00:46,760
de enzimas, pues se pasó a un nombre más científico y lo que os enseñé, ¿no? Hay

6
00:00:46,760 --> 00:00:52,760
una comisión de enzimas y hay distintos números para identificar cada enzima.

7
00:00:52,760 --> 00:00:58,360
Luego, importante también la cinética de las reacciones enzimáticas. Acordaros que

8
00:00:58,360 --> 00:01:03,800
a bajas concentraciones de sustrato, según aumenta la concentración de sustrato, aumenta

9
00:01:03,800 --> 00:01:10,560
la velocidad, pero llega un momento a una determinada concentración de sustrato que

10
00:01:10,560 --> 00:01:15,720
ya la velocidad se mantiene estable, ya no aumenta. ¿Por qué? Porque la enzima se ha

11
00:01:15,720 --> 00:01:21,920
quedado saturada del sustrato. Ya por mucho sustrato que haya, no hay enzima que pueda

12
00:01:21,920 --> 00:01:28,120
reaccionar con este sustrato. Esa sería la cinética y luego vimos también que al ser

13
00:01:28,120 --> 00:01:33,840
una proteína, pues hay factores que afectan a la actividad enzimática como son los cambios

14
00:01:33,840 --> 00:01:40,640
de pH y los cambios de temperatura. Los cambios de pH y de temperatura lo que van a hacer

15
00:01:40,640 --> 00:01:47,720
es desnaturalizar las proteínas, es decir, van a romper todos los enlaces, los puentes

16
00:01:47,720 --> 00:01:54,120
de hidrógeno, los puentes de isofuro, todos los enlaces que mantienen las estructuras

17
00:01:54,120 --> 00:02:01,320
terciarias y secundarias y la enzima se queda solamente con su estructura primaria. Y vimos

18
00:02:01,320 --> 00:02:08,360
que había un intervalo de pH en el que las enzimas tienen su actividad máxima y también

19
00:02:08,360 --> 00:02:14,080
un intervalo de temperatura donde las enzimas tienen la actividad máxima. Y bueno, luego

20
00:02:14,080 --> 00:02:18,400
vimos que hay infinidad de aplicaciones de las enzimas.

21
00:02:18,400 --> 00:02:36,080
Vale, pues vamos a ver ahora en el aula virtual, os voy a poner una tarea que es esta. Es una

22
00:02:36,080 --> 00:02:49,760
tarea que la abriré hoy y es una tarea práctica. Entonces, lo que tenéis que hacer es aplicar

23
00:02:49,760 --> 00:03:00,440
esto que hemos aprendido de las enzimas y vamos a reconocer encima la catalasa. La catalasa

24
00:03:00,440 --> 00:03:07,640
es una enzima que modifica la molécula de peróxido de oxígeno. El peróxido de oxígeno

25
00:03:07,640 --> 00:03:16,600
es un H2O2 y la catalasa lo que va a hacer va a ser convertirla en agua y en oxígeno.

26
00:03:16,600 --> 00:03:21,160
Aquí no se me ha copiado la reacción, pero bueno, la reacción la tenéis ahí en la

27
00:03:21,160 --> 00:03:31,160
tarea. Entonces, la catalasa lo que hace es cuando se genera en el organismo, se genera

28
00:03:31,160 --> 00:03:36,600
el peróxido de hidrógeno que es una molécula tóxica, pues la enzima catalasa lo que hace

29
00:03:36,600 --> 00:03:43,280
es descomponer a esta molécula en agua y en oxígeno. Entonces, lo que tenéis que

30
00:03:43,280 --> 00:03:53,560
hacer en la práctica es, pues con un poco, un trocito de hígado, añadirle agua oxigenada

31
00:03:53,560 --> 00:04:02,680
y ver lo que ocurre. Tenéis que ver si hay algún cambio. Y hacéis lo mismo, pero con

32
00:04:02,680 --> 00:04:08,760
un vegetal. Podéis utilizar zanahoria, tomate, champiñón y ponéis también en un vasito

33
00:04:08,760 --> 00:04:16,120
y le añadís agua oxigenada y miráis a ver qué pasa. Y por último, en otro vasito

34
00:04:16,120 --> 00:04:22,080
ponéis cáscara de huevo, que no tenga nada de restos de huevo y lo mismo, añadís agua

35
00:04:22,080 --> 00:04:30,160
oxigenada y miráis a ver si hay algún cambio. Entonces, esta sería la primera parte y en

36
00:04:30,160 --> 00:04:36,480
la segunda parte vamos a ver qué efecto tiene la temperatura. Ya hemos visto que la temperatura

37
00:04:36,480 --> 00:04:45,160
afecta a las proteínas, que las desnaturaliza y entonces vamos a ver si repetimos estos

38
00:04:45,160 --> 00:04:56,480
procesos, pero a alta temperatura. Entonces, tenéis que poner lo mismo en un vaso, ponéis

39
00:04:56,480 --> 00:05:03,720
unos trocitos de hígado y luego lo tenéis que calentar en el microondas, pues de minuto

40
00:05:03,720 --> 00:05:11,520
y medio. Dependiendo de la cantidad de hígado hay que tenerlo en cuenta. Y una vez que lo

41
00:05:11,520 --> 00:05:18,680
sacamos del microondas le vamos a añadir medio mililitro de agua oxigenada y volvemos

42
00:05:18,680 --> 00:05:24,920
a observar también a ver si ocurre algo, si hay algún cambio. Y repetimos lo mismo

43
00:05:25,240 --> 00:05:35,800
con la zanahoria, con el tomate o con el champiñón. Y entonces después tenéis que hacer un informe

44
00:05:35,800 --> 00:05:42,120
de los resultados, de lo que habéis observado y tendréis que explicar por qué creéis

45
00:05:42,120 --> 00:05:55,280
que ocurren esos cambios o si no ha habido cambios, por qué. Y luego también nos dice

46
00:05:55,280 --> 00:06:07,080
en el punto 5 que utilizando el banco de proteínas, pues tenéis que buscar información tridimensional

47
00:06:07,080 --> 00:06:16,320
de la catalasa. Y por último en el punto 6 tenéis que buscar la secuencia de aminoácidos

48
00:06:16,320 --> 00:06:27,480
de la catalasa. Aquí os pone que la expreséis así, con estas letras y lo que os dice es

49
00:06:27,480 --> 00:06:33,760
que solamente identifiquéis los 10 primeros aminoácidos de la secuencia. Entonces es

50
00:06:33,760 --> 00:06:40,320
un trabajo práctico por una parte, después tenéis que, de la información que saquéis

51
00:06:40,320 --> 00:06:45,520
de la práctica, buscar a ver por qué han sido, ha habido esos cambios o no ha habido

52
00:06:45,520 --> 00:06:53,520
cambios. Después tenéis que buscar la estructura tridimensional de la catalasa y por último

53
00:06:53,520 --> 00:06:59,920
identificar los 10 primeros aminoácidos de la secuencia. Y luego aquí tenéis cómo

54
00:06:59,920 --> 00:07:09,360
se valora y, bueno, algunas recomendaciones. Entonces esta ya os la pondré hoy y os pondré

55
00:07:09,360 --> 00:07:22,400
también la fecha de entrega. Vale, pues esto sería por un lado. Vamos ahora a seguir con

56
00:07:22,400 --> 00:07:43,800
el tema de proteínas. Vale, entonces ya vimos el otro día hasta la parte de enzimas

57
00:07:43,800 --> 00:07:51,320
y ahora vamos a ir a la parte de extracción de proteínas, separación y extracción.

58
00:07:51,320 --> 00:08:00,160
Esta parte la tenéis en el aula virtual, en la página 16. ¿Veis la presentación,

59
00:08:00,160 --> 00:08:18,680
verdad? Sí que se ve. Vale, gracias. Vale, entonces vamos a ver, bueno, aquí tenéis

60
00:08:18,760 --> 00:08:28,520
el mapa conceptual que lo tenéis ahí en el aula virtual. Entonces, bueno, tenéis

61
00:08:28,520 --> 00:08:37,640
lo que hemos ido estudiando. Vale, tenemos por un lado la estructura de las proteínas,

62
00:08:37,640 --> 00:08:43,600
como las proteínas están formadas por aminoácidos y estos aminoácidos se unen mediante enlaces

63
00:08:43,600 --> 00:08:51,000
peptídicos. Estas uniones de aminoácidos van a dar lugar a la estructura primaria.

64
00:08:51,000 --> 00:08:59,800
Esta estructura, dependiendo de cómo sea esta estructura primaria de la serie de aminoácidos

65
00:08:59,800 --> 00:09:07,120
que tengamos, pues así va a ser la estructura secundaria, la estructura terciaria y por

66
00:09:07,120 --> 00:09:11,880
último la estructura cuaternaria, que no la tienen todas las proteínas. La estructura

67
00:09:11,880 --> 00:09:20,400
cuaternaria solo la tienen algunas proteínas. Entonces, esto por un lado, esto es lo que

68
00:09:20,400 --> 00:09:27,880
vimos el primer día de proteínas. Ahora, una vez que sabemos cómo son las proteínas,

69
00:09:27,880 --> 00:09:35,880
vamos a aprender a extraer estas proteínas. Vamos a sacar el extracto proteico y una vez

70
00:09:35,880 --> 00:09:47,040
que tenemos las proteínas, una vez que tengamos esas proteínas, lo que vamos a aprender es

71
00:09:47,040 --> 00:09:53,800
por un lado a cuantificarlas, es decir, cuántas proteínas tenemos y tenemos, bueno, estos

72
00:09:53,800 --> 00:10:03,080
tres métodos, Lowry, Brandt, Cori y espectrofotométrico. Y una vez que sabemos cuántas proteínas

73
00:10:03,080 --> 00:10:14,480
tenemos, luego vamos a fraccionar esas proteínas mediante diálisis, cromatografía y electroforesis.

74
00:10:14,480 --> 00:10:19,960
Una vez que separamos esas proteínas, lo siguiente que vamos a hacer es a analizar

75
00:10:19,960 --> 00:10:28,160
esas proteínas por estas técnicas. Y lo que se me ha olvidado comentaros es que el extracto,

76
00:10:28,320 --> 00:10:36,880
se obtiene el extracto proteico y, bueno, tendríamos estas técnicas para obtener el

77
00:10:36,880 --> 00:10:39,080
extracto proteico, que es lo que vamos a ver hoy.

78
00:10:39,080 --> 00:10:51,200
Vale, pues entonces, las proteínas que tenemos van a estar mezcladas, porque en las células

79
00:10:51,200 --> 00:10:57,200
vamos a tener otros muchos componentes en la célula. Entonces, lo primero que tenemos

80
00:10:57,200 --> 00:11:03,960
que hacer es aislar esas proteínas. ¿Y cómo aislamos esas proteínas del resto de

81
00:11:03,960 --> 00:11:08,720
componentes de la célula? Pues lo que vamos a hacer es una rotura celular.

82
00:11:08,720 --> 00:11:21,600
Entonces, bueno, que sepáis que todas las células del cuerpo humano tienen proteínas,

83
00:11:21,600 --> 00:11:27,160
que las proteínas son una parte muy importante que es de la piel, de los músculos, en los

84
00:11:27,160 --> 00:11:33,280
órganos, en las glándulas, y que las proteínas también se encuentran en líquidos corporales

85
00:11:33,280 --> 00:11:44,680
excepto en la bilis y en la orina. Vale, pues vamos a ver qué métodos hay para romper

86
00:11:44,680 --> 00:11:52,120
la célula y extraer las proteínas. Entonces, los tipos de métodos que se utilizan son

87
00:11:52,120 --> 00:12:02,800
la lisis celular, la destrucción mecánica y la congelación-descongelación. Pues vamos

88
00:12:02,800 --> 00:12:12,120
a ir viendo cada uno de ellos. Bueno, pues por un lado tenemos la lisis celular. ¿Cómo

89
00:12:12,120 --> 00:12:21,280
se hace esta lisis celular? Pues lo que se hace es preparar una disolución de las células,

90
00:12:21,280 --> 00:12:28,000
suspender las células, pero en una disolución hipotónica. Hipotónica quiere decir que

91
00:12:28,000 --> 00:12:37,640
está más diluida que el interior de la célula. Por lo tanto, al disolver la célula en esta

92
00:12:37,640 --> 00:12:46,000
disolución lo que va a ocurrir es el efecto de ósmosis. Por diferencia osmótica, el

93
00:12:46,000 --> 00:12:53,400
agua va a penetrar al interior de la célula y lo que ocurre es que la célula se hincha

94
00:12:53,400 --> 00:13:03,120
y al final acaba rompiéndose. Entonces, para esta técnica de lisis celular se utiliza

95
00:13:03,120 --> 00:13:11,720
el tratamiento osmótico. Es decir, ponemos a la célula en una disolución más diluida

96
00:13:11,720 --> 00:13:21,000
que el interior celular y por el efecto osmótico el agua va a entrar al interior de la célula,

97
00:13:21,000 --> 00:13:29,000
la va a hinchar y al final acaba rompiendo. Esta técnica no nos vale para todas las células,

98
00:13:29,000 --> 00:13:36,120
solamente para las células sin pared celular, como las de tejidos animales, pero nos va

99
00:13:36,120 --> 00:13:47,760
a valer para células vegetales o aztecas. Este sería la lisis celular. Luego tenemos

100
00:13:47,760 --> 00:13:55,560
la lisis celular pero enzimática. Esta no está en los apuntes vuestros. Esta lo único

101
00:13:55,560 --> 00:14:02,560
que consiste es utilizar enzimas, enzimas que extraigan a las proteínas de las bacterias

102
00:14:02,560 --> 00:14:09,200
o de las levaduras. Y estas enzimas lo que sí que hacen es romper la membrana y la pared

103
00:14:09,200 --> 00:14:21,760
celular. Esta sería la lisis celular enzimática. Para extraer proteínas de bacterias, de levaduras

104
00:14:21,760 --> 00:14:27,120
o de células ecuariotas incluidas en tejidos fibrosos donde las membranas celulares están

105
00:14:27,120 --> 00:14:36,280
rodeadas por una estructura protectora robusta. Y el siguiente sería la destrucción mecánica.

106
00:14:36,280 --> 00:14:43,120
Entonces estas proteínas pueden extraerse utilizando medidas que son un poco toscas

107
00:14:43,120 --> 00:14:52,200
pero que son eficaces y son trituración y molienda. Simplemente los tejidos o las

108
00:14:52,200 --> 00:14:57,480
células, bueno hay dos formas. Por un lado los tejidos o las células se congelan en

109
00:14:57,480 --> 00:15:05,960
nitrógeno líquido y luego se muelen hasta obtener un polvo fino y se muelen con un mortero

110
00:15:05,960 --> 00:15:13,800
con alumina o con arena. Esa por un lado. Y por otro lado lo que se puede hacer es agitar

111
00:15:13,800 --> 00:15:21,000
rápidamente las células con unas microesferas de vidrio finas y esta acaba rompiendo las

112
00:15:21,000 --> 00:15:27,880
paredes celulares y así vamos a poder obtener las proteínas. Esta sería la destrucción

113
00:15:27,880 --> 00:15:44,440
mecánica. Y por último nos quedaría los ultrasonidos. En los ultrasonidos lo que ocurre

114
00:15:44,440 --> 00:15:51,560
es que lo que hacemos es someter a las células, a las suspensiones celulares a ondas altas

115
00:15:51,600 --> 00:15:58,760
de frecuencia y estas ondas altas de frecuencia se introducen con una sonda, a través de una

116
00:15:58,760 --> 00:16:10,400
sonda y estas ondas lo que hacen es romper las membranas celulares. Esto sería ultrasonidos

117
00:16:11,840 --> 00:16:17,600
que estaría dentro de la destrucción mecánica. Dentro de la destrucción mecánica tenemos,

118
00:16:17,640 --> 00:16:24,280
congelamos las células con nitrógeno líquido y podemos utilizar un mortero con alumina o con

119
00:16:24,280 --> 00:16:33,080
arena. Si no, podemos agitar rápidamente las células con microesferas de vidrio y por último

120
00:16:33,080 --> 00:16:39,480
sería utilizar los ultrasonidos, aplicar ondas sonoras altas de frecuencia y así se rompen las

121
00:16:39,480 --> 00:16:46,560
membranas celulares. Y por último tendríamos la congelación-descongelación y lo que se hace

122
00:16:46,560 --> 00:16:54,560
es someter a las células a un cambio brusco de temperatura. Primero se congelan a menos 196

123
00:16:54,560 --> 00:17:01,800
grados centígrados con nitrógeno líquido y se pasan rápidamente, se cambia a una temperatura

124
00:17:01,800 --> 00:17:08,440
de 25 grados centígrados y así se consigue también romper la rotura de las células.

125
00:17:09,400 --> 00:17:16,760
Entonces tenemos, para romper las células tenemos la lisis celular, la destrucción mecánica, los

126
00:17:16,760 --> 00:17:26,520
tres tipos que hay y la congelación-descongelación, o sea congelar las células y rápidamente congelarlas

127
00:17:26,520 --> 00:17:33,960
a menos 196 grados con nitrógeno y rápidamente volver a enfriar a 25 grados centígrados.

128
00:17:39,080 --> 00:17:47,520
Vale, entonces ahora ya tenemos la proteína extraída pero ahora tenemos que tener en cuenta

129
00:17:47,520 --> 00:17:55,640
que ya sabemos que cambios de pH y cambios de temperatura pues es posible que nuestra

130
00:17:55,640 --> 00:18:03,080
proteína se desnaturalice. Entonces tenemos que tener cuidado y no modificar el pH, no añadir

131
00:18:03,120 --> 00:18:08,440
ácidos y bases fuertes, tener cuidado con las temperaturas. También tenemos que tener

132
00:18:08,440 --> 00:18:15,840
cuidado con unas enzimas que son las proteasas, que estas proteasas hidrolizan los enlaces

133
00:18:15,840 --> 00:18:21,560
peptídicos. Entonces si se nos hidroliza el enlace peptídico, acordaros que el enlace

134
00:18:21,560 --> 00:18:27,840
peptídico es el que une un aminoácido con otro, pues si se nos hidroliza ese enlace peptídico

135
00:18:27,840 --> 00:18:34,880
se nos va a quedar la cadena rota y lo que nos vamos a tener van a ser los aminoácidos por separado.

136
00:18:36,800 --> 00:18:45,200
Estas proteasas se utilizan cuando si tenéis lentes de contacto, lentillas, pues se utilizan

137
00:18:45,200 --> 00:18:54,800
para limpiar las lentillas, para así eliminamos las proteínas que puedan quedar ahí en las lentillas.

138
00:18:54,800 --> 00:19:06,400
Entonces para minimizar estos factores lo que se hace es manipular las proteínas en disoluciones

139
00:19:06,400 --> 00:19:15,560
tamponadas. Una disolución tampón es aquella que aunque le añadamos ácido o una disolución ácida

140
00:19:15,560 --> 00:19:23,680
o una básica, no modifica el pH hasta cierto punto, hasta un límite, pero en principio las

141
00:19:23,680 --> 00:19:31,520
disoluciones tampón son las que aunque añadamos un ácido o una base no se modifica el pH, por lo

142
00:19:31,520 --> 00:19:37,840
tanto aquí en biotecnología se va a utilizar mucho disoluciones tamponadas y también lo que

143
00:19:37,840 --> 00:19:46,360
se hace es guardar las disoluciones a temperaturas a cuatro grados en frío y además se procura que

144
00:19:46,360 --> 00:19:50,440
cuando manipulemos las proteínas pues que lo hagamos lo más rápido posible.

145
00:19:54,440 --> 00:19:59,760
Y bueno aquí también lo que nos indica es que hay veces que lo que tenemos que añadir es un

146
00:19:59,760 --> 00:20:04,600
tampón de extracción para que eliminar las posibles proteasas que haya.

147
00:20:04,600 --> 00:20:16,080
Vale, luego en los apuntes tenéis un vídeo de extracción proteica que lo podéis ver en casa

148
00:20:16,080 --> 00:20:24,640
y luego tenéis una pequeña auto-evaluación, es una auto-evaluación en la que hay que rellenar

149
00:20:24,640 --> 00:20:32,200
los cuadros, entonces tenemos la extracción de una proteína celular comienza siempre con la,

150
00:20:33,160 --> 00:20:40,320
y tenemos un hueco de la célula. Los métodos más usados se basan en la de los tejidos por

151
00:20:40,320 --> 00:20:49,720
procedimientos físicos y también otro espacio, como la, otro espacio o el tratamiento con y

152
00:20:49,720 --> 00:20:57,560
otro espacio. Bueno pues, que lo he puesto, os dejo ahí un minutillo para que penséis las

153
00:20:57,560 --> 00:21:00,640
respuestas, a ver si lo sabéis.

154
00:21:27,560 --> 00:21:52,560
Vale, pues bueno, vamos a verlo ya.

155
00:21:52,560 --> 00:22:01,120
Entonces la extracción de una proteína celular comienza siempre con la, pues con la lisis,

156
00:22:01,120 --> 00:22:10,160
no con la lisis o rotura de la célula. Los métodos más usados se basan en la homogenización de los

157
00:22:10,160 --> 00:22:19,480
tejidos por procedimientos físicos y o químicos, como la sonicación, vale, sonicaciones ultrasonidos,

158
00:22:19,480 --> 00:22:41,280
aplicar ultrasonidos o el tratamiento con detergentes. Entonces, vale, bueno pues hasta

159
00:22:41,280 --> 00:22:54,400
aquí, a partir de aquí tendríamos lo que es la proteína extraída de nuestra célula y ahora lo

160
00:22:54,400 --> 00:23:02,920
que vamos a ver es cómo analizamos esa proteína. Entonces hemos visto al principio que una de las

161
00:23:02,920 --> 00:23:13,680
cosas que hacemos es cuantificar, saber qué cantidad de proteína tenemos. Vale, pues para

162
00:23:13,680 --> 00:23:25,160
hacer la cuantificación tenemos tres métodos, vale, de esos tres métodos ninguno es totalmente

163
00:23:25,160 --> 00:23:32,920
satisfactorio, siempre hay alguno que es en algunas partes mejor que otro y para elegir un

164
00:23:32,920 --> 00:23:40,440
método nos basamos pues en la naturaleza de la proteína y en la sensibilidad y precisión que

165
00:23:40,440 --> 00:23:48,600
queramos en el método, pero no hay un método mejor que otro. Todos estos métodos de cuantificación

166
00:23:49,120 --> 00:24:01,000
están basados en la absorción de luz ultravioleta a una determinada longitud de onda. Entonces,

167
00:24:01,000 --> 00:24:08,080
bueno, todavía no habéis visto lo que supongo que si estáis estudiando el módulo de instrumental,

168
00:24:08,080 --> 00:24:15,760
no habéis visto lo que es la luz ultravioleta, pero bueno, yo creo que esto lo vais a poder

169
00:24:15,840 --> 00:24:25,240
entender. Entonces, lo que vamos a hacer es, bueno, tenemos varios métodos, uno de ellos sería

170
00:24:26,960 --> 00:24:33,200
apoyarnos en la propiedad de las proteínas, que las proteínas cuando hacemos incidir luz

171
00:24:33,200 --> 00:24:40,120
ultravioleta, pues esas proteínas absorben esa luz ultravioleta. Eso sería un método y luego

172
00:24:41,080 --> 00:24:49,560
los otros métodos se basan en la propiedad de las proteínas que reaccionan con determinados

173
00:24:49,560 --> 00:24:58,360
reactivos químicos y entonces se nos forma un nuevo compuesto que va a ser coloreado y este

174
00:24:58,360 --> 00:25:07,040
compuesto es el que va a absorber luz ultravioleta a una determinada longitud de onda. Vale, entonces

175
00:25:07,040 --> 00:25:18,160
tenemos, repito, tenemos dos tipos de procesos para medir, para cuantificar las proteínas. Por

176
00:25:18,160 --> 00:25:25,600
un lado tenemos que las proteínas absorben, ya de por sí ellas solas absorben luz ultravioleta

177
00:25:27,680 --> 00:25:34,280
y por otro lado lo que hacemos en las otras técnicas es añadir un reactivo químico que

178
00:25:34,280 --> 00:25:40,840
va a reaccionar con esa proteína, se nos va a formar un compuesto químico que va a estar coloreado

179
00:25:42,200 --> 00:25:49,160
y a ese compuesto químico le vamos a hacer incidir también luz ultravioleta y va a absorber

180
00:25:49,160 --> 00:25:57,880
parte de esa luz ultravioleta. Vale, entonces vamos a ver cada uno con más detalle. Entonces, el

181
00:25:57,920 --> 00:26:04,800
primero sería el método espectrofotométrico, es decir, que se basa en la propiedad intrínseca

182
00:26:04,800 --> 00:26:14,520
de las proteínas para absorber luz ultravioleta. Las proteínas absorben a 280 nanómetros y las

183
00:26:14,520 --> 00:26:23,160
proteínas, los aminoácidos que absorben, la absorción de las proteínas es debida a aminoácidos

184
00:26:23,160 --> 00:26:28,480
aromáticos como la tirosina, el triptófano y la fenilalanina.

185
00:26:31,920 --> 00:26:40,400
Entonces, este método es sencillo pero tiene limitaciones porque hay compuestos que absorben

186
00:26:40,400 --> 00:26:50,040
cerca de esta longitud de onda, cerca de los 280 nanómetros y un tipo de compuestos que absorben

187
00:26:50,640 --> 00:26:58,480
cerca son los ácidos nucleicos que absorben a 260 nanómetros. Entonces, vamos a ver también

188
00:26:58,480 --> 00:27:07,280
que hay una forma de saber si tenemos la proteína pura o si se nos ha mezclado con, se nos ha quedado,

189
00:27:07,280 --> 00:27:13,480
hemos purificado bien y se nos ha quedado algún ácido nucleico. Vale, pues entonces las proteínas

190
00:27:13,480 --> 00:27:19,800
absorben a 280 nanómetros y son los aminoácidos aromáticos los que absorben a esta longitud

191
00:27:19,800 --> 00:27:26,400
de onda. Y después tenemos lo que os decía, otros métodos que se basan en hacer reaccionar la

192
00:27:26,400 --> 00:27:35,160
proteína con un reactivo y tenemos el método de Lowry y tenemos el método de Bradford. En el método

193
00:27:35,160 --> 00:27:43,120
de Lowry lo que hacemos es hacer reaccionar las proteínas con un reactivo que tiene iones cobre

194
00:27:43,120 --> 00:27:52,520
dos más y esto se hace en medio al calino. Se forma un complejo con la proteína, mira, se forma

195
00:27:52,520 --> 00:28:00,920
este complejo, el cobre dos más queda unido como a dos cadenas de proteínas, esto de aquí sería una

196
00:28:00,920 --> 00:28:08,400
cadena de proteínas y esto de aquí sería otra cadena de proteínas. Entonces el cobre dos más

197
00:28:08,400 --> 00:28:16,200
queda ahí en medio y se une a las dos cadenas. Este es el primer paso de la reacción, se hace en

198
00:28:16,200 --> 00:28:22,840
medio al calino, se hace reaccionar la proteína con iones cobre dos más. Y en el segundo paso lo que

199
00:28:22,840 --> 00:28:32,440
se hace es añadir un reactivo que es este, el reactivo de Follin y este reactivo reacciona con

200
00:28:32,440 --> 00:28:40,080
los complejos de cobre dos más y lo que le ocurre al reactivo es que se reduce y entonces se forma

201
00:28:40,080 --> 00:28:49,520
un compuesto de color azul oscuro. Y este compuesto es el que vamos a medir en el espectrofotómetro

202
00:28:49,520 --> 00:29:00,160
ultravioleta. Entonces, primer paso, a la proteína le añadimos un ión cobre dos más, en medio al

203
00:29:00,160 --> 00:29:08,400
calino, este ión cobre dos más va a quedar aquí uniendo a dos proteínas. El siguiente paso, añadimos

204
00:29:08,400 --> 00:29:19,000
un reactivo de Follin, este, el reactivo de Follin. Pues este reactivo de Follin se va a reducir y va

205
00:29:19,000 --> 00:29:30,640
a formar un compuesto de color azul. Y los aminoácidos que tienen este grupo aromático con

206
00:29:30,640 --> 00:29:39,960
un OH, lo que les pasa es que se oxidan. El OH veis que aquí pasa a C doble enlace O. Entonces, lo

207
00:29:39,960 --> 00:29:47,080
importante de este paso es que este compuesto de aquí que se ha formado va a reducir al reactivo

208
00:29:47,080 --> 00:29:55,000
de Follin. El reactivo de Follin se reduce, se forma otra especie y esta especie que se forma

209
00:29:55,000 --> 00:30:03,200
es coloreada. Dependiendo de la cantidad de proteínas que tengamos, pues se nos va a formar

210
00:30:03,200 --> 00:30:12,680
un color más azul o menos. Lo veis aquí, pues a más color, a mayor cantidad de proteínas, más intensidad

211
00:30:12,680 --> 00:30:22,880
de color. Estas disoluciones, lo que se hace es introducirlas en un espectrofotómetro ultravioleta

212
00:30:22,880 --> 00:30:30,280
visible. ¿Y qué vamos a hacer? Le vamos a aplicar a cada una de estas disoluciones luz ultravioleta

213
00:30:31,480 --> 00:30:40,680
y de ahí vamos a obtener unos datos de absorbancia, porque estos compuestos van a absorber parte de

214
00:30:40,680 --> 00:30:48,560
esa luz ultravioleta que hacemos incidir y de ahí vamos a deducir qué cantidad de proteína tenemos.

215
00:30:48,560 --> 00:30:58,200
Entonces, a cada una de estas disoluciones a las que tenemos diferente cantidad de proteína,

216
00:30:58,200 --> 00:31:05,760
las ponemos en un espectrofotómetro al que vamos a incidir una radiación que va a ser

217
00:31:05,760 --> 00:31:13,800
una radiación visible. Estos compuestos van a absorber parte de esa radiación visible y de

218
00:31:13,800 --> 00:31:20,640
ese dato de absorción, según lo que absorban de ese dato, vamos a poder determinar qué cantidad

219
00:31:20,640 --> 00:31:30,160
de proteína tenemos. Este sería el método de Lowry y después tenemos el método de Bradford.

220
00:31:31,080 --> 00:31:40,160
En el método de Bradford lo que se hace es utilizar el colorante este, como así, Brilliant Blue G250.

221
00:31:40,160 --> 00:31:47,800
Bueno, este compuesto lo que ocurre es que interacciona con aminoácidos básicos y con

222
00:31:47,800 --> 00:31:56,160
aromáticos, o sea, va a interaccionar con proteínas y cuando interacciona con estas

223
00:31:56,160 --> 00:32:03,640
proteínas, cuando se adhiere este disolvente, este colorante se adhiere, se une a la proteína,

224
00:32:03,640 --> 00:32:14,520
lo que hace es que cambia de color rojo a color azul. El disolvente, que antes en un principio

225
00:32:14,520 --> 00:32:23,240
era de color rojo, al unirse a la proteína pasa a color azul y lo que ocurre es que también cambia

226
00:32:23,240 --> 00:32:31,000
la absorción. Aquí también tenemos lo mismo, espectrofotometría ultravioleta visible, en este caso será visible.

227
00:32:31,000 --> 00:32:44,320
Entonces, el colorante solo sin proteína absorbía a 465 nanómetros, pues ahora el colorante con la

228
00:32:44,320 --> 00:32:53,920
proteína va a absorber a 595 nanómetros. Se nos forma otro compuesto y se nos forma un compuesto

229
00:32:53,920 --> 00:33:04,520
de color azul. Entonces, dependiendo lo mismo del color, aquí tendríamos el colorante solo, sin

230
00:33:04,520 --> 00:33:13,480
haber reaccionado con la proteína, pues dependiendo de la cantidad del color, del tono, a mayor color

231
00:33:14,040 --> 00:33:23,920
mayor concentración de proteínas. Entonces, lo que se hace, esto también lo vais a ver en análisis

232
00:33:23,920 --> 00:33:33,000
instrumental, pero lo cuento un poco ahora, lo que se hace es preparar varias disoluciones que se

233
00:33:33,000 --> 00:33:40,840
llaman disoluciones patrón. Estas disoluciones patrón tienen una concentración conocida de

234
00:33:40,840 --> 00:33:48,160
proteína. Se preparan varias disoluciones patrón, entonces, por ejemplo, aquí tenemos pues esta sería

235
00:33:48,160 --> 00:33:56,080
una disolución, bueno, estos serían los datos de una disolución patrón que hemos preparado, de la

236
00:33:56,080 --> 00:34:04,080
que sabemos su concentración y en el espectrofotómetro medimos su absorbancia. Aquí está

237
00:34:04,080 --> 00:34:10,080
representada absorbancia frente a, en este caso, masa de proteína o frente a concentración.

238
00:34:10,080 --> 00:34:18,080
Entonces, preparamos, lo que os digo, varias disoluciones patrón. Estas disoluciones patrón

239
00:34:18,080 --> 00:34:25,520
sabemos qué cantidad de proteína tienen y entonces se va a representar, se mide en estas, se mide la

240
00:34:25,520 --> 00:34:32,560
absorbancia de estas disoluciones patrón en el ultravioleta visible y se hace la representación

241
00:34:32,720 --> 00:34:39,320
de la absorbancia frente a concentración. El siguiente patrón absorbancia, concentración. El

242
00:34:39,320 --> 00:34:46,320
siguiente patrón más concentración de proteína, pues más absorbancia y se representan y se ajusta

243
00:34:46,320 --> 00:34:55,560
esta recta, se dice ajustar a mínimos cuadrados. Se ajusta la recta, entonces, cuando nosotros

244
00:34:55,560 --> 00:35:03,520
vayamos a medir nuestra muestra, cuando queramos saber nuestra proteína, la cantidad de proteína

245
00:35:03,520 --> 00:35:13,040
que tiene nuestra muestra, medimos en el espectrofotómetro, medimos la absorbancia y después lo que

246
00:35:13,040 --> 00:35:21,400
hacemos es interpolar en la recta. Tenemos, conocemos la absorbancia, por ejemplo, aquí sería 0.25, pues

247
00:35:21,400 --> 00:35:28,520
interpolamos en la recta y de aquí deducimos que la concentración o en este caso la masa de proteínas

248
00:35:28,520 --> 00:35:37,520
que está en gramos sería, por ejemplo, pues 15. Bueno, esto lo vais a entender mejor cuando veáis un

249
00:35:37,520 --> 00:35:43,120
poco más de análisis instrumental, pero para que os vayáis haciendo una idea, lo que hacemos en estos

250
00:35:43,120 --> 00:35:52,160
dos métodos, en Lowry y en Bradford, es hacer reaccionar nuestra proteína con un compuesto químico,

251
00:35:52,160 --> 00:36:01,720
se nos va a formar un compuesto coloreado en los dos casos y dependiendo de la intensidad de color,

252
00:36:01,720 --> 00:36:12,160
pues ese compuesto coloreado va a absorber más o menos luz ultravioleta y a partir de lo que absorba

253
00:36:12,160 --> 00:36:20,800
vamos a poder deducir qué cantidad de muestra tenemos en, qué cantidad de proteína tenemos en nuestra muestra.

254
00:36:22,800 --> 00:36:34,760
Vale, pues entonces esta sería la cuantificación. Ya el próximo día os explicaré el siguiente paso, el fraccionamiento,

255
00:36:34,760 --> 00:36:44,600
la diálisis y yo creo que el próximo día diálisis y cromatografía y electrofloresis, no creo que nos dé tiempo a dar.

256
00:36:44,600 --> 00:36:54,600
Entonces, ¿tenéis alguna duda de esta parte de cuantificación y de extracción?

257
00:36:54,600 --> 00:37:09,440
Bueno, hay que leerlo con calma de todo el procedimiento. Ahora yo lo que le voy a preguntar, por lo menos lo que nos vemos, análisis instrumental,

258
00:37:09,440 --> 00:37:13,440
bueno, nos tendrá un poquito más de paciencia.

259
00:37:13,440 --> 00:37:23,440
Sí, vale, claro, algunos no vais a ver todavía análisis instrumental, pero bueno, lo que yo quiero que os quedéis de esto

260
00:37:24,280 --> 00:37:36,280
es simplemente que se hace reaccionar la proteína con otro compuesto que vamos a obtener, o sea, lo que hacemos es eso,

261
00:37:36,280 --> 00:37:46,280
utilizar disoluciones patrón que tienen, estas disoluciones patrón tienen una concentración conocida de proteína

262
00:37:46,280 --> 00:37:59,120
y entonces, a partir de estas disoluciones patrón, se mide un valor que es el valor de absorbancia, se mide un espectrofotómetro

263
00:37:59,120 --> 00:38:10,120
y a partir de estos datos podemos deducir qué cantidad de muestra tenemos, perdón, qué cantidad de proteína tenemos en nuestra muestra.

264
00:38:10,960 --> 00:38:15,960
Bueno, más o menos, los que no veáis instrumental, pero más o menos, que os quedéis con esta idea.

265
00:38:15,960 --> 00:38:27,960
De todas formas, os dejo que os lo miréis esta semana y al próximo día, pues, seguramente ya igual os surja alguna duda más.

266
00:38:30,960 --> 00:38:31,960
Vale, gracias.

267
00:38:31,960 --> 00:38:34,960
Sí, os lo explico, si no, otra vez.

268
00:38:35,800 --> 00:38:47,800
Vale, pues, entonces, lo que os decía, hoy vamos a ver solamente esta parte y, bueno, aquí al final tenéis también una autoevaluación, no la he puesto aquí.

269
00:38:47,800 --> 00:39:01,800
Bueno, la autoevaluación que tenéis en el aula virtual, bueno, como es muy cortito, os la leo, que dice cuál de estas sentencias es verdadera, o sea, cuál de estas frases es verdadera

270
00:39:02,640 --> 00:39:12,640
y la primera dice, el método de Bradford es un método colorimétrico basado en la reacción del azul de comasí con la proteína

271
00:39:12,640 --> 00:39:17,640
y nos pregunta si es verdadero o falso.

272
00:39:19,640 --> 00:39:20,640
¿Qué pensáis?

273
00:39:22,640 --> 00:39:23,640
¿Verdadero?

274
00:39:23,640 --> 00:39:24,640
Sí.

275
00:39:24,640 --> 00:39:25,640
¿Verdadero?

276
00:39:26,480 --> 00:39:35,480
Es un método colorimétrico, pues, porque se nos va a formar una sustancia que va a tener un color y por eso lo vamos a poder medir con el espectrofotómetro

277
00:39:35,480 --> 00:39:44,480
y lo que vamos a hacer es eso, hacer reaccionar nuestra proteína con un colorante que se llama el azul de comasí, vale, eso es muy fácil.

278
00:39:45,320 --> 00:40:00,320
Y luego la segunda dice, en el método de Lowry, o sea, el método de Lowry es un método basado en la propiedad que presentan las proteínas de tener un máximo de absorbancia a 280 nanómetros.

279
00:40:01,320 --> 00:40:02,320
¿Qué creéis?

280
00:40:03,320 --> 00:40:12,320
El método de Lowry es un método basado en la propiedad que presentan las propiedades de tener un máximo de absorbancia a 280 nanómetros.

281
00:40:15,320 --> 00:40:16,320
¿Creéis que es verdadero?

282
00:40:16,320 --> 00:40:22,320
Yo creo que es falso porque creo que usted ha hablado de que a partir de 280 nanómetros que podíamos medirlo.

283
00:40:23,320 --> 00:40:25,320
No que era el máximo de absorbancia.

284
00:40:25,320 --> 00:40:31,320
Vale, este es falso porque este sería el primero de los métodos que os he contado.

285
00:40:31,320 --> 00:40:39,320
El primero de los métodos era que simplemente medíamos la absorbancia de la proteína sin añadir ningún otro compuesto.

286
00:40:40,160 --> 00:40:47,160
Simplemente ponemos la proteína, una disolución de proteína en el espectrofotómetro y medimos la absorbancia a 280 nanómetros.

287
00:40:48,160 --> 00:40:59,160
En cambio, el método de Lowry se basa en la reacción con primero el cobre, cobre 2+, y luego con el reactivo de Follin.

288
00:41:00,160 --> 00:41:02,160
Vale, entonces esta de aquí, esta es falsa.

289
00:41:03,000 --> 00:41:19,000
Bien, pues entonces ahora lo que quería enseñaros es, como ya habéis terminado el trabajo de aplicación de las proteínas, quería enseñaros alguna de las aplicaciones.

290
00:41:23,000 --> 00:41:30,000
Profe, yo le iba a preguntar algo de eso. Yo vi que también hay una evaluación. ¿Hasta cuándo es la fecha para esa evaluación que aparece allí?

291
00:41:30,840 --> 00:41:31,840
En el tema 1, dices.

292
00:41:32,840 --> 00:41:33,840
Sí.

293
00:41:34,840 --> 00:41:39,840
Esa no tiene, yo creo que no tiene fecha. Esa es para que la hagáis vosotros y para que…

294
00:41:40,840 --> 00:41:41,840
Para practicar.

295
00:41:42,840 --> 00:41:43,840
Sí, eso es.

296
00:41:44,840 --> 00:41:47,840
Vale, vale, vale. Es que como no le vi fecha, por eso es que le estaba preguntando.

297
00:41:48,840 --> 00:41:56,840
Sí, sí, sí. También ahora en proteínas hay otra evaluación, pero hasta que no terminemos no la abriré.

298
00:41:57,680 --> 00:42:02,680
O sea, por ahora lo que tenéis que hacer, el siguiente paso sería lo que os he dicho, la práctica del día a día.

299
00:42:03,680 --> 00:42:10,680
Y con respecto a este trabajo, ¿cómo sabríamos cuánto hemos tenido en nota?

300
00:42:11,680 --> 00:42:16,680
Todavía es que no me ha dado tiempo a corregirlos. Yo creo que voy a tardar en corregirlos.

301
00:42:17,680 --> 00:42:24,680
Hasta quizá el puente de diciembre yo creo que ahí ya los corregiré, las del primer tema.

302
00:42:25,520 --> 00:42:28,520
Y… Sí.

303
00:42:29,520 --> 00:42:37,520
Y vale, entonces ahora quería poneros un vídeo de cómo se produce bioetanol.

304
00:42:38,520 --> 00:42:46,520
Vale, que esta sería una de las aplicaciones. Bueno, ya vimos, ya habéis visto vosotros que las aplicaciones en biotecnología,

305
00:42:47,360 --> 00:42:53,360
pues una forma de dividirlas es por colores. El color rojo era medicina, color…

306
00:42:54,360 --> 00:43:03,360
Tenemos luego el color verde en la agricultura, el color blanco industrial y el color azul de marina.

307
00:43:04,360 --> 00:43:10,360
Y entonces quería poneros este ejemplo de obtención de bioetanol a partir de maíz.

308
00:43:11,200 --> 00:43:19,200
Vale, entonces el maíz contiene almidón y el almidón está formado por uniones de glucosa.

309
00:43:20,200 --> 00:43:24,200
¿Os acordáis que las proteínas están formadas por uniones de aminoácidos?

310
00:43:25,200 --> 00:43:32,200
Pues el almidón tiene uniones, esta sería una glucosa, otra glucosa, otra glucosa, entonces serían cadenas de glucosa.

311
00:43:33,040 --> 00:43:40,040
Pues lo que hacen es añadir, mezclar este almidón del maíz con amilasa.

312
00:43:41,040 --> 00:43:51,040
La amilasa os podéis imaginar que es una enzima, ¿verdad?, porque como termina en asa, pues es una enzima que va a romper estas cadenas de glucosa.

313
00:43:52,040 --> 00:44:02,040
Y se llama así amilasa porque el almidón está formado por cadenas de amilosa y amilopectina.

314
00:44:03,040 --> 00:44:07,040
Pero bueno, esto no lo tenéis que saber, esto simplemente os lo doy como información.

315
00:44:08,040 --> 00:44:18,040
Entonces lo que hacen es mezclar el almidón con la amilasa, con la enzima y se van rompiendo estas cadenas y se nos va a quedar la glucosa.

316
00:44:19,040 --> 00:44:21,040
Esta es una molécula de glucosa.

317
00:44:22,040 --> 00:44:31,040
Bueno, pues luego lo que hacen es añadir levaduras, lo mantienen ahí 60 horas y entonces se rompe esta glucosa

318
00:44:31,880 --> 00:44:34,880
y se nos va a formar otra sustancia que es el etanol.

319
00:44:35,880 --> 00:44:40,880
Pero aquí lo primero que se obtiene es etanol, pues solamente hay un 16% de etanol.

320
00:44:41,880 --> 00:44:51,880
Bueno, pues luego lo que hacen es destilar esta mezcla de etanol, de agua, de CO2 y así obtienen etanol al 95%.

321
00:44:52,720 --> 00:44:55,720
Lo que pasa es que este etanol tiene todavía agua.

322
00:44:56,720 --> 00:45:02,720
Pues lo que hacen es pasarlo por unos tamices y esos tamices retienen el agua.

323
00:45:03,720 --> 00:45:12,720
Entonces el paso es anidración y ya podemos obtener el bioetanol que ya tiene una pureza del 99,5%.

324
00:45:13,720 --> 00:45:19,720
Bueno, entonces estamos utilizando una enzima que es la amilasa y estamos utilizando unas levaduras.

325
00:45:20,560 --> 00:45:23,560
Pues vamos a ver el vídeo.

326
00:45:24,560 --> 00:45:28,560
Yo creo que no lo vamos a ver entero porque es un poquito largo, pero la primera parte.

327
00:45:30,560 --> 00:45:31,560
A ver...

328
00:45:37,560 --> 00:45:39,560
Es que este era otro.

329
00:45:45,560 --> 00:45:46,560
A ver si lo encuentro.

330
00:45:47,400 --> 00:45:48,400
Este era.

331
00:45:54,400 --> 00:45:56,400
¿Escucháis el vídeo y lo veis?

332
00:45:58,400 --> 00:46:00,400
Lo veo más lo escucho.

333
00:46:01,400 --> 00:46:02,400
No, no se escucha.

334
00:46:09,400 --> 00:46:10,400
Ahora tampoco.

335
00:46:14,400 --> 00:46:15,400
No, no se escucha.

336
00:46:16,240 --> 00:46:17,240
No, tampoco se escucha.

337
00:46:22,240 --> 00:46:24,240
Voy a poner con subtítulos.

338
00:46:25,240 --> 00:46:26,240
No sé por qué no se escucha.

339
00:46:27,240 --> 00:46:28,240
A ver si tiene subtítulos.

340
00:46:30,240 --> 00:46:35,240
Y así lo vais escuchando, o sea, leyendo.

341
00:46:36,080 --> 00:46:44,080
Este grano de maíz puede convertirse en bioetanol, burlanda, energía eléctrica, energía térmica, fertilizante.

342
00:46:45,080 --> 00:46:47,080
Este proceso se logra en tres pasos.

343
00:46:48,080 --> 00:46:49,080
Bioetanol.

344
00:46:54,080 --> 00:47:01,080
Este grano de maíz puede convertirse en bioetanol, burlanda, energía eléctrica, energía térmica, fertilizante.

345
00:47:01,920 --> 00:47:10,920
Este grano de maíz puede convertirse en bioetanol, burlanda, energía eléctrica, energía térmica, fertilizante.

346
00:47:11,920 --> 00:47:13,920
Este proceso se logra en tres pasos.

347
00:47:14,920 --> 00:47:15,920
Bioetanol.

348
00:47:21,920 --> 00:47:22,920
Molienda.

349
00:47:23,920 --> 00:47:28,920
A partir de la molienda queda expuesto el almidón, que es el principal componente del bioetanol.

350
00:47:29,760 --> 00:47:30,760
Licuefacción.

351
00:47:31,760 --> 00:47:40,760
En esta etapa se agrega agua y una enzima llamada amilasa, que transforma el almidón del maíz en azúcares simples o glucosa.

352
00:47:49,760 --> 00:47:57,760
Para la fermentación se adiciona levadura, un hongo que se alimenta de la glucosa y la convierte en alcohol.

353
00:47:58,600 --> 00:48:00,600
Liberando dióxido de carbón.

354
00:48:09,600 --> 00:48:16,600
El proceso dura 60 horas, obteniéndose una mezcla que contiene 16% de alcohol etílico.

355
00:48:18,600 --> 00:48:19,600
Destilación.

356
00:48:20,440 --> 00:48:27,440
La mezcla fermentada se expone a altas temperaturas, separando el agua, el alcohol hidratado y los sólidos.

357
00:48:28,440 --> 00:48:34,440
Al final del proceso se obtiene el alcohol al 95% de pureza y vidasa pesada.

358
00:48:37,440 --> 00:48:38,440
Anidración.

359
00:48:39,280 --> 00:48:50,280
El alcohol al 95% pasa por tamices moleculares, que retienen el agua y se transforma en alcohol al 99,5% de pureza, al cual llamamos bioetanol.

360
00:48:58,280 --> 00:49:01,280
Vale, pues esto sería lo que se ha contado.

361
00:49:02,120 --> 00:49:04,120
¿Lo habéis podido leer?

362
00:49:09,120 --> 00:49:13,120
Sí, bueno, más o menos es esto lo que os he explicado.

363
00:49:14,120 --> 00:49:18,120
Y ahora os voy a poner otro que también tiene que ver con el CIMAS.

364
00:49:19,120 --> 00:49:22,120
Un segundo, a ver si lo encuentro.

365
00:49:22,120 --> 00:49:24,120
Sí se puede leer.

366
00:49:29,720 --> 00:49:36,720
Un poquito más y entonces ya tendríamos y consortizarla.

367
00:49:44,720 --> 00:49:49,720
Ahora a fondo ya podéis leer los documentos y las ovicias y practicar la discusión al final.

368
00:49:50,720 --> 00:49:53,720
Vale, a ver un momentito.

369
00:50:05,720 --> 00:50:09,720
Está relacionado con la biotecnología verde, el que quería poneros hoy.

370
00:50:19,720 --> 00:50:21,720
Sí se puede leer.

371
00:50:49,720 --> 00:50:51,720
Llega la traja final del Black Friday.

372
00:51:06,720 --> 00:51:09,720
Bueno, a ver si tiene subtítulos.

373
00:51:09,720 --> 00:51:29,720
Entonces os voy a poner este vídeo que habla sobre cuando las plantas absorben el nitrógeno de la atmósfera.

374
00:51:29,720 --> 00:51:37,720
O sea, para absorber nitrógeno las plantas necesitan para sintetizar los aminoácidos y las proteínas necesitan nitrógeno.

375
00:51:37,720 --> 00:51:45,720
Entonces las plantas no pueden absorber directamente el nitrógeno de la atmósfera.

376
00:51:45,720 --> 00:51:56,720
Lo que ocurre es que hay una serie de bacterias en el suelo que absorben ese nitrógeno y lo transforman en nitratos.

377
00:51:56,720 --> 00:52:04,720
Y esos nitratos son los que van a absorber las plantas

378
00:52:04,720 --> 00:52:09,720
y los que luego van a transformar en aminoácidos y después en proteínas.

379
00:52:09,720 --> 00:52:12,720
No sé si más o menos habéis entendido.

380
00:52:12,720 --> 00:52:24,720
O sea, tenemos las plantas que para adquirir nitrógeno lo que hacen es, en el suelo hay una serie de bacterias

381
00:52:24,720 --> 00:52:33,720
que absorben el nitrógeno de la atmósfera y convierten ese nitrógeno de la atmósfera en nitratos, en otros compuestos.

382
00:52:33,720 --> 00:52:38,720
Y estos compuestos, estos nitratos ya sí que pueden ser absorbidos por las plantas.

383
00:52:38,720 --> 00:52:47,720
Bueno, pues lo que están investigando aquí en este vídeo que os voy a poner es acerca de, para suelos, por ejemplo en África,

384
00:52:47,720 --> 00:52:56,720
suelos que son poco fértiles, que no tienen tantas bacterias, pues para este tipo de suelos,

385
00:52:56,720 --> 00:53:05,720
pueden lograr modificar las plantas para que absorban directamente el nitrógeno de la atmósfera.

386
00:53:05,720 --> 00:53:14,720
Bueno, os lo pongo y a ver si podéis leerlo.

387
00:53:14,720 --> 00:53:17,720
La actividad está muy limitada por falta de nitrógeno.

388
00:53:26,720 --> 00:53:31,720
Cereales capaces de fijar nitrógeno del aire o vegetales inmunes a los patógenos

389
00:53:31,720 --> 00:53:35,720
son proyectos en los que trabaja el Centro de Biotecnología y Genómica de Plantas.

390
00:53:35,720 --> 00:53:42,720
Sus instalaciones cumplen una década entregada a la investigación para mejorar la producción agrícola y forestal de forma sostenible.

391
00:53:42,720 --> 00:53:48,720
Un centro mixto del INEA y la Universidad Politécnica de Madrid que está en la vanguardia de la biología computacional.

392
00:53:48,720 --> 00:53:50,720
El reportaje es de Paz Cámara.

393
00:53:51,720 --> 00:53:55,720
Observar lo pequeño para alcanzar lo grande.

394
00:53:55,720 --> 00:54:01,720
Con ese principio transcurre la investigación en el Centro de Biotecnología y Genómica de Plantas.

395
00:54:01,720 --> 00:54:04,720
Uno de sus proyectos lo lidera el bioquímico Luis Rubio.

396
00:54:04,720 --> 00:54:06,720
Persigue hacer realidad un sueño.

397
00:54:06,720 --> 00:54:13,720
Buenas cosechas de maíz y arroz para agricultores de países pobres sin usar fertilizantes nitrogenados.

398
00:54:13,720 --> 00:54:17,720
La Fundación Bill y Melinda Gates lo financia desde hace siete años.

399
00:54:17,720 --> 00:54:26,720
Uno de los motivos por los que lo financia la Fundación Gates es incrementar la productividad de las cosechas en países del África subsahariana.

400
00:54:26,720 --> 00:54:31,720
Esta productividad está muy limitada por falta de nitrógeno en esas cosechas.

401
00:54:31,720 --> 00:54:41,720
Entonces si se consiguen variedades que no dependan de fertilizantes serán más productivas y darán más beneficios.

402
00:54:42,720 --> 00:54:46,720
El desafío es enorme porque intentan crear algo que aún no existe.

403
00:54:46,720 --> 00:54:52,720
Plantas que en vez de nutrirse con abonos nitrogenados del suelo fijen por sí mismas nitrógeno gaseoso del aire.

404
00:54:52,720 --> 00:54:55,720
Conseguirlo requiere cambios genéticos.

405
00:54:55,720 --> 00:55:01,720
Necesitan introducirles genes de bacterias que codifiquen proteínas de nitrogenasa.

406
00:55:01,720 --> 00:55:05,720
La nitrogenasa es una enzima, una proteína que cataliza una reacción.

407
00:55:06,720 --> 00:55:12,720
Esta reacción en concreto es la conversión del nitrógeno gaseoso del aire en amoníaco.

408
00:55:12,720 --> 00:55:18,720
Este amoníaco es la fuente de nitrógeno preferido por la mayoría de los microorganismos para hacer proteínas.

409
00:55:18,720 --> 00:55:29,720
Esa proteína que solo hacen algunas bacterias, para hacer esa nitrogenasa hace falta leer bien correctamente las instrucciones de un número de genes.

410
00:55:29,720 --> 00:55:33,720
Este número de genes viene a ser algo así entre 10 y 20 genes.

411
00:55:33,720 --> 00:55:40,720
Nosotros lo que tenemos que intentar es que nuestras plantas y nuestras levaduras sepan interpretar esos mensajes.

412
00:55:40,720 --> 00:55:46,720
Una vez que están los genes dentro de la planta de tabaco, producen proteínas de nitrogenasa y nosotros cortamos esas plantas,

413
00:55:46,720 --> 00:55:51,720
las metemos dentro de estas cámaras, rompemos las células y extraemos las proteínas.

414
00:55:51,720 --> 00:55:54,720
Una vez que extraemos las proteínas, las dejamos congeladas en nitrógeno líquido

415
00:55:54,720 --> 00:55:59,720
y cuando queremos mirar si la proteína es funcional o no, volvemos a estas cámaras.

416
00:55:59,720 --> 00:56:03,720
La fijación de nitrógeno es un proceso bioquímico muy complejo.

417
00:56:03,720 --> 00:56:09,720
No se transmite por un solo gen, por eso los científicos mezclan genes de bacterias distintas.

418
00:56:09,720 --> 00:56:13,720
Si uno quiere utilizar todas las piezas de una misma bacteria, no funciona bien.

419
00:56:13,720 --> 00:56:16,720
Entonces nosotros usamos muchas bacterias distintas.

420
00:56:16,720 --> 00:56:21,720
Algunas de las piezas son completamente sintéticas, están diseñadas por nosotros, no vienen de bacterias.

421
00:56:21,720 --> 00:56:24,720
Otras piezas vienen de bacterias no cultivables.

422
00:56:24,720 --> 00:56:26,720
Hasta aquí el vídeo.