1 00:00:00,240 --> 00:00:06,580 Estos dos métodos, la técnica Malditoff y los ensayos inmunológicos. 2 00:00:07,500 --> 00:00:10,179 Vamos a empezar por la técnica Malditoff. 3 00:00:14,080 --> 00:00:28,280 Esta técnica se basa en la técnica de espectrometría de masas, que seguramente los que hayáis estudiado el módulo de análisis instrumental, a lo mejor lo habéis estudiado ya. 4 00:00:28,280 --> 00:00:32,000 esta técnica de espectrometría de masas 5 00:00:32,000 --> 00:00:34,960 ¿en qué consiste? así muy brevemente 6 00:00:34,960 --> 00:00:38,759 lo que vamos a hacer es impactar a nuestra 7 00:00:38,759 --> 00:00:42,820 a una molécula orgánica 8 00:00:42,820 --> 00:00:44,679 que aquí la hemos representado como ABC 9 00:00:44,679 --> 00:00:48,579 la impactamos con un chorro de electrones 10 00:00:48,579 --> 00:00:52,359 y lo que conseguimos es ionizar nuestra muestra 11 00:00:52,359 --> 00:00:53,979 cargarla positivamente 12 00:00:53,979 --> 00:00:57,439 y además esto se hace en fase gaseosa 13 00:00:57,439 --> 00:01:13,260 Entonces vamos a obtener iones a partir de moléculas orgánicas. Y además lo que se hace también es fragmentar esta molécula. La vamos a romper en partes, en trocitos y la vamos a fragmentar. 14 00:01:13,260 --> 00:01:26,219 Y ahora los fragmentos que obtenemos, que serán iones, van a tener diferente masa y carga y se van a detectar estos iones. 15 00:01:27,439 --> 00:01:47,280 Entonces, aquí tenemos un espectro de masas. Aquí, por ejemplo, tendríamos esta molécula, ¿no? Que es el butano CH3, CH2, CH2, CH3. Pues lo que hacemos es impactar esta molécula con un haz de electrones, o sea, con un chorro de electrones y además se fragmenta. 16 00:01:47,280 --> 00:01:58,459 Si os fijáis aquí tenemos un CH3 con carga positiva, aquí tenemos un CH3CH2 con carga positiva, aquí está toda la molécula con carga positiva. 17 00:01:59,000 --> 00:02:14,520 Entonces obtenemos distintas fracciones, o sea distintos iones con distinto tamaño que luego se separan y lo que nos da es un espectro de masas de este tipo con estas señales. 18 00:02:14,520 --> 00:02:40,300 Entonces, claro, esto lo podemos hacer para moléculas de este tipo, moléculas pequeñas. Pero ahora, si queremos hacer esto mismo, pero analizar proteínas, proteínas ya sabemos que son macromoléculas, por lo tanto, imaginaros que aquí, si fragmentamos las proteínas, pues obtendríamos aquí un montón de señales que sería muy difícil identificar. 19 00:02:40,300 --> 00:02:50,219 Pues para eso se elimina ese problema con esta técnica, la técnica MALDI-TOF. 20 00:02:51,539 --> 00:03:01,020 Estas siglas provienen del inglés y MALDI es de Matrix Assisted Laser Desorption Ionization Mass Spectrometry. 21 00:03:01,020 --> 00:03:10,400 O sea, en español, espectrometría de masas de ionización, distorsión, láser asistida por matriz. 22 00:03:11,219 --> 00:03:14,319 Con esto es con lo que vamos a generar los iones. 23 00:03:15,099 --> 00:03:25,099 Y luego, ¿cómo analizamos los iones? Pues con el Time of Flight, T-O-F, con este sistema, con el TOF. 24 00:03:27,979 --> 00:03:31,580 Aquí os he puesto unos vídeos por si queréis echarles un vistazo. 25 00:03:33,099 --> 00:03:39,120 Vamos a ver entonces qué significa esto de ionización, desorción, láser, asistida por matriz. 26 00:03:42,120 --> 00:03:51,520 Bueno, lo que podemos conseguir con esta técnica es, lo que os decía, ionizar biomoléculas como péptidos y proteínas sin que se produzca la ruptura de los mismos. 27 00:03:52,319 --> 00:03:55,319 Y además también se pueden ionizar moléculas no volátiles. 28 00:03:55,319 --> 00:04:06,979 Si os acordáis, hemos visto que en espectrometría de masas la técnica se hace en fase gas, pues con esta, con la malditoz, se pueden ionizar moléculas no volátiles. 29 00:04:08,180 --> 00:04:10,419 Vamos a ver cómo se logra esto. 30 00:04:12,419 --> 00:04:21,480 Lo que hacemos es poner, tenemos una placa, esta placa suele ser de poliestireno, y en esta placa tenemos muchos pocillos. 31 00:04:21,480 --> 00:04:24,920 Tenemos hasta 96 pocillos, suele ser 96. 32 00:04:25,319 --> 00:04:29,620 Aquí os he puesto como sería uno de estos pocillos. 33 00:04:30,980 --> 00:04:40,519 Bien, pues lo que vamos a hacer es, vamos a poner en uno de estos pocillos, vamos a poner una matriz, que aquí está representada en color violeta. 34 00:04:41,439 --> 00:04:50,500 Y vamos a mezclar esa matriz con nuestra proteína, con la muestra que nosotros queremos analizar, que sería esto de aquí en verde. 35 00:04:50,500 --> 00:04:54,199 la matriz es simplemente 36 00:04:54,199 --> 00:04:58,759 pensaba que lo tenía 37 00:04:58,759 --> 00:05:03,120 la matriz es simplemente un compuesto orgánico 38 00:05:03,120 --> 00:05:07,779 hay varios tipos de matrices 39 00:05:07,779 --> 00:05:11,339 pero es un compuesto orgánico 40 00:05:11,339 --> 00:05:16,139 y lo que se hace es añadir la matriz 41 00:05:16,139 --> 00:05:19,920 junto con nuestra muestra en estos pocillos 42 00:05:19,920 --> 00:05:26,600 y ahora lo que hacemos es hacer incidir en estos pocillos un rayo láser 43 00:05:26,600 --> 00:05:35,220 y con esto que vamos a conseguir que el sólido que tenemos en cada pocillo pase a fase gas, 44 00:05:35,220 --> 00:05:43,620 que esto sería la desorción, el sólido va a pasar a fase gas y obtendríamos esto de aquí. 45 00:05:43,620 --> 00:05:53,259 al mismo tiempo la matriz se va a cargar positivamente, si veis aquí tenemos cargas positivas 46 00:05:53,259 --> 00:06:03,360 y ahora esta energía que adquiere la matriz la va a pasar a las moléculas de nuestra muestra, 47 00:06:03,360 --> 00:06:10,759 a estas verdes y estas moléculas se van a ionizar, van a adquirir carga positiva, 48 00:06:10,759 --> 00:06:35,870 Lo veis aquí, cargas positivas. Y luego ya estos iones son los que vamos a analizar. Entonces, consiste en irradiar una muestra que está mezclada con una matriz. Al irradiar con un rayo láser, lo que ocurre es que la matriz y la muestra se desorben, o sea, se produce su desorción, pasan a fase gas. 49 00:06:35,870 --> 00:06:45,649 y la matriz se ioniza y a su vez esa energía que adquiere la transmite a nuestras moléculas en verde 50 00:06:45,649 --> 00:06:47,730 que también se van a ionizar. 51 00:06:48,569 --> 00:06:52,329 Y ahora lo que vamos a hacer es separar estos iones, estas cargas positivas 52 00:06:52,329 --> 00:06:56,850 y eso lo separamos con el analizador de tiempo de vuelo, el TOF. 53 00:06:58,370 --> 00:07:04,629 Y así brevemente lo que ocurre es que le vamos a aplicar a estas muestras, 54 00:07:04,629 --> 00:07:15,149 las que tenemos aquí de distinto tamaño, ionizadas, lo que hacemos es aplicarles un campo eléctrico 55 00:07:15,149 --> 00:07:20,589 y lo que hacen es, se van a ir moviendo hasta llegar al detector. 56 00:07:21,709 --> 00:07:27,449 Las de menor masa molecular se van a mover más rápidamente y van a llegar antes al detector 57 00:07:27,449 --> 00:07:33,970 y las de mayor masa molecular van a tardar más en llegar al detector y así es como se detectan. 58 00:07:33,970 --> 00:07:39,209 Por eso se llama tiempo de vuelo, porque van moviéndose por aquí hasta llegar al detector. 59 00:07:41,149 --> 00:07:47,529 Simplemente que os suene, analizador de tiempo de vuelo, time of flight. 60 00:07:51,720 --> 00:07:55,040 Aquí tenemos este vídeo, vamos a verlo un poquito. 61 00:08:15,170 --> 00:08:18,149 Solamente un poquito para que veáis cómo es la técnica. 62 00:08:23,649 --> 00:08:30,949 Aquí tenemos la placa con los 96 pocillos. 63 00:08:31,509 --> 00:08:33,669 Ya la estamos aplicando el láser. 64 00:08:41,879 --> 00:08:44,720 Las moléculas se ionizan y se vaporizan. 65 00:08:44,860 --> 00:08:46,299 Pasan a fase gas. 66 00:08:50,200 --> 00:08:54,659 Se aplica un voltaje y entonces 67 00:08:54,659 --> 00:08:57,279 las moléculas se mueven hasta llegar al detector. 68 00:09:24,659 --> 00:09:38,799 Vamos hasta aquí, porque este ya es otro tipo. 69 00:09:44,259 --> 00:09:50,779 Pues esto sería la técnica Malditoz. 70 00:09:52,360 --> 00:09:55,740 Y ahora vamos a ver los ensayos inmunológicos. 71 00:09:55,740 --> 00:10:01,179 Vamos a ver cómo podemos detectar proteínas mediante estos ensayos inmunológicos. 72 00:10:01,179 --> 00:10:14,919 Entonces, antes de nada vamos a hablar un poquito de, bueno, tenemos estas técnicas, la técnica ELISA y luego tenemos otros ensayos como el Western Blood, la hema glutinación y la glutinación en látex. 73 00:10:14,919 --> 00:10:33,750 Vamos a ver un poco lo que es el sistema inmunitario. El sistema inmunitario proviene del vocablo romano que significa estar libre y es la capacidad que tenemos los seres vivos de no sufrir continuamente enfermedades. 74 00:10:33,750 --> 00:11:02,620 Es decir, que cuando enfermamos por algún virus, pues nuestro cuerpo genera anticuerpos que se llaman y esos anticuerpos lo que van a hacer es que si nos volvemos a contagiar otra vez con el mismo virus, esos anticuerpos son como un sistema de defensa que ya identifican ese virus y lo eliminan. 75 00:11:02,620 --> 00:11:12,740 Entonces, el sistema inmunitario lo que hace es eso, proteger al organismo de una serie de agentes infecciosos que pueden ser bacterias, hongos, parásitos o virus 76 00:11:12,740 --> 00:11:23,779 y que ocasionan diferentes enfermedades. Entonces, el organismo reconoce a estos componentes y inicia una serie de respuestas. 77 00:11:23,779 --> 00:11:27,340 esta serie de respuestas son lo que llamamos los anticuerpos. 78 00:11:30,850 --> 00:11:35,090 Entonces, el sistema inmunitario, bueno, esto es un poco repetición, es un sistema de defensa 79 00:11:35,090 --> 00:11:44,389 y lo que está formado por la serie de mecanismos que protegen al organismo frente a agentes patógenos. 80 00:11:44,929 --> 00:11:48,429 A estos agentes patógenos los denominamos antígenos. 81 00:11:48,429 --> 00:11:55,470 Entonces, tenemos el agente patógeno, que es el antígeno, que es el que nos infecta, 82 00:11:55,470 --> 00:12:12,470 que puede ser una bacteria, un virus. Y luego tenemos el anticuerpo, que es el sistema de defensa, que son los compuestos que nuestro cuerpo genera para defenderse de estos antígenos. 83 00:12:12,470 --> 00:12:29,409 O sea, antígeno y anticuerpo. Los antígenos se pueden… bueno, vamos a abrirlo aquí. Aquí os he puesto unos vídeos de este investigador, Alfredo Corel, que están muy bien. Por si tenéis tiempo y les echáis un vistazo. 84 00:12:29,409 --> 00:12:43,230 Entonces, antígeno lo representamos como AG y es aquel, cualquier sustancia que va a provocar una respuesta inmunitaria, es decir, que va a estimular la producción de anticuerpos 85 00:12:43,230 --> 00:12:49,309 Son moléculas complejas y son normalmente proteínas o polisacáridos 86 00:12:49,309 --> 00:12:52,029 Estos son los antígenos 87 00:12:52,029 --> 00:13:00,929 Y luego los anticuerpos se llaman también inmunoglobulinas y son glucoproteínas. 88 00:13:01,049 --> 00:13:06,509 Si os acordáis cuando vimos las proteínas teníamos homoproteínas y teníamos heteroproteínas. 89 00:13:06,509 --> 00:13:14,149 Pues este es un caso de heteroproteínas. Son proteínas que están compuestas de proteína y de hidratos de carbono. 90 00:13:14,149 --> 00:13:22,450 Ahora, estos anticuerpos lo que hacen es, lo que ya os he dicho, identificar y neutralizar elementos extraños 91 00:13:22,450 --> 00:13:28,450 tales como bacterias, virus o parásitos y el anticuerpo lo que va a hacer es unirse al antígeno 92 00:13:30,090 --> 00:13:34,450 Ahora, esta unión antígeno-anticuerpo es específica 93 00:13:35,509 --> 00:13:38,830 Mirad, aquí en esta gráfica se ve muy bien 94 00:13:38,830 --> 00:13:41,950 Este sería un anticuerpo 95 00:13:41,950 --> 00:13:49,190 Los anticuerpos hemos dicho que son proteínas y los antígenos hemos dicho que pueden ser proteínas o polisacáridos. 96 00:13:50,250 --> 00:13:54,269 Estos son anticuerpos. Los anticuerpos están formados por cuatro cadenas. 97 00:13:54,610 --> 00:14:00,950 Dos cadenas largas de aminoácidos y dos cadenas más cortas de aminoácidos. 98 00:14:02,149 --> 00:14:07,830 Pues cada anticuerpo tiene aquí un fragmento que se llama epítopo 99 00:14:07,830 --> 00:14:30,090 Y que hace que la reacción antígeno-anticuerpo sea específica. Es decir, que hay un anticuerpo para cada antígeno. Si nos infectamos con la viruela, por ejemplo, hay un anticuerpo específico para ese virus. 100 00:14:30,090 --> 00:14:54,250 Y si os fijáis aquí tenemos varios antígenos de distintos colores y con distintas formas y solamente este es el que encaja aquí, el que reacciona, o sea, se uniría a este anticuerpo. Por eso la reacción es específica. 101 00:14:54,250 --> 00:15:19,450 Las técnicas inmunológicas se basan en esta especificidad de inmunidad antígeno-anticuerpo, porque cuando el antígeno se une al anticuerpo, se producen fenómenos que pueden ser una precipitación, una mutinación, que son visualizables, que se pueden observar, si el antígeno es específico de ese anticuerpo. 102 00:15:19,450 --> 00:15:41,309 Bien, pues vamos a ver esta técnica, la técnica ELISA. Esta técnica ELISA, ELISA viene del acrónimo también del inglés, Enzyme-Linked Immunosorbent Assay. Es el ensayo por inmunoabsorción ligado a enzimas. 103 00:15:41,309 --> 00:15:44,490 pasáis ensayo 104 00:15:44,490 --> 00:15:46,129 en una absorción 105 00:15:46,129 --> 00:15:47,789 ligado a enzimas 106 00:15:47,789 --> 00:15:53,450 bueno, vamos a ver qué significa 107 00:15:53,450 --> 00:15:55,049 en qué consiste 108 00:15:55,049 --> 00:15:56,149 esta técnica 109 00:15:56,149 --> 00:15:58,990 el equipo que se utiliza 110 00:15:58,990 --> 00:16:01,450 para esta técnica es un espectrofotómetro 111 00:16:01,450 --> 00:16:03,750 es un espectrofotómetro 112 00:16:03,750 --> 00:16:05,289 y aquí también tenemos 113 00:16:05,289 --> 00:16:06,789 una placa 114 00:16:06,789 --> 00:16:09,110 parecida a la técnica 115 00:16:09,110 --> 00:16:11,250 Maldito, que tiene una serie 116 00:16:11,250 --> 00:16:12,470 de pocillos 117 00:16:13,450 --> 00:16:19,570 Entonces, un espectrofotómetro lo que va a medir es, por ejemplo, en este caso vamos a medir cambio de color. 118 00:16:22,639 --> 00:16:27,000 Esta sería la placa y aquí vemos los pocillos con distintos colores. 119 00:16:27,440 --> 00:16:30,019 Pues eso es lo que nos va a medir el espectrofotómetro. 120 00:16:31,340 --> 00:16:34,940 Vamos a ver cómo se producen estos diferentes colores. 121 00:16:34,940 --> 00:16:51,940 Entonces, bueno, la técnica consiste en que vamos a reaccionar el antígeno con el anticuerpo. Imaginaros que aquí en rojo tenemos un antígeno, ¿vale? El antígeno es el agente patógeno. 122 00:16:51,940 --> 00:17:07,259 Y le añadimos un anticuerpo que tiene esta forma de aquí, añadimos un anticuerpo, si el antígeno reacciona con el anticuerpo pues se quedará unido. 123 00:17:07,259 --> 00:17:13,539 Ahora le añadimos otro anticuerpo, que sería este de aquí 124 00:17:13,539 --> 00:17:18,880 Pero este anticuerpo tiene unido una enzima, que es esta de aquí en amarillo 125 00:17:18,880 --> 00:17:20,680 Esta enzima 126 00:17:20,680 --> 00:17:25,960 Entonces ahora ya tenemos el antígeno en rojo, un anticuerpo 127 00:17:25,960 --> 00:17:30,720 Y otro anticuerpo que está unido a una enzima, esta de aquí en amarillo 128 00:17:30,720 --> 00:17:35,680 Y ahora le añadimos un sustrato, que sería este de aquí en blanco 129 00:17:35,680 --> 00:17:51,240 Y este sustrato al unirse a la enzima, es un sustrato que reacciona con esta enzima que tenemos aquí, pues al unirse con esta enzima produce un cambio de color y esto es lo que vamos a detectar, este cambio de color. 130 00:17:51,240 --> 00:17:59,559 Vale, ahora no nos va a dar tiempo pero si eso ves este vídeo que he puesto aquí 131 00:17:59,559 --> 00:18:04,900 Entonces tenemos el antígeno en rojo, le añadimos un anticuerpo 132 00:18:04,900 --> 00:18:10,559 Le añadimos otro anticuerpo con una enzima que es esta de aquí de color amarillo 133 00:18:10,559 --> 00:18:12,440 Y le añadimos un sustrato 134 00:18:12,440 --> 00:18:20,220 Y este sustrato va a reaccionar con la enzima y se va a producir un cambio de color en la disolución que tenemos 135 00:18:20,220 --> 00:18:21,799 Y eso es lo que vamos a medir. 136 00:18:25,119 --> 00:18:27,319 Entonces, tenemos varios tipos de técnica ELISA. 137 00:18:27,559 --> 00:18:30,980 Tenemos el ELISA directo, el ELISA indirecto y el ELISA sandwich. 138 00:18:33,150 --> 00:18:35,470 El ELISA directo, este es el más sencillo. 139 00:18:35,789 --> 00:18:47,309 En este simplemente ponemos en los pocillos el antígeno y le añadimos anticuerpos que están marcados, es decir, anticuerpos con una enzima. 140 00:18:47,309 --> 00:19:04,309 Ahora, si le añadimos después el sustrato y observamos si hay presencia o no de antígenos, si la solución cambia de color, es que el anticuerpo es el específico de ese antígeno. 141 00:19:04,309 --> 00:19:15,509 En este caso hay que añadir también controles negativos, es decir, muestras que sabemos que no tienen el antígeno buscado 142 00:19:15,509 --> 00:19:23,130 Y también se ponen controles positivos, muestras que sí sabemos con seguridad que tienen el antígeno buscado 143 00:19:23,130 --> 00:19:27,509 Entonces este es el ELISA directo, que este es el más sencillo 144 00:19:27,509 --> 00:19:35,950 Después tenemos el ELISA indirecto. El ELISA indirecto es el que os he explicado antes. 145 00:19:36,670 --> 00:19:44,690 Tendríamos aquí el antígeno. Esto de aquí es lavar para eliminar los antígenos que no se hayan quedado pegados al pocillo. 146 00:19:45,089 --> 00:19:48,690 Le añadimos un anticuerpo específico para ese antígeno. 147 00:19:50,069 --> 00:19:53,849 Lavamos también para eliminar los anticuerpos que no se hayan quedado pegados. 148 00:19:53,849 --> 00:20:09,710 Le añadimos otro anticuerpo, este anticuerpo tiene una enzima que es esta de aquí y ahora le añadimos un sustrato que es el que va a reaccionar con esa enzima y si os fijáis hay un cambio de color. 149 00:20:10,450 --> 00:20:12,970 La disolución de azul ha pasado a amarilla. 150 00:20:13,470 --> 00:20:15,250 Pues esto es lo que vamos a detectar. 151 00:20:15,970 --> 00:20:20,589 La mayor cantidad de antígeno, pues más color se producirá aquí. 152 00:20:20,950 --> 00:20:24,009 Y eso es lo que medimos en el espectrofotómetro. 153 00:20:26,450 --> 00:20:29,049 Y el siguiente que tenemos es el ELISA sandwich. 154 00:20:29,049 --> 00:20:35,549 Es parecido, lo que pasa que aquí en vez de poner antígeno, en el pocillo primero ponemos un anticuerpo. 155 00:20:36,710 --> 00:20:41,109 Pones el anticuerpo, le añadimos el antígeno, o sea, el agente patógeno. 156 00:20:41,150 --> 00:20:45,349 que va a reaccionar con ese anticuerpo que tenemos. 157 00:20:46,490 --> 00:20:54,130 Lavamos y añadimos otro segundo anticuerpo que este tiene la enzima, tiene unida una enzima. 158 00:20:54,890 --> 00:21:03,910 Y lo mismo, aquí añadimos un sustrato, pues cuando reaccione ese sustrato con esa enzima se va a producir un cambio de color. 159 00:21:03,910 --> 00:21:23,549 Si fuera que hemos añadido, o sea, que esta reacción no se produce, que ese anticuerpo no es específico de este antígeno, pues cuando lleguemos aquí no se va a observar cambio de color, porque este antígeno no se va a quedar unido al anticuerpo. 160 00:21:23,549 --> 00:21:45,250 Vale, entonces no observaremos cambio de color. Pues este es el ELISA sandwich. Tenemos ELISA directo, ELISA indirecto. Estos dos, el directo y el indirecto, son los que primero ponemos el antígeno y el ELISA sandwich son los que primero ponemos el anticuerpo. 161 00:21:45,250 --> 00:22:13,450 Entonces, esta técnica lisa, ¿para qué nos sirve? Pues podemos diagnosticar una infección por un virus, por ejemplo, podemos detectar una hormona, podemos detectar la presencia de drogas, podemos diagnosticar una infección, pero analizando los anticuerpos que se han creado. 162 00:22:13,450 --> 00:22:23,849 Cuando nosotros nos infectamos, generan anticuerpos en nuestro organismo, pues podemos analizar esos anticuerpos. 163 00:22:24,670 --> 00:22:33,750 Nosotros, por ejemplo, podemos haber pasado una enfermedad, pero de forma leve y a lo mejor no nos hemos dado cuenta. 164 00:22:33,750 --> 00:22:42,170 y al cabo de los años nos hacen un análisis, nos miran los anticuerpos y observan que nos dicen 165 00:22:42,170 --> 00:22:49,549 bueno pues si tú has pasado la hepatitis A por ejemplo, porque tienes anticuerpos de haber pasado la hepatitis A 166 00:22:49,549 --> 00:22:57,769 entonces lo que podemos diagnosticar son anticuerpos o diagnosticar directamente los antígenos 167 00:22:57,769 --> 00:23:02,890 pues los antígenos del virus del HIV, el virus de cólera, etc. 168 00:23:06,400 --> 00:23:28,720 Vale, y hay otros ensayos inmunológicos. Este sería el Western Blot. Si os acordáis, en ADN también vimos el Southern Blot y el Northern Blot. Si os acordáis, el Northern era para ARN. Pues este es parecido, lo que pasa que este es para proteínas y se llama Western Blot. 169 00:23:28,720 --> 00:23:51,920 Y lo que se hace es separar las proteínas mediante electroforesis, aquí sería electroforesis en gel de poliacrilamida, este sería el gel de poliacrilamida, ya hecha la electroforesis y lo que hacemos es pasar este ADN a una membrana de nitrocelulosa. 170 00:23:51,920 --> 00:24:13,160 Y ahora con esta membrana de nitrocelulosa lo que hacemos es incubar este ADN que tenemos aquí con un anticuerpo y así podemos detectar si hay una reacción específica entre este antígeno que teníamos y el anticuerpo que hemos añadido. 171 00:24:14,619 --> 00:24:18,960 Esta sería otra forma de hacer el análisis inmunológico.