1
00:00:02,220 --> 00:00:07,740
Buenas, pues aquí estamos con el primer vídeo del curso.

2
00:00:08,160 --> 00:00:12,160
Este es el tema 4, titulado Proteínas, la maquinaria del cuerpo.

3
00:00:12,519 --> 00:00:21,019
Y para presentar el tema he seleccionado un cuadro de una obra de una exposición

4
00:00:21,019 --> 00:00:24,179
que había dedicada a la relación entre la ciencia y el arte.

5
00:00:24,920 --> 00:00:29,219
En este caso lo que pretende representar este cuadro es como las proteínas

6
00:00:29,219 --> 00:00:33,399
están involucradas en todas y cada una de nuestras funciones humanas.

7
00:00:34,359 --> 00:00:38,020
Son como las proteínas, son las moléculas por excelencia, por así decir,

8
00:00:38,100 --> 00:00:40,179
y por eso lo he titulado la maquinaria del cuerpo.

9
00:00:41,240 --> 00:00:43,840
Sus características principales, no las podéis leer,

10
00:00:44,500 --> 00:00:49,619
pero esto constituyen el grupo de moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos

11
00:00:49,619 --> 00:00:53,759
y suponen de media el 50% del peso celular seco.

12
00:00:54,700 --> 00:00:58,439
Químicamente son polímeros, y vuelvo a detenerme en las palabras,

13
00:00:58,439 --> 00:01:23,000
Polímero hecho de muchos monómeros. El polímero es el polipéptido u oligopéptido cuando los monómeros son pocos y cuando son muchos es un polipéptido. Los monómeros de estos polímeros son aminoácidos. Es decir, las proteínas son polímeros hechos de aminoácidos, que son los monómeros.

14
00:01:23,000 --> 00:01:38,439
La importancia de las proteínas radica en su especificidad con respecto a la función y con respecto al organismo del que forma parte y también de su acción catalizadora como enzimas.

15
00:01:38,599 --> 00:01:46,900
Ya sabéis que catalizar quiere decir facilitar determinadas reacciones fundamentales en el metabolismo de los seres vivos, en este caso de los humanos.

16
00:01:46,900 --> 00:02:02,819
Entonces, características. Son biomoléculas formadas por, ya lo sabemos, carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, azufre y fósforo en menos proporción.

17
00:02:02,819 --> 00:02:23,740
La mayoría son macromoléculas, es decir, moléculas de un tamaño considerable. Pueden estar formadas por una sola cadena de aminoácidos, como la mioglobina que tenéis aquí, que todo lo que veis que tiene solo un color, por eso es una sola cadena de aminoácidos.

18
00:02:23,740 --> 00:02:27,639
la mioglobina, todo lo que tenga el prefijo mio tiene que ver con el músculo

19
00:02:27,639 --> 00:02:36,120
y otras macromoléculas están formadas por pocas cadenas de aminoácidos

20
00:02:36,120 --> 00:02:38,300
es decir, son oligoméricas

21
00:02:38,300 --> 00:02:40,819
como la hemoglobina, como en este caso

22
00:02:40,819 --> 00:02:43,879
y las inmunoglobulinas

23
00:02:43,879 --> 00:02:45,819
que esto ya os lo he puesto muchas veces

24
00:02:45,819 --> 00:02:47,659
esta molécula forma de Y

25
00:02:47,659 --> 00:02:50,780
son inmunoglobulinas cuya función

26
00:02:50,780 --> 00:02:52,759
espero que ya lo tendréis relacionado

27
00:02:52,759 --> 00:02:59,560
son anticuerpos. Como veis aquí hay varias colorines, eso es porque las cadenas de aminoácidos

28
00:02:59,560 --> 00:03:08,319
son de diferentes tipos. Aquí en el centro estarían los grupos hemo. Aminoácidos, hemos dicho que son

29
00:03:08,319 --> 00:03:15,439
los monómeros de las proteínas, son las subunidades que se juntan un aminoácido con otro, con otro,

30
00:03:15,500 --> 00:03:21,460
con otro y forman las proteínas. Solo 20 de los que hay en la naturaleza forman parte de las proteínas,

31
00:03:21,460 --> 00:03:26,460
Es decir, que hay muchos más aminoácidos, pero solo 20 de ellos forman parte de las proteínas.

32
00:03:28,599 --> 00:03:36,960
Entonces, vamos a detenernos aquí en la fórmula química de los aminoácidos.

33
00:03:36,960 --> 00:03:54,900
Aquí que veis un grupo amino, aquí veis el grupo ácido y aquí está la cadena hidrocarbonada y el radical que puede ser de diferentes tipos.

34
00:03:55,259 --> 00:04:03,000
Entonces, ¿cómo reconozco si me ponen esto en el examen? Pues veo los grupos funcionales, grupo amino, grupo ácido.

35
00:04:03,000 --> 00:04:16,500
Lo que estoy observando es un aminoácido. Entonces, esta cadena lateral, este R, este radical o cadena lateral, va a determinar si toda la molécula va a tener un carácter hidrófilo o hidrófobo.

36
00:04:16,620 --> 00:04:27,199
Y esto es importante. Bueno, por los aminoácidos hemos dicho que sólo 20 de los aminoácidos que hay en la naturaleza son los que forman parte de las proteínas.

37
00:04:27,199 --> 00:04:39,920
Y además estos aminoácidos son siempre del tipo alfa aminoácidos. ¿En qué se diferencian los alfa aminoácidos de los beta aminoácidos? Pues de la posición del grupo amino NH2 con respecto al grupo carboxilo.

38
00:04:40,660 --> 00:04:55,899
Cuando está el grupo amino en el carbono 1 inmediatamente después del carboxilo, pues son alfa. Y cuando el grupo amino está en el carbono 2 con respecto al carboxilo, este sería carboxilo, carbono 1, carbono 2, pues son los beta aminoácidos.

39
00:04:57,199 --> 00:05:01,860
Eso, los alfa aminoácidos son los que forman parte de las proteínas.

40
00:05:02,560 --> 00:05:05,259
Y luego, ¿qué son los aminoácidos esenciales?

41
00:05:05,259 --> 00:05:11,120
Pues son aquellos que no pueden ser sintetizados por el cuerpo humano y hay 8.

42
00:05:11,500 --> 00:05:14,199
Por tanto, tienen que estar ingeridos con la comida.

43
00:05:15,839 --> 00:05:18,259
Ojo, que también hemos hablado de ácidos grasos esenciales.

44
00:05:19,120 --> 00:05:21,740
¿Recordáis cuáles son? Pues lo miráis.

45
00:05:23,199 --> 00:05:25,240
¿Cuáles son los aminoácidos esenciales?

46
00:05:25,240 --> 00:05:36,360
Como veis, aquí están los no esenciales y aquí están los esenciales. He dicho antes que eran 8, en esta lista hay 10, porque estos con el asterisco solo se consideran esenciales en los niños.

47
00:05:37,199 --> 00:05:42,819
Bueno, os podéis familiarizar un poco con los nombres, pero no os van a preguntar que os sepáis esto de memoria.

48
00:05:46,980 --> 00:05:56,180
Con respecto a los aminoácidos no esenciales, estos son unos 150 y no forman parte de las proteínas, pero tienen importantes funciones.

49
00:05:56,180 --> 00:06:13,100
Como por ejemplo, son neurotransmisores, cosa que vemos aquí en la imagen, ¿vale? Estos son terminaciones de neuronas, terminaciones dendríticas y aquí se está dando la neurotransmisión. También son precursores de vitaminas o moléculas que participan en reacciones bioquímicas.

50
00:06:16,350 --> 00:06:23,569
¿Cómo se clasifican estos aminoácidos? Pues depende de la carga, perdón, depende de su comportamiento.

51
00:06:24,709 --> 00:06:29,170
Pueden ser neutros si no tienen carga y pueden ser ácidos o básicos.

52
00:06:30,509 --> 00:06:35,490
Lo de neutros si no tienen carga o más bien neutros si no se comporta ni como ácido ni como básico.

53
00:06:36,589 --> 00:06:42,790
Entonces, esto va a ser según la naturaleza de su cadena lateral.

54
00:06:42,790 --> 00:06:54,470
Porque, ¿qué carga tendrá cada uno de sus componentes? ¿Qué carga tiene el grupo amino? Positiva. ¿Qué carga tiene el grupo ácido? Pues negativa.

55
00:06:54,730 --> 00:07:00,850
Entonces, claro, como esto se neutraliza, pues todo depende de qué ocurre con la cadena lateral.

56
00:07:01,990 --> 00:07:10,769
Los aminoácidos neutros son aquellos que su cadena lateral no tiene grupos carboxilo ni amino, por lo que a pH neutro su carga eléctrica neta es cero.

57
00:07:10,769 --> 00:07:14,949
Sin embargo, siendo neutro, pueden ser polar

58
00:07:14,949 --> 00:07:18,069
¿Cuándo hay una polaridad?

59
00:07:18,189 --> 00:07:20,750
Pues cuando hay un grupo funcional que le otorga polaridad

60
00:07:20,750 --> 00:07:23,949
¿Cuál es el grupo funcional que aquí le otorga polaridad?

61
00:07:24,050 --> 00:07:28,269
Porque aquí vemos el grupo ácido, el grupo amino, amino ácido

62
00:07:28,269 --> 00:07:30,430
Y aquí vemos el grupo OH

63
00:07:30,430 --> 00:07:31,850
¿Esto le da polaridad?

64
00:07:32,589 --> 00:07:36,889
Pues sí, efectivamente, porque como recordáis, el oxígeno tiene electronegatividad

65
00:07:36,889 --> 00:07:40,069
Atrae con más fuerza a sus electrones

66
00:07:40,069 --> 00:07:48,310
se carga parcialmente positiva, se carga parcialmente de forma negativa y entonces esto le da cierta polaridad a la molécula, ¿vale?

67
00:07:50,050 --> 00:07:57,810
Y la cadena lateral es hidrofila. Me voy a tener un momento, ¿por qué es hidrofila? ¿Qué quiere decir hidrofilo?

68
00:07:57,910 --> 00:08:07,370
Hidrofilo quiere decir que es capaz de relacionarse con el agua, la molécula de agua es una molécula polar y es capaz de relacionarse con otras moléculas también polares, ¿vale?

69
00:08:07,370 --> 00:08:12,529
Como el grupo OH es polar, por eso decimos que tiene una cadena lateral hidrófila.

70
00:08:13,629 --> 00:08:18,529
Luego, cuando la cadena lateral es hidrófoba, por ejemplo, una cadena hidrocarbonada,

71
00:08:19,170 --> 00:08:24,589
solo aquí hay hidrógenos y carbonos, pues se trataría de una cadena lateral hidrófoba.

72
00:08:24,589 --> 00:08:31,769
Entonces, en este caso, el aminoácido neutro es apolar, porque tiene carga positiva, carga negativa y nada más.

73
00:08:32,129 --> 00:08:34,590
Entonces, se neutraliza y es apolar.

74
00:08:34,590 --> 00:08:41,529
Los aminoácidos ácidos, esto es cuando la cadena lateral tiene una carga negativa

75
00:08:41,529 --> 00:08:51,070
Entonces vemos el ácido, el amino y otro grupo ácido con lo cual tiene una carga negativa parcial

76
00:08:51,070 --> 00:08:52,970
O sea, parcial no, una carga negativa

77
00:08:52,970 --> 00:08:57,850
Entonces tiene una capacidad para ceder protones y quedarse cargado negativamente

78
00:08:57,850 --> 00:09:03,009
Los aminoácidos básicos, pues al revés, cuando la cadena lateral tiene una carga positiva

79
00:09:03,009 --> 00:09:06,549
Por ejemplo, un amino terminal

80
00:09:06,549 --> 00:09:10,809
Tiene capacidad para aceptar protones y quedarse cargado positivamente

81
00:09:10,809 --> 00:09:12,269
¿Esto qué sería?

82
00:09:13,830 --> 00:09:15,009
¿Ácidos o básicos?

83
00:09:19,129 --> 00:09:22,289
Grupo amino, ácido, amino

84
00:09:22,289 --> 00:09:28,429
Y ahora, grupo ácido, ácido y ácido

85
00:09:28,429 --> 00:09:29,590
Pues ya sabéis, ácido

86
00:09:29,590 --> 00:09:35,309
Y aquí estaría, esto lo dejo para que lo estudiéis en casa

87
00:09:35,309 --> 00:09:38,110
entonces las propiedades físicas

88
00:09:38,110 --> 00:09:39,710
las propiedades de los aminoácidos

89
00:09:39,710 --> 00:09:41,149
empezamos por las propiedades físicas

90
00:09:41,149 --> 00:09:42,909
tienen isomería espacial

91
00:09:42,909 --> 00:09:44,990
acordaos de que también lo vimos en donde

92
00:09:44,990 --> 00:09:46,149
venga, pensadlo

93
00:09:46,149 --> 00:09:48,230
eso es en los glúcidos

94
00:09:48,230 --> 00:09:49,590
entonces

95
00:09:49,590 --> 00:09:52,330
todos salvo la glicina

96
00:09:52,330 --> 00:09:55,230
presentan al menos un carbono alfa asimétrico

97
00:09:55,230 --> 00:09:58,029
por lo que existen dos esteroisómeros espaciales

98
00:09:58,029 --> 00:09:58,509
L y D

99
00:09:58,509 --> 00:10:01,309
y en el caso de los glúcidos

100
00:10:01,309 --> 00:10:02,590
acordaos de los monosacáridos

101
00:10:02,590 --> 00:10:06,509
eran, dependía de donde estaba el grupo OH y en este caso

102
00:10:06,509 --> 00:10:09,970
lo que depende es de donde está el grupo amino, cuando el grupo amino está a la derecha

103
00:10:09,970 --> 00:10:14,490
es un D aminoácido, cuando un grupo amino está a la izquierda es un

104
00:10:14,490 --> 00:10:18,409
L aminoácido y son enantiómeros o enantiómorfos, o sea son

105
00:10:18,409 --> 00:10:22,370
imágenes especulares no superponibles y tienen actividad óptica

106
00:10:22,370 --> 00:10:26,129
esto es que desvían la luz polarizada

107
00:10:26,129 --> 00:10:30,370
hacia la derecha o hacia la izquierda y esto recordad que no tiene que ver con ser D o L

108
00:10:30,370 --> 00:10:34,649
sino que tiene que ver con que unos desvían la luz hacia la derecha y otros hacia la izquierda.

109
00:10:36,289 --> 00:10:45,970
Luego, propiedades químicas. La solubilidad. Los grupos polares, o sea, los grupos funcionales amino y ácido,

110
00:10:46,450 --> 00:10:50,730
permiten que se formen puentes de hidrógeno con el agua. Por eso muchos son solubles en agua,

111
00:10:50,870 --> 00:10:53,149
aunque también los hay insolubles cuando son hidrófobos.

112
00:10:53,149 --> 00:10:57,789
Como forman puentes de hidrógeno con el agua

113
00:10:57,789 --> 00:11:01,929
Tienen puntos de fusión y ebullición altos

114
00:11:01,929 --> 00:11:04,789
Pregunta, ¿cuáles serán más insolubles?

115
00:11:04,950 --> 00:11:07,190
¿Los polares o los apolares?

116
00:11:07,570 --> 00:11:09,850
Y para resolver esto tienes que tener en cuenta

117
00:11:09,850 --> 00:11:14,929
Que serán tanto más insolubles

118
00:11:14,929 --> 00:11:19,909
Cuanto menos capacidad de relacionarse con el agua

119
00:11:19,909 --> 00:11:21,889
Con cuanto más hidrófobos sean

120
00:11:21,889 --> 00:11:36,269
Serán más insolubles cuanto más hidrófobos sean. Entonces, ¿cuáles son más hidrófobos? ¿Los polares o los apolares? ¿Cuáles tenían grupos con cierta polaridad, capacidad de relacionarse con el agua? Pues ya lo sabéis.

121
00:11:38,600 --> 00:11:50,940
Luego, tienen además carácter anfótero. ¿Qué quiere decir anfótero? Anfótero quiere decir que se puede comportar como un ácido o como una base dependiendo del medio donde se encuentre.

122
00:11:50,940 --> 00:11:55,639
Recordatorio, ¿qué comportamiento tienen los ácidos y las bases frente a los protones?

123
00:11:55,799 --> 00:12:00,279
Pues los ácidos donan protones y las bases captan protones

124
00:12:00,279 --> 00:12:03,259
¿Tenéis claro qué es lo que mide el pH?

125
00:12:03,460 --> 00:12:09,580
El pH mide la... bueno, al final lo que te mide es la concentración de protones

126
00:12:09,580 --> 00:12:12,919
¿Vale? Para que os acordéis que el pH, pues acordaros siempre de la H

127
00:12:12,919 --> 00:12:15,500
¿Qué quiere decir la H? La cantidad, la concentración de protones

128
00:12:15,500 --> 00:12:19,659
Entonces los medios ácidos tendrán una concentración muy alta de protones

129
00:12:19,659 --> 00:12:27,559
y los pH básicos tendrán una concentración mucho menor de protones.

130
00:12:27,779 --> 00:12:37,480
La concentración de protones va descendiendo a medida que vamos acercándonos a pH básicos,

131
00:12:37,480 --> 00:12:41,740
la concentración de protones va disminuyendo y va aumentando la de OH.

132
00:12:41,740 --> 00:12:51,620
Entonces, ¿qué quiere decir que un aminoácido puede comportarse como ácido como base?

133
00:12:51,940 --> 00:12:59,059
Pues que cuando el pH disminuye en medios ácidos, el aminoácido se comporta como una base

134
00:12:59,059 --> 00:13:06,120
porque este grupo es capaz, el grupo de carboxilo, el grupo ácido, puede captar protones

135
00:13:06,120 --> 00:13:20,100
¿Qué ocurre cuando el pH aumenta en un medio básico? Pues que el NH3 de aquí es capaz de ceder protones y se comporta como un ácido

136
00:13:20,100 --> 00:13:28,259
En este caso ha aceptado protones, se comporta como una base, en este caso ha perdido protones y se comporta como un ácido

137
00:13:28,259 --> 00:13:30,519
Y todo depende del pH en el que se encuentre

138
00:13:30,519 --> 00:13:33,620
Esto nos lleva a lo siguiente

139
00:13:33,620 --> 00:13:40,220
Cada aminoácido tiene un pH en el que tiende a adoptar una forma dipolar neutra o suiterión

140
00:13:40,220 --> 00:13:45,519
Con tantas cargas positivas como negativas que se denomina punto isoeléctrico

141
00:13:45,519 --> 00:13:50,909
Esto es, a pH neutro para el aminoácido

142
00:13:50,909 --> 00:13:55,750
Tiene todas las cargas, los grupos equilibrados

143
00:13:55,750 --> 00:13:57,450
Entre positivo y negativo

144
00:13:57,450 --> 00:13:59,769
Aquí lo veis, el suiterión

145
00:13:59,769 --> 00:14:20,909
En el punto isoeléctrico, en un determinado pH, el aminoácido se cuenta en este estado. En un pH ácido, el ácido acepta protones y en un pH básico, el grupo amino pierde.

146
00:14:20,909 --> 00:14:27,690
Entonces, este estado en este pH es el que se consiguiera el pH, el punto isoeléctrico.

147
00:14:29,210 --> 00:14:38,110
Los aminoácidos podrán alcanzar un estado neutro a pHs ácidos o básicos dependiendo, entre otras cosas, de cómo sea su cadena lateral.

148
00:14:41,429 --> 00:14:44,389
¿Para qué puede ser importante esta propiedad en el ser humano?

149
00:14:45,350 --> 00:14:48,389
Pues, perdonad que esto lo tenía mal animado.

150
00:14:48,389 --> 00:15:03,929
Hay que pensar en la meostasis. ¿Os acordáis qué otras moléculas en el cuerpo humano eran capaces de comportarse como ácidos o como bases?

151
00:15:03,929 --> 00:15:16,830
Si os acordáis bien, eran el tampón fosfato y el tampón bicarbonato. Como eran capaces de comportarse como ácidos o como bases, esto le daba la propiedad de poder regular la cantidad de protones que había en el medio.

152
00:15:16,830 --> 00:15:46,230
Esto es lo que favorece la homeostasis, es decir, el equilibrio. Además de los dos tampones fisiológicos que conocemos, como son el fosfato y el bicarbonato, están los aminoácidos y los componentes proteicos, como por ejemplo la hemoglobina, que es capaz de captar protones cuando el medio sanguíneo es muy ácido.

153
00:15:46,830 --> 00:16:02,590
Las propiedades, cuando se preguntan alguna vez qué moléculas o qué mecanismos de regulación del pH tenemos en el cuerpo, pues estarían los dos tampones que hemos visto, pero también podríamos decir que las proteínas, los aminoácidos, por su carácter anfótero, también contribuyen.

154
00:16:02,590 --> 00:16:25,639
Cuando un aminoácido está en un medio cuyo pH está próximo a su punto isoeléctrico, ¿qué pensáis? ¿Será más soluble o menos soluble? Es decir, cuando tiene el grupo ácido cargado negativamente y el grupo básico cargado positivamente, ¿será más o menos soluble?

155
00:16:25,639 --> 00:16:35,759
Pues si tiene una carga neta cero, ¿qué pensáis? Pensadlo y responderos.

156
00:16:40,289 --> 00:16:51,110
Para esto, espera, voy a daros una última pista. Si tiene una carga neta que se compensa, pues si el resto no tiene carga o no tiene polaridad, pues será más o menos soluble, ¿vale?

157
00:16:51,110 --> 00:16:55,710
intentad pensarlo, luego, solo un pequeño recordatorio

158
00:16:55,710 --> 00:16:59,769
y porque esto lo vamos a ir viendo a lo largo del curso, no es lo mismo, son cosas diferentes

159
00:16:59,769 --> 00:17:03,309
el comportamiento de ácido base y el comportamiento de las reacciones redox

160
00:17:03,309 --> 00:17:07,309
ácido base, lo que se hace es perder o ganar protones

161
00:17:07,309 --> 00:17:09,809
y luego están las reacciones de óxido reducción

162
00:17:09,809 --> 00:17:15,329
y reducción, las reacciones redox, en las que lo que se pierde o se gana

163
00:17:15,329 --> 00:17:19,450
son electrones y además modificándose el estado de oxidación

164
00:17:19,450 --> 00:17:28,470
de estas moléculas. En este caso, por ejemplo, una molécula que cede electrones tiene poder reductor,

165
00:17:28,670 --> 00:17:35,410
esta molécula tiene poder reductor porque reduce a esta otra molécula, hace que esta pueda ganar electrones

166
00:17:35,410 --> 00:17:47,319
y esta se oxida. Esto lo iremos viendo a lo largo del curso, pero quiero que tengáis clara la diferencia.

167
00:17:47,319 --> 00:17:53,319
Ahora, ¿cómo se forman, cómo hemos visto los monómeros, los aminoácidos?

168
00:17:53,460 --> 00:17:55,240
¿Cómo se unen estos monómeros entre sí?

169
00:17:55,400 --> 00:18:03,180
Pues se unen a través del enlace peptídico, que es el que se produce entre el grupo OH, aquí, del grupo carboxilo

170
00:18:03,180 --> 00:18:10,480
y un hidrógeno del grupo amino y liberándose una molécula de agua, como veis aquí

171
00:18:10,480 --> 00:18:16,380
Este compuesto en concreto se llama dipeptido y es un enlace covalente de tipo amida

172
00:18:16,380 --> 00:18:30,480
Esto que veis aquí sería una animación de cómo se forma el enlace peptídico

173
00:18:30,480 --> 00:18:38,240
Son dos aminoácidos, se libera una molécula de agua y se forma el enlace

174
00:18:38,240 --> 00:18:51,819
Este enlace se puede seguir dando, se pueden seguir uniendo aminoácidos para formar un tripéptido, tetrapéptido hasta llegar a un polipeptido

175
00:18:51,819 --> 00:18:56,539
Los radicales de los aminoácidos no participan en el enlace

176
00:18:57,200 --> 00:19:00,039
sino que se sitúan hacia arriba o hacia abajo de la cadena.

177
00:19:00,880 --> 00:19:04,380
Aquí veis, por ejemplo, este es un radical, este es otro radical.

178
00:19:05,339 --> 00:19:08,180
Los aminoácidos se van uniendo, a la línea glicina se unen.

179
00:19:09,180 --> 00:19:11,220
Aquí hay un grupo aminoterminal, aquí hay otro radical.

180
00:19:11,220 --> 00:19:17,599
Y siempre en el polipéptido hay un grupo aminoterminal y un grupo carboxiloterminal.

181
00:19:19,930 --> 00:19:24,670
Luego, otra característica importante, no puede girar libremente porque tiene un carácter parcial de doble enlace,

182
00:19:24,670 --> 00:19:28,349
que lo hace rígido y plano

183
00:19:28,349 --> 00:19:31,069
entonces la rotación sí que ocurre

184
00:19:31,069 --> 00:19:32,930
pero no alrededor del enlace peptídico en sí

185
00:19:32,930 --> 00:19:36,690
sino alrededor de los enlaces adyacentes al carbono alfa

186
00:19:36,690 --> 00:19:39,210
bueno, esto lo único que es importante es para que sepáis

187
00:19:39,210 --> 00:19:45,210
que esta capacidad de giro o de no giro de este enlace

188
00:19:45,210 --> 00:19:48,970
restringe las conformaciones posibles de la proteína

189
00:19:48,970 --> 00:19:52,269
y es un factor clave para su función

190
00:19:52,269 --> 00:20:00,950
La estructura, la conformación tridimensional y espacial de la proteína determina la especificidad y la función de esa proteína.

191
00:20:01,049 --> 00:20:08,269
Por lo tanto, esto es importante para que la proteína sea funcional y que cumpla su cometido de forma específica.

192
00:20:09,529 --> 00:20:13,470
Aquí hay un ejercicio en el que es así.

193
00:20:13,710 --> 00:20:19,470
La reacción representa el proceso de síntesis del aspartamo, que no sé si sabéis que es un edulcorante artificial.

194
00:20:20,430 --> 00:20:23,190
Identifique y determine el tipo general de biomoléculas.

195
00:20:23,309 --> 00:20:27,650
Tenemos aquí esta molécula más esta molécula, se libera agua y tal.

196
00:20:28,589 --> 00:20:30,289
Esta molécula, ¿qué grupos funcionales tiene?

197
00:20:30,589 --> 00:20:31,890
Ácido y amino, pues ¿qué será?

198
00:20:32,230 --> 00:20:34,869
Y esta otra molécula, ácido y amino, pues ¿qué será?

199
00:20:36,190 --> 00:20:37,049
¿Qué te pregunta?

200
00:20:37,210 --> 00:20:40,549
Identifique y define el tipo general de biomoléculas, que ya más o menos lo he dicho,

201
00:20:40,670 --> 00:20:45,029
representando la primera parte de la ecuación, que forma las partamos a todo esto.

202
00:20:45,470 --> 00:20:47,930
¿Qué parte de esas biomoléculas es señalada con el número 1?

203
00:20:47,930 --> 00:20:51,849
Pues si esto es el grupo carboxilo y este es el amino, ¿esto qué será?

204
00:20:52,650 --> 00:20:54,190
No os lo digo, pero ya lo sabéis, ¿no?

205
00:20:55,329 --> 00:21:01,549
Describa uno de los grupos en que se clasifican estas moléculas según la naturaleza de la parte 1.

206
00:21:02,150 --> 00:21:06,190
O sea, según sea este grupo, ¿de qué tipo puede ser?

207
00:21:06,650 --> 00:21:10,710
Pues eso lo pensáis y me decís si tenéis dudas, ¿vale?

208
00:21:11,509 --> 00:21:15,289
¿Cómo se denomina el enlace indicado del número 2 y cuáles son sus características?

209
00:21:15,930 --> 00:21:16,630
Fácil, creo.

210
00:21:16,630 --> 00:21:20,299
estructura de las proteínas

211
00:21:20,299 --> 00:21:23,819
aquí vamos a hablar de esta estructura

212
00:21:23,819 --> 00:21:26,039
que es como una organización jerárquica

213
00:21:26,039 --> 00:21:29,500
primero la una se da siempre por encima de la otra

214
00:21:29,500 --> 00:21:32,079
entonces, importante

215
00:21:32,079 --> 00:21:34,759
la disposición espacial de la cadena polipeptídica

216
00:21:34,759 --> 00:21:36,539
determina la actividad biológica

217
00:21:36,539 --> 00:21:39,500
los plegamientos de esta cadena son cruciales

218
00:21:39,500 --> 00:21:41,500
en la especificidad de la función

219
00:21:41,500 --> 00:21:43,680
y los sucesivos plegamientos

220
00:21:43,680 --> 00:21:46,359
que entrañan la complejidad

221
00:21:46,359 --> 00:21:52,500
se sigue una estructura jerárquica, como he dicho, de niveles que se construyen a partir de la anterior.

222
00:21:52,740 --> 00:21:58,880
Entonces son cuatro. Está la estructura primaria, la secundaria, la terciaria y la cuaternaria.

223
00:21:59,660 --> 00:22:07,359
Brevemente, primaria, secuencia de aminoácidos. Secundaria, plegamiento de esta secuencia, que hay dos tipos, ya lo veremos.

224
00:22:07,420 --> 00:22:13,279
Hay tres tipos, ya lo veremos. Terciaria, cuando esta se pliega sobre sí misma.

225
00:22:13,279 --> 00:22:17,539
y la cuaternaria cuando se juntan varias estructuras terciarias.

226
00:22:21,599 --> 00:22:24,940
Aquí creo que hay un vídeo que no sé si funciona, o sea que...

227
00:22:24,940 --> 00:22:26,319
No sé, perdonad.

228
00:22:26,900 --> 00:22:29,400
Vale, entonces, ¿qué es la estructura primaria?

229
00:22:29,480 --> 00:22:31,599
Pues la estructura primaria es la secuencia de aminoácidos.

230
00:22:32,279 --> 00:22:36,460
Siempre hay un extremo con grupo armino terminal y un grupo carboxilo terminal.

231
00:22:37,019 --> 00:22:39,740
Y los aminoácidos se denominan de aquí a aquí, ¿vale?

232
00:22:39,759 --> 00:22:43,160
Entonces aquí empieza el 1, el 2, el 3, el 4, el 5, el 6, ¿vale?

233
00:22:46,890 --> 00:22:47,930
Pregunta, ¿qué queréis?

234
00:22:48,150 --> 00:22:57,730
¿Que este péptido hecho de alanina, cisteína, triptófano, glicina y la secuencia inversa son el mismo péptido?

235
00:22:58,730 --> 00:23:00,049
Razón a tu respuesta.

236
00:23:02,710 --> 00:23:10,809
Pues si os digo que la secuencia de aminoácidos guía el plegamiento de la cadena en una estructura tridimensional específica, ¿qué pensáis?

237
00:23:10,809 --> 00:23:24,049
Entonces, la estructura primaria, por ejemplo, si cambia cualquier cambio, puede tener grandes diferencias en el resultado.

238
00:23:24,210 --> 00:23:36,150
Por ejemplo, la anemia falciforme, no sé si conocéis lo que es, pero es esta anemia en la que los glóbulos rojos, en vez de tener esta forma funcional, tienen forma de oz falci, quiero decir eso, forma de oz falciforme.

239
00:23:36,150 --> 00:23:49,170
¿Qué le pasa a estos glóbulos rojos? Que no son capaces de transportar oxígeno con el mismo éxito, por lo cual es una enfermedad grave.

240
00:23:49,170 --> 00:24:18,250
Vale, un caso curioso en la naturaleza, porque se os ocurre que esta enfermedad, la anemia falciforme, ah bueno, lo que no he dicho es que esta enfermedad, perdonad, se da simplemente por el cambio en un aminoácido aquí, perdón, en un par de bases que hace que, o sea, este par de bases, aquí ya lo daremos más adelante, hace que este aminoácido, aquí es uno y en la anemia falciforme es valina.

241
00:24:18,250 --> 00:24:22,490
entonces con un cambio en un par de bases

242
00:24:22,490 --> 00:24:25,250
o en una base y en su base complementaria

243
00:24:25,250 --> 00:24:28,690
se produce un aminoácido diferente que da lugar a una enfermedad

244
00:24:28,690 --> 00:24:31,269
en una base

245
00:24:31,269 --> 00:24:35,369
¿por qué pensáis que es más frecuente

246
00:24:35,369 --> 00:24:38,170
que esta enfermedad se da en regiones

247
00:24:38,170 --> 00:24:41,789
donde la malaria es endémica y causa muchas muertes?

248
00:24:42,349 --> 00:24:43,970
pues resulta que en la malaria

249
00:24:43,970 --> 00:24:46,630
no sé si sabéis que es una enfermedad causada por un protozoo

250
00:24:46,630 --> 00:24:49,630
que invade los glóbulos rojos y los revienta y los hace explotar,

251
00:24:50,349 --> 00:24:54,430
¿qué ocurre? Que es mucho menos efectiva cuando las células tienen forma de hoz, así.

252
00:24:55,230 --> 00:24:57,930
Entonces, como las personas que tienen esta enfermedad,

253
00:24:58,130 --> 00:25:01,349
algunos glóbulos rojos más o menos sí pueden ser funcionales,

254
00:25:01,869 --> 00:25:07,930
pues ¿qué ocurre? Que la mayoría de los protozoos no tienen éxito penetrando y reventando estos glóbulos rojos

255
00:25:07,930 --> 00:25:16,670
y al final sobreviven más personas donde la malaria es endémica con este tipo de fenotipo que con este.

256
00:25:17,890 --> 00:25:24,609
De esa forma, la anemia falciforme protege frente a la malaria en las regiones donde la malaria mata a muchas personas.

257
00:25:25,890 --> 00:25:30,890
Estructura secundaria. Hemos visto la estructura primaria que da la secuencia de aminoácidos y la estructura secundaria.

258
00:25:30,890 --> 00:25:47,930
Es la conformación espacial de la cadena polipeptídica y se forma por los puentes de hidrógeno entre los átomos de oxígeno del grupo carbonilo y los átomos de hidrógeno del grupo amino.

259
00:25:47,930 --> 00:26:10,650
Hay tres tipos de estructura secundaria. Primero, hélice alfa. Pues nada, os lo estudiáis un poco cómo va, pero básicamente que veáis que se estabiliza por los puentes de hidrógeno y las cadenas radicales se ponen hacia afuera de la hélice, como veis aquí.

260
00:26:10,650 --> 00:26:22,710
¿Vale? Otro tipo, la hélice de colágeno. La hélice de colágeno son tres cadenas alfa que se enrollan, ¿vale? Y se unen mediante enlaces covalentes y puentes de hidrógeno.

261
00:26:24,799 --> 00:26:32,380
Luego, la lámina beta. La lámina beta es un posicionamiento paralelo de las cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína.

262
00:26:33,259 --> 00:26:40,420
De esta forma, los grupos NH, o sea, los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos carboxilo de la opuesta.

263
00:26:40,420 --> 00:26:44,319
y los R quedan hacia arriba o hacia abajo

264
00:26:44,319 --> 00:26:49,200
del plano que están formando, pues tendréis que saber que hay

265
00:26:49,200 --> 00:26:53,220
tres tipos de estructura secundaria de proteínas que son la helice alfa, la helice de colágeno

266
00:26:53,220 --> 00:26:57,220
y la lámina beta, y tal vez saber mencionar que

267
00:26:57,220 --> 00:27:01,480
enlaces son los que la estabilizan. Estructura terciaria, pues cuando

268
00:27:01,480 --> 00:27:05,559
esta helice alfa, bueno, estas estructuras

269
00:27:05,559 --> 00:27:09,140
secundarias se pliegan de una forma característica

270
00:27:09,140 --> 00:27:16,700
Y este plegamiento característico se debe a enlaces entre las cadenas laterales, o sea, entre los grupos R de los aminoácidos

271
00:27:16,700 --> 00:27:22,460
Es muy importante porque de este tipo de estructura depende la función de la proteína

272
00:27:22,460 --> 00:27:27,059
Las uniones entre las cadenas laterales pueden ser de cuatro tipos

273
00:27:27,059 --> 00:27:29,240
Uno, veis aquí, puentes de sulfuro

274
00:27:29,240 --> 00:27:35,259
Dos, atracción electrostática, es decir, entre grupos de diferente carga

275
00:27:35,259 --> 00:27:38,059
Tres, puentes de hidrógeno

276
00:27:38,059 --> 00:27:49,240
Cuatro, interacciones hidrofóbicas, o sea, entre cadenas laterales, entre grupos R que no tengan, que sean hidrofóbicas

277
00:27:49,240 --> 00:27:53,240
Y también fuerzas de Van der Waals, que son las de dipolos inducidos

278
00:27:53,240 --> 00:27:58,680
Entonces estas son las cuatro fuerzas que estabilizan la estructura terciaria

279
00:27:58,680 --> 00:28:03,519
¿Qué aminoácido proteico es el único que puede formar puentes disulfuro? Este de aquí

280
00:28:03,519 --> 00:28:13,759
Pues la cisterina, como veis aquí, y esto es porque es el único que tiene un azufre en su cadena lateral.

281
00:28:15,099 --> 00:28:31,059
Ahora, estructura terciaria, la SAI. Antes hemos hablado de la estructura de láminas alfa, elice alfa, frío de colágeno y lámina beta.

282
00:28:31,059 --> 00:28:51,279
Ahora, tenemos que saber que según la estructura terciaria hay dos grandes tipos de proteínas. Están las globulares, que son estas, y las fibrosas, que son estas. Si nos detenemos en las fibrosas, un ejemplo sería el colágeno, ¿qué pensáis?

283
00:28:51,279 --> 00:29:16,599
¿Son solubles en agua? Y quiero que penséis en la función de estas proteínas. Son proteínas fibrosas, el colágeno suele formar estructuras. ¿Nos interesa que una proteína que forma estructuras sea soluble en el agua? Pues no. Debería ser insoluble porque si no se desmoronaría y no tiene sentido.

284
00:29:17,359 --> 00:29:21,819
¿Dónde están los grupos apolares? ¿Hacia el interior o hacia el exterior?

285
00:29:22,079 --> 00:29:26,180
Los grupos apolares, si no queremos que interaccione con el agua. Pensadlo.

286
00:29:28,140 --> 00:29:39,539
Y ahora, las proteínas globulares, como en este caso la mioglobina, ¿serían solubles en agua?

287
00:29:39,539 --> 00:29:45,339
¿qué pensáis? si nos interesa que interaccione, que están disueltas

288
00:29:45,339 --> 00:29:47,880
que cojan oxígeno, que dejen hierro, que no sé qué, lo que sea

289
00:29:47,880 --> 00:29:53,059
¿dónde estarán los grupos apolares? ¿hacia el interior o al exterior?

290
00:29:55,279 --> 00:29:57,920
¿vale? pues lo pensáis y me lo decís

291
00:29:57,920 --> 00:30:02,920
luego ya vamos con la estructura cuaternaria, ¿vale? pues la estructura cuaternaria

292
00:30:02,920 --> 00:30:06,960
es la asociación de varias cadenas polipeptídicas con su estructura terciaria

293
00:30:06,960 --> 00:30:14,599
Que estas cadenas polipeptídicas, que pueden ser iguales o diferentes entre sí, se llaman subunidades proteicas.

294
00:30:17,480 --> 00:30:30,740
Y cada una de estas cadenas se llama protómero o subunidad.

295
00:30:31,640 --> 00:30:34,980
Puede haber dímeros si son dos, trímeros si son tres.

296
00:30:34,980 --> 00:30:41,539
Las cadenas se unen por sus cadenas R, igual que la anterior, a través de los mismos enlaces de la estructura terciaria.

297
00:30:42,240 --> 00:30:44,059
Y también es responsable de su función.

298
00:30:46,730 --> 00:30:51,029
Aquí vemos un dímero de insulina y aquí un hexámero de insulina.

299
00:30:51,289 --> 00:30:53,730
Y esto con forma de Y, ¿qué podría ser?

300
00:30:54,089 --> 00:30:55,690
Por favor, ya lo sabéis.

301
00:30:59,740 --> 00:31:00,180
Perdonad.

302
00:31:01,220 --> 00:31:04,369
A ver si...

303
00:31:04,369 --> 00:31:05,309
Ay chicos, lo siento.

304
00:31:05,930 --> 00:31:07,130
Se me ha quedado esto congelado.

305
00:31:07,130 --> 00:31:17,759
Bueno, estos vídeos si queréis los veis

306
00:31:17,759 --> 00:31:20,779
son interesantes para que entendáis cuál es la función

307
00:31:20,779 --> 00:31:24,259
y la importancia de la investigación

308
00:31:24,259 --> 00:31:26,420
en cuanto al plegamiento de las proteínas

309
00:31:26,420 --> 00:31:28,480
porque esto parece un rollo patatero que no sirve para nada

310
00:31:28,480 --> 00:31:29,460
pero sirve para mucho

311
00:31:29,460 --> 00:31:34,380
y de hecho es muy importante

312
00:31:34,380 --> 00:31:37,420
conocer cómo es el plegamiento de las proteínas

313
00:31:37,420 --> 00:31:40,380
para luego tener unas aplicaciones terapéuticas

314
00:31:40,380 --> 00:31:41,240
bastante importantes

315
00:31:41,240 --> 00:31:43,380
Luego, propiedades de las proteínas

316
00:31:43,380 --> 00:31:46,359
primero, pueden desnaturalizarse

317
00:31:46,359 --> 00:31:48,079
¿esto qué quiere decir desnaturalizar?

318
00:31:48,160 --> 00:31:50,740
pues perder su estructura cuaternaria, terciaria y secundaria

319
00:31:50,740 --> 00:31:53,180
a veces, por ruptura de los puentes de hidrógeno

320
00:31:53,180 --> 00:31:54,759
y enlaces débiles

321
00:31:54,759 --> 00:31:57,599
la proteína entonces se vuelve fibrosa, insoluble

322
00:31:57,599 --> 00:31:59,519
precipita y pierde su función

323
00:31:59,519 --> 00:32:02,200
esto puede ser reversible o irreversible

324
00:32:02,200 --> 00:32:05,319
depende si estos cambios en la temperatura, en el pH

325
00:32:05,319 --> 00:32:06,880
o en la concentración de sales

326
00:32:06,880 --> 00:32:09,200
es demasiado prolongado en el tiempo

327
00:32:09,200 --> 00:32:11,900
o demasiado extremo

328
00:32:11,900 --> 00:32:21,960
pues si es demasiado prolongado, demasiado extremo, será irreversible, pero puede ser reversible si las condiciones vuelven a su estado inicial.

329
00:32:22,859 --> 00:32:25,759
Un ejemplo de desnaturalización irreversible.

330
00:32:26,160 --> 00:32:33,440
Pues cuando freímos un huevo vemos que la albúmina, que es la proteína presente en la clara del huevo y que es soluble en agua,

331
00:32:33,440 --> 00:32:59,740
Con el calor acaba precipitando, perdiendo su estructura. Aquí veis cómo serían los cambios en el aspecto molecular. Aquí los puentes de sulfuro se rompen y se forman nuevos, entonces es de forma irreversible porque los puentes de sulfuro que se forman son muy fuertes.

332
00:33:06,349 --> 00:33:24,809
La permanente, por ejemplo, es que los puentes de sulfuro del cabello se rompen por efecto del calor y de algunos químicos a veces

333
00:33:24,809 --> 00:33:29,009
Se le da un nuevo molde al pelo, entonces se reorganizan y se forman nuevos puentes de sulfuro

334
00:33:29,009 --> 00:33:33,430
Y entonces esto hace que tenga una consistencia rizada

335
00:33:33,430 --> 00:33:43,769
Como no se han perdido todos los originales, en cuanto estos vuelvan a romperse es reversible, el cabello vuelve a ser lacio.

336
00:33:44,730 --> 00:33:50,829
Y una desnaturalización reversible también sería el experimento de Amphysen,

337
00:33:50,829 --> 00:34:01,210
que es un experimento clásico que no tiene mayor importancia que simplemente que sepáis que en laboratorio también se puede desnaturalizar determinadas proteínas,

338
00:34:01,210 --> 00:34:05,269
como la ribonucleasa, que con ese nombre ASA, ya todos sabéis que es una enzima,

339
00:34:06,150 --> 00:34:13,489
y que luego vuelve a revertirse esa desnaturalización y recuperando su actividad catalítica.

340
00:34:14,989 --> 00:34:20,809
Esta desnaturalización, normalmente siempre hay que tener en cuenta que para esta desnaturalización

341
00:34:20,809 --> 00:34:24,949
que cada enzima o cada proteína tiene un pH de acción óptimo.

342
00:34:24,949 --> 00:34:29,250
una proteína aquí por ejemplo

343
00:34:29,250 --> 00:34:30,670
en un pH

344
00:34:30,670 --> 00:34:32,789
bajo, o sea ácido

345
00:34:32,789 --> 00:34:34,289
¿dónde podría ser?

346
00:34:34,469 --> 00:34:36,170
por ejemplo podría ser

347
00:34:36,170 --> 00:34:37,750
una enzima del estómago

348
00:34:37,750 --> 00:34:39,989
que hay un pH muy ácido

349
00:34:39,989 --> 00:34:42,230
¿pH básico? pues yo que sé, pues otra

350
00:34:42,230 --> 00:34:43,449
entonces

351
00:34:43,449 --> 00:34:47,610
estaría bien que analizaseis la gráfica

352
00:34:47,610 --> 00:34:48,190
y que

353
00:34:48,190 --> 00:34:50,730
entendieseis que significa esto

354
00:34:50,730 --> 00:34:52,150
¿vale? quiere decir que

355
00:34:52,150 --> 00:34:53,969
la actividad aumenta

356
00:34:53,969 --> 00:34:58,389
la actividad de la proteína o de la enzima, por ejemplo, aumenta hasta un pH donde su actividad es máxima

357
00:34:58,389 --> 00:35:02,409
y luego desciende. Entonces, ¿cómo podrías tratar de revertir

358
00:35:02,409 --> 00:35:04,769
la inhibición enzimática por cambios de pH en el medio?

359
00:35:05,829 --> 00:35:10,449
¿Qué se os ocurre? Pues pensadlo, pues, ¿no? Pues revertiendo

360
00:35:10,449 --> 00:35:14,630
ese cambio de pH. Vale, propiedades.

361
00:35:14,789 --> 00:35:18,809
Está, en cuanto a la solubilidad,

362
00:35:19,070 --> 00:35:21,989
las proteínas con estructura tercera fibrilar,

363
00:35:21,989 --> 00:35:26,590
fibrilar, acordado, son insolubles en agua, mientras que las de estructura

364
00:35:26,590 --> 00:35:30,469
globular son solubles formando dispersiones coloidales, recordad la

365
00:35:30,469 --> 00:35:34,250
diapositiva de antes. Y además, es importante saber también

366
00:35:34,250 --> 00:35:38,510
que las proteínas globulares son solubles, pero

367
00:35:38,510 --> 00:35:42,309
tienen una capa de solvatación, es decir, una capa de moléculas de agua

368
00:35:42,309 --> 00:35:46,349
que impide que la proteína globular se pueda unir a otras

369
00:35:46,349 --> 00:35:50,849
proteínas o que interaccione de una forma que no deseada.

370
00:35:51,989 --> 00:36:15,030
Luego tiene también capacidad amortiguadora. ¿A qué es debido esta propiedad? Pues a que tiene carácter anfótero, para que os acordéis, anfo, anfi, viene de dos, ¿vale? Anfótero, puede comportarse como base o como ácido, dependiendo del pH. Por eso son capaces de regular el pH junto con el tampón fosfato y el tampón bicarbonato.

371
00:36:15,030 --> 00:36:18,289
¿Qué propiedades tiene? Pues son muy específicas

372
00:36:18,289 --> 00:36:20,210
Tanto para la especie en la que están presentes

373
00:36:20,210 --> 00:36:22,070
En el organismo y en cuanto a su función

374
00:36:22,070 --> 00:36:23,010
¿Vale?

375
00:36:25,010 --> 00:36:26,989
Acordaos de lo que he comentado

376
00:36:26,989 --> 00:36:28,710
De la

377
00:36:28,710 --> 00:36:29,610
Nema falciforme

378
00:36:29,610 --> 00:36:33,710
Que son muy específicas

379
00:36:33,710 --> 00:36:34,590
Y un breve cambio

380
00:36:34,590 --> 00:36:36,710
Y un mínimo cambio puede cambiar

381
00:36:36,710 --> 00:36:38,590
Todo, puede modificar su función

382
00:36:38,590 --> 00:36:40,389
Entonces, esto

383
00:36:40,389 --> 00:36:42,750
Que tengan tanta especificidad de especie y de función

384
00:36:42,750 --> 00:36:44,969
Puede reflejar parentesco evolutivo

385
00:36:44,969 --> 00:36:52,570
entre organismos. Por eso las insulinas de cerdo y la insulina humana son tan parecidas,

386
00:36:52,710 --> 00:36:59,789
porque somos organismos bastante emparentados. Y también, por otro lado, son responsables

387
00:36:59,789 --> 00:37:04,829
de diferencias individuales en membranas celulares y pueden causar rechazo en trasplantes.

388
00:37:07,570 --> 00:37:12,550
Bueno, este ejercicio es muy fácil, recomiendo que lo hagáis.

389
00:37:12,550 --> 00:37:35,369
Y que os preguntéis, entonces, si la desnaturalización se da con el calor, ¿por qué puede haber diferencias en la absorción de nutrientes según las diferentes formas de comer el huevo?

390
00:37:36,489 --> 00:37:42,510
Esto tiene que ver con la pregunta B, ¿por qué se mantienen las propiedades nutritivas de la clara de huevo después de cocerlo?

391
00:37:42,510 --> 00:37:46,489
Pensadlo, que puede ser, y lo investigáis

392
00:37:46,489 --> 00:37:49,769
Clasificación de proteínas

393
00:37:49,769 --> 00:37:52,469
Están las holoproteínas y las heteroproteínas

394
00:37:52,469 --> 00:37:58,750
Holoproteínas solo están compuestas por cadenas polipeptídicas

395
00:37:58,750 --> 00:38:02,329
Por ejemplo, el colágeno y la mioglobina

396
00:38:02,329 --> 00:38:04,869
Luego están las heteroproteínas

397
00:38:04,869 --> 00:38:09,469
Son las que están formadas por una cadena polipeptídica y una parte no proteica

398
00:38:09,469 --> 00:38:15,949
que sería el grupo, la parte no proteica se llama grupo prostético

399
00:38:15,949 --> 00:38:24,570
las soloproteínas, las que solo son hechas de polipeptidos

400
00:38:24,570 --> 00:38:28,190
las globulares, pues hay de transporte y reserva como la albúmina

401
00:38:28,190 --> 00:38:32,989
las defensivas o de transporte como las globulinas, acordaos de las inmunoglobulinas

402
00:38:32,989 --> 00:38:36,849
las unidas a ácidos nucleicos o histonas, estas bolitas

403
00:38:36,849 --> 00:38:57,849
Son unas proteínas que están unidas al ADN, o sea, a los ácidos nucleicos y que son las que permiten el empaquetamiento. O también las hay biocatalizadoras, que son las enzimas. Las otras oloproteínas, también las fibrosas, que son insolubles, resistentes y que cumplen una función estructural, pues hay ejemplos. Por ejemplo, el colágeno.

404
00:38:57,849 --> 00:39:04,429
Polágeno. Resistencia al estiramiento. Está en la matriz extracelular de la piel, en el cartílago, etc.

405
00:39:04,909 --> 00:39:11,170
Luego también están las beta-queratinas, por ejemplo, y que son muy resistentes, por ejemplo, en la tela de araña.

406
00:39:11,929 --> 00:39:21,070
Y en las queratinas también, las que son ricas en cisteína, puentes de disulfuro, que son las que dan consistencia y estructura a nuestro cabello.

407
00:39:21,650 --> 00:39:23,849
También están en formaciones epidérmicas como las uñas.

408
00:39:23,849 --> 00:39:35,250
Bueno, por si no conocéis a la mujer de esta foto, es una cantante y contrabajista que se llama Esperanza Spalding, que os recomiendo si os gusta el jazz.

409
00:39:39,329 --> 00:39:48,969
Holoproteínas, estamos en las fibrosas, también intervienen a veces en la contracción muscular, como es el caso de la miocina y la actina.

410
00:39:48,969 --> 00:39:58,030
Y también están las elastinas, que dan consistencia y dan elasticidad a los tejidos.

411
00:39:59,409 --> 00:40:05,989
Clasificación de las heteroproteínas. Estas son las que no están hechas solo de biomoléculas peptídicas.

412
00:40:05,989 --> 00:40:26,369
Están las fosfoproteínas cuando el grupo prostético es ácido fosfórico, están las glucoproteínas cuando el grupo prostético es un glúcido, lipoproteínas cuando el grupo prostético es un lípido y nucleoproteínas cuando es un ácido nucleico.

413
00:40:28,090 --> 00:40:31,369
Este ejercicio deberéis hacerlo con la gorra.

414
00:40:33,030 --> 00:40:34,590
Y ya estaría chicos, a ver si os ha ido así.

415
00:40:35,090 --> 00:40:35,429
Chao.