1
00:00:00,000 --> 00:00:06,880
están formadas por aminoácidos. Prácticamente todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno,

2
00:00:06,880 --> 00:00:12,360
oxígeno y nitrógeno. Casi todas tienen azufre y algunas fósforo, bueno pueden tener cubre,

3
00:00:12,360 --> 00:00:18,920
zinc, hierro. Vale y luego vimos también pues que si el número de aminoácidos que

4
00:00:18,920 --> 00:00:24,920
se une es menor de 10 se habla de oligopéptido. Si es mayor de 10 aminoácidos se habla ya

5
00:00:24,920 --> 00:00:30,680
de polipéptido y ya se dice que es una proteína cuando tiene ya más de 50 aminoácidos o

6
00:00:30,680 --> 00:00:39,800
cuando la masa molecular excede 10.000 dantons. Muy importante, las proteínas se forman siguiendo

7
00:00:39,800 --> 00:00:45,920
las instrucciones que tenga el ADN. Vale, acordaros del dogma central de la biología

8
00:00:45,920 --> 00:00:52,760
molecular. A partir del ADN se van a sintetizar las proteínas. Según la información que

9
00:00:52,760 --> 00:00:58,840
haya en el ADN pues se van a unir unos aminoácidos u otros y se van a formar unas proteínas u otras.

10
00:01:01,840 --> 00:01:09,920
También importante acordaros los aminoácidos. Tienen un grupo ácido y un grupo amino. Cuando

11
00:01:09,920 --> 00:01:18,120
se unen dos aminoácidos se pierde una molécula de agua, porque se unen por la parte ácida de

12
00:01:18,120 --> 00:01:24,600
un aminoácido y por el grupo amino del otro aminoácido se pierde una molécula de agua y se

13
00:01:24,600 --> 00:01:32,640
forma, perdón, este enlace de aquí que se llama enlace peptídico, que es un carbonilo, un C doble

14
00:01:32,640 --> 00:01:42,320
enlace O y un NH. Vale, se pierde aquí un OH y de este un H y entonces se nos queda C doble enlace O NH.

15
00:01:42,880 --> 00:01:51,000
Enlace peptídico, muy importante. Bueno, esto es más o menos lo mismo, se forma el enlace

16
00:01:51,000 --> 00:01:56,800
peptídico. Esta es otra forma de ponerlo. En vez de poner el carbono y un doble enlace hacia arriba

17
00:01:56,800 --> 00:02:07,360
pues se pone así CO NH, así seguido. Y el ácido se pone también así CO OH. Se puede poner de las

18
00:02:07,360 --> 00:02:16,880
dos formas. También vimos eso que las proteínas tienen un grupo amino en un extremo de la cadena,

19
00:02:16,880 --> 00:02:24,000
que es el N terminal, y un grupo ácido en el otro extremo de la cadena. Y siempre se

20
00:02:24,560 --> 00:02:27,880
enumeran desde el grupo amino, desde el N, N terminal.

21
00:02:33,160 --> 00:02:41,920
Y luego también vimos que las cadenas de proteínas se organizan en cuatro niveles estructurales.

22
00:02:43,240 --> 00:02:50,640
Vimos que teníamos la estructura primaria, que es simplemente el orden y la secuencia de aminoácidos.

23
00:02:51,240 --> 00:02:58,000
Aquí teníamos glicina, serina, glicina, lanina, glicina, lanina. Es el orden y la secuencia de

24
00:02:58,000 --> 00:03:11,560
aminoácidos, la cadena de proteína. Ahora, estos aminoácidos, estos átomos, se disponen espacialmente

25
00:03:12,160 --> 00:03:21,680
de dos, o más bien de tres formas. Y nos daría la estructura secundaria. ¿Os acordáis que si se une,

26
00:03:23,320 --> 00:03:27,800
o sea, que tenemos tres tipos de estructuras secundarias? Bueno, en los apuntes se os pone

27
00:03:27,800 --> 00:03:33,920
solo dos. En los apuntes se os pone solo la alfa hélice y la conformación beta, pero también hay

28
00:03:33,920 --> 00:03:38,760
otra hélice que es la hélice de colágeno. Lo que pasa que hay veces que en los libros no aparece

29
00:03:38,760 --> 00:03:46,720
porque es muy parecida a la alfa hélice. La hélice de colágeno es igual, es una estructura así helicoidal.

30
00:03:46,720 --> 00:03:53,320
Lo que pasa que en la hélice de colágeno está más extendida la hélice, pero en realidad es también

31
00:03:53,320 --> 00:04:02,480
una hélice. A ver si veo los aquí. ¿Veis? Entonces, en la estructura secundaria se forman puentes de hidrógeno.

32
00:04:02,480 --> 00:04:08,160
Esto también lo tenéis que saber. Son puentes de hidrógeno. Entonces, en la alfa hélice son puentes

33
00:04:08,160 --> 00:04:18,200
de hidrógeno entre el hidrógeno del NH de un aminoácido y entre el oxígeno del grupo carbonilo

34
00:04:18,200 --> 00:04:27,160
de otro aminoácido. Fijaros, es un C doble enlace O y aquí tenemos otro aminoácido que tiene NH.

35
00:04:27,160 --> 00:04:32,880
Pues esto de aquí es un puente de hidrógeno. Acordaros que los puentes de hidrógeno eran entre

36
00:04:32,880 --> 00:04:41,760
oxígeno-hidrógeno o entre nitrógeno e hidrógeno. Pues en este caso son puentes de hidrógeno-oxígeno-hidrógeno.

37
00:04:41,760 --> 00:04:48,400
Aquí tenemos otro puente de hidrógeno-oxígeno-hidrógeno y se forman entre el primer aminoácido y el cuarto

38
00:04:48,400 --> 00:04:56,840
siguiente. Un aminoácido y el cuarto siguiente otro puente de hidrógeno y así sucesivamente y dan lugar

39
00:04:56,840 --> 00:05:03,880
a la alfa hélice. Luego estaba eso, la hélice de colágeno que es igual que esta, lo que pasa que es más

40
00:05:03,880 --> 00:05:11,920
extendida porque tiene aminoácidos que tienen prolina. La prolina es un grupo grande y entonces eso hace

41
00:05:11,920 --> 00:05:20,320
que la hélice tenga que estar más extendida. Y luego teníamos dentro de la estructura secundaria

42
00:05:20,320 --> 00:05:25,720
también tenemos otro tipo de estructura secundaria que es la conformación beta o de lámina plegada.

43
00:05:26,320 --> 00:05:34,720
Los aminoácidos, las cadenas se pliegan así y se forman enlaces pero estos enlaces son entre el

44
00:05:34,720 --> 00:05:42,600
hidrógeno de un aminoácido y el oxígeno de otro aminoácido pero que está bastante más lejos y

45
00:05:42,600 --> 00:05:50,600
entonces se van formando ahí puentes de hidrógeno. Y los grupos R aquí quedaban hacia arriba o hacia

46
00:05:50,600 --> 00:05:58,240
abajo y aquí en cambio en la alfa hélice, bueno aquí no se ve pero los grupos R quedan así en

47
00:05:58,240 --> 00:06:06,040
perpendiculares a la alfa hélice. En los grupos R, acordaros que son los que diferencian unos

48
00:06:06,040 --> 00:06:12,160
aminoácidos de otros. Acordaros que teníamos los grupos R que podían ser polares, no polares,

49
00:06:12,200 --> 00:06:14,760
podían ser aromáticos, alifáticos.

50
00:06:18,880 --> 00:06:25,360
Esto entonces sería la estructura secundaria y ahora ya esta cadena con esta estructura secundaria

51
00:06:25,360 --> 00:06:35,000
de un tipo de otro se va volviendo a enrollar y va a dar lugar a la estructura terciaria.

52
00:06:36,000 --> 00:06:43,120
La estructura terciaria que puede ser de dos tipos, podemos tener proteínas fibrosas o filamentosas

53
00:06:43,120 --> 00:06:50,480
y proteínas globulares. Proteínas fibrosas solamente tienen una estructura secundaria,

54
00:06:50,480 --> 00:06:58,560
veis esta proteína solamente tiene la estructura de alfa hélice, toda la cadena está con estructura

55
00:06:58,560 --> 00:07:04,600
de alfa hélice. Acordaros también que hay zonas de la cadena, veis esto de aquí por ejemplo,

56
00:07:04,880 --> 00:07:11,600
que no tienen estructura, que es estructura al azar, se dice. Esta zona de aquí también sería

57
00:07:11,600 --> 00:07:18,080
estructura al azar, pero lo importante es que las fibrosas o filamentosas tienen sólo una estructura

58
00:07:18,080 --> 00:07:25,440
secundaria. En cambio, las globulares tienen más de una estructura secundaria, entonces nos podemos

59
00:07:25,440 --> 00:07:33,800
encontrar con que parte de la cadena tenga estructura de alfa hélice, parte de la cadena,

60
00:07:33,800 --> 00:07:40,040
o sea, esta cadena continúa por aquí y en esta zona de aquí tiene conformación beta, por aquí no

61
00:07:40,040 --> 00:07:46,560
tiene ninguna conformación, por aquí vuelve a tener otra vez conformación de alfa hélice y aquí otra

62
00:07:46,560 --> 00:07:53,800
vez sin conformación, pues todo esto va a formar un glóbulo y por eso se llaman proteínas globulares,

63
00:07:53,800 --> 00:08:02,040
las que tienen estructura terciaria globular, que la cadena tiene varias estructuras secundarias.

64
00:08:02,160 --> 00:08:11,800
Y estas estructuras se forman por enlaces entre la cadena, que podían ser enlaces por puentes

65
00:08:11,800 --> 00:08:20,360
disulfuro, por ejemplo entre cisteína-cisteína, podían ser enlaces, atracciones electrostáticas,

66
00:08:20,360 --> 00:08:26,560
si por ejemplo tenemos el ácido aspártico y la lisina, el ácido aspártico tiene un grupo ácido,

67
00:08:26,560 --> 00:08:34,360
aquí COOH, y la lisina tiene un grupo NH2, pues entonces estas van a ser interacciones electrostáticas.

68
00:08:35,360 --> 00:08:43,720
Pueden ser interacciones por puentes de hidrógeno, pues un puente de hidrógeno aquí, oxígeno, hidrógeno,

69
00:08:44,720 --> 00:08:52,800
la glucina y la serina, un puente de hidrógeno por aquí, o pueden ser interacciones hidrofóbicas,

70
00:08:53,040 --> 00:08:59,800
porque aquí tenemos un grupo aromático, aquí otro grupo aromático, pues estas interacciones son hidrofóbicas.

71
00:08:59,800 --> 00:09:04,800
Y aquí también interacciones hidrofóbicas entre la avalina y la isoleucina,

72
00:09:04,800 --> 00:09:09,800
como estos grupos no son polares, pues son interacciones hidrofóbicas.

73
00:09:09,800 --> 00:09:16,800
Y estas interacciones son las que van a dar lugar a la estructura globular, terciaria globular.

74
00:09:17,800 --> 00:09:25,800
Y por último teníamos la estructura cuaternaria, que sería esta de aquí,

75
00:09:25,800 --> 00:09:33,800
cuando se unen dos estructuras terciarias, dos cadenas con estructura terciaria.

76
00:09:33,800 --> 00:09:42,800
Esta estructura cuaternaria no la tienen todas las proteínas, solamente algunas proteínas tienen estructura cuaternaria.

77
00:09:42,800 --> 00:09:48,800
Entonces aquí en esta gráfica vemos estructura primaria, secuencia de aminoácidos y orden.

78
00:09:48,800 --> 00:09:55,800
Estructura secundaria, aquí solamente ponen la hoja plegada y la alfa hélice.

79
00:09:55,800 --> 00:10:03,800
Luego estructura terciaria, pues cómo esa cadena se va enrollando otra vez sobre sí misma.

80
00:10:03,800 --> 00:10:10,800
Y estructura cuaternaria, que solo tienen algunas proteínas, pues cuando se unen varias cadenas polipeptídicas.

81
00:10:10,800 --> 00:10:12,800
Esto se llamaba protómeros.

82
00:10:16,800 --> 00:10:22,800
Vale, pues entonces vamos a ver un poco las propiedades de las proteínas.

83
00:10:24,800 --> 00:10:31,800
Que esto aquí yo creo que está al final del tema, pero lo vamos a ver ahora.

84
00:10:31,800 --> 00:10:39,800
Las propiedades de las proteínas, que van a depender del conjunto de aminoácidos que tengamos en la proteína.

85
00:10:39,800 --> 00:10:45,800
Entonces tenemos estas propiedades, aquí pone solubilidad, que se corta, no sé por qué.

86
00:10:45,800 --> 00:10:57,800
Solubilidad, luego otra propiedad es la desnaturalización y renaturalización, la especificidad y la capacidad amortiguadora.

87
00:10:58,800 --> 00:11:00,800
Bueno, pues vamos a ver un poco cada una de ellas.

88
00:11:01,800 --> 00:11:08,800
La solubilidad, pues mirad, las proteínas fibrosas son insolubles en su mayoría en agua.

89
00:11:09,800 --> 00:11:14,800
En cambio, las proteínas globulares sí que son solubles en agua.

90
00:11:14,800 --> 00:11:19,800
Lo que pasa es que al disolverse forman disoluciones coloidales.

91
00:11:19,800 --> 00:11:26,800
O sea que no vamos a ver una disolución totalmente transparente, sino que van a formar coloides.

92
00:11:27,800 --> 00:11:30,800
¿Y qué ocurre en las proteínas globulares?

93
00:11:31,800 --> 00:11:41,800
Pues que los grupos R que son no polares, los grupos R no polares, se van a disponer en el interior del glóbulo.

94
00:11:42,800 --> 00:11:51,800
Y en cambio los grupos R de los aminoácidos polares, o sea los aminoácidos que tengan grupos R polares,

95
00:11:51,800 --> 00:11:56,800
pues estos grupos R polares se van a disponer hacia afuera del glóbulo.

96
00:11:56,800 --> 00:12:01,800
Y por eso, al estar hacia afuera y ser polares, pues se van a disolver en agua.

97
00:12:02,800 --> 00:12:08,800
Entonces, proteínas fibrosas en general son insolubles en agua.

98
00:12:08,800 --> 00:12:12,800
Y en cambio, proteínas globulares son solubles en agua.

99
00:12:13,800 --> 00:12:17,800
Los grupos R radicales se colocan en el interior del glóbulo.

100
00:12:18,800 --> 00:12:22,800
Y en cambio los grupos R polares están hacia afuera del glóbulo.

101
00:12:23,800 --> 00:12:28,800
Y por eso, como el agua es polar también, pues se van a disolver en agua.

102
00:12:28,800 --> 00:12:33,800
Lo único que forman una estructura...

103
00:12:40,800 --> 00:12:46,800
Perdón, lo único que se van a disolver en agua, pero forman una disolución coloidal.

104
00:12:53,800 --> 00:12:58,800
Otra de las propiedades que se estudia en proteínas es la desnaturalización.

105
00:12:58,800 --> 00:13:01,800
Seguro que esta propiedad os suena.

106
00:13:01,800 --> 00:13:04,800
Cuando freímos un huevo, ¿qué ocurre?

107
00:13:04,800 --> 00:13:07,800
Que las proteínas se desnaturalizan.

108
00:13:08,800 --> 00:13:17,800
Entonces, en condiciones fisiológicas, la estructura tridimensional de una proteína se denomina estructura nativa.

109
00:13:17,800 --> 00:13:20,800
Y es la estructura más estable.

110
00:13:20,800 --> 00:13:28,800
Pero si cambiamos las condiciones ambientales, pues esa estructura, esa proteína se desnaturaliza.

111
00:13:28,800 --> 00:13:31,800
¿Qué significa que se desnaturalice?

112
00:13:31,800 --> 00:13:39,800
Pues que la proteína pierde todas sus estructuras, la secundaria, la terciaria, la cuaternaria se tenía también.

113
00:13:39,800 --> 00:13:44,800
O sea, se rompen esos enlaces, los puentes de hidrógeno, las interacciones electrostáticas,

114
00:13:44,800 --> 00:13:51,800
las hidrofóbicas, los puentes de sulfuro, se rompen y la proteína se queda con la estructura primaria.

115
00:13:51,800 --> 00:13:54,800
Es decir, así, como una cadena alargada.

116
00:13:55,800 --> 00:14:01,800
Y eso se denomina desnaturalización, la pérdida de todas las estructuras de la proteína.

117
00:14:02,800 --> 00:14:10,800
Y esta desnaturalización, en algunos casos, puede ser reversible, se puede renaturalizar la proteína.

118
00:14:10,800 --> 00:14:16,800
En otros casos, como en el caso de cuando freímos un huevo, ya no se puede volver a renaturalizar.

119
00:14:18,800 --> 00:14:22,800
¿Cuáles son las consecuencias de la desnaturalización?

120
00:14:22,800 --> 00:14:26,800
Pues la disminución de la solubilidad de la proteína.

121
00:14:26,800 --> 00:14:29,800
Normalmente se produce una precipitación.

122
00:14:30,800 --> 00:14:34,800
Otra consecuencia, pues la pérdida de todas sus funciones biológicas.

123
00:14:34,800 --> 00:14:38,800
Otra consecuencia, pues la pérdida de todas sus funciones biológicas.

124
00:14:38,800 --> 00:14:45,800
Porque la proteína tiene unas funciones, pero que dependen de esa estructura que tiene la proteína.

125
00:14:46,800 --> 00:14:50,800
Y la alteración de sus propiedades hidrodinámicas.

126
00:14:51,800 --> 00:14:56,800
Entonces, hay diferentes agentes desnaturalizantes.

127
00:14:56,800 --> 00:15:02,800
Para desnaturalizar la proteína tenemos desnaturalizantes de tipo físico

128
00:15:02,800 --> 00:15:05,800
y desnaturalizantes de tipo químico.

129
00:15:06,800 --> 00:15:10,800
Los desnaturalizantes de tipo físico son el calor, por ejemplo.

130
00:15:11,800 --> 00:15:19,800
En la mayoría de las proteínas, cuando se calientan más o menos entre 50 y 60 grados, se desnaturalizan, pierden sus estructuras.

131
00:15:20,800 --> 00:15:24,800
También puede ocurrir cuando se enfrían entre 10 y 15 grados.

132
00:15:25,800 --> 00:15:30,800
Y otra forma de desnaturalización física son las radiaciones.

133
00:15:31,800 --> 00:15:35,800
Y después tenemos los agentes desnaturalizantes químicos.

134
00:15:36,800 --> 00:15:42,800
Entonces, como agentes desnaturalizantes químicos tenemos, por ejemplo, los detergentes.

135
00:15:43,800 --> 00:15:48,800
Este es uno, el SDS, que es el dodecyl sulfato de sodio.

136
00:15:48,800 --> 00:15:52,800
Este nos va a aparecer más adelante, así que quedaros con el nombre.

137
00:15:52,800 --> 00:15:55,800
SDS, dodecyl sulfato de sodio.

138
00:15:55,800 --> 00:15:59,800
También tenemos la urea y la guanidina, altas concentraciones.

139
00:16:00,800 --> 00:16:05,800
Con altas concentraciones de sal, pues también se nos desnaturaliza la proteína.

140
00:16:06,800 --> 00:16:12,800
Si ponemos la proteína pH ácidos y bases fuertes, pues también se va a desnaturalizar.

141
00:16:13,800 --> 00:16:20,800
Si añadimos reactivos que reaccionen con los grupos SH, también se va a desnaturalizar la proteína.

142
00:16:20,800 --> 00:16:27,800
Y si añadimos disolventes orgánicos como alcoholes, zirconas o cloroformo, también se desnaturaliza la proteína.

143
00:16:35,800 --> 00:16:42,800
Bueno, aquí os he puesto esto del huevo, la proteína en su forma globular cuando se desnaturaliza.

144
00:16:42,800 --> 00:16:48,800
Pierde las estructuras y luego hay algún caso que puede volver a renaturalizarse.

145
00:16:49,800 --> 00:16:55,800
Y aquí os he puesto un ejemplo de cuando se hace el ondulado en las peluquerías.

146
00:16:56,800 --> 00:16:59,800
Pues se aprovecha este proceso de desnaturalización.

147
00:17:00,800 --> 00:17:05,800
Como las proteínas del huevo se desnaturalizan.

148
00:17:05,800 --> 00:17:08,800
Pues se aprovecha este proceso de desnaturalización.

149
00:17:09,800 --> 00:17:15,800
Como las proteínas del pelo, de la queratina, tienen fuentes disulfuro.

150
00:17:16,800 --> 00:17:22,800
Pues lo que se hace es añadir un agente reductor que rompe estas uniones, o sea que desnaturaliza la proteína.

151
00:17:23,800 --> 00:17:26,800
Entonces se le da al pelo la forma necesaria que se quiere.

152
00:17:27,800 --> 00:17:31,800
Y después se añade un agente oxidante que lo que hace es volver a renaturalizar la proteína.

153
00:17:32,800 --> 00:17:35,800
Vuelve a formarse las uniones disulfuro.

154
00:17:36,800 --> 00:17:38,800
Bueno, esto es un ejemplillo.

155
00:17:40,800 --> 00:17:46,800
Vale, esto de especificidad lo vamos a ver más adelante ahora que voy a explicar el tema de enzimas.

156
00:17:48,800 --> 00:17:50,800
Esto luego lo vemos.

157
00:17:51,800 --> 00:18:01,800
Y la última propiedad que tienen las proteínas sería la capacidad amortiguadora.

158
00:18:02,800 --> 00:18:06,800
Si os acordáis en los aminoácidos, como tienen un grupo ácido y un grupo amino,

159
00:18:07,800 --> 00:18:15,800
vimos que tenían comportamiento anfótero, o sea que pueden actuar como ácidos o como bases, dependiendo del medio en el que se encuentren.

160
00:18:16,800 --> 00:18:23,800
Bueno, pues como las proteínas también tenemos en un extremo un grupo amino y en el otro extremo un grupo ácido,

161
00:18:24,800 --> 00:18:27,800
pues también van a poder actuar como ácidos o como bases.

162
00:18:28,800 --> 00:18:33,800
Y eso se denomina comportamiento anfótero o capacidad amortiguadora.

163
00:18:34,800 --> 00:18:44,800
Entonces, aquí en las proteínas también tenemos un pH en el cual la proteína tiene carga cero.

164
00:18:45,800 --> 00:18:50,800
Os acordáis también de los aminoácidos que ese pH se denominaba punto isoeléctrico.

165
00:18:51,800 --> 00:18:58,800
Entonces, este punto isoeléctrico es el pH en el cual la carga neta de la proteína es cero.

166
00:18:58,800 --> 00:19:04,800
La suma de los grupos iónicos es cero.

167
00:19:05,800 --> 00:19:18,800
Entonces, en este punto isoeléctrico, bueno, este punto isoeléctrico es un punto, o sea, cada proteína tiene un punto isoeléctrico.

168
00:19:19,800 --> 00:19:36,800
Y es importante conocer este punto isoeléctrico porque nos va a permitir diseñar técnicas que nos van a permitir separar unas proteínas de otras y además identificarlas.

169
00:19:37,800 --> 00:19:46,800
Dependiendo del punto isoeléctrico que tengan las proteínas, pues si ponemos en una disolución dos proteínas con diferente punto isoeléctrico,

170
00:19:46,800 --> 00:19:54,800
y están a determinado pH, pues unas de las proteínas se pueden separar de las otras.

171
00:20:02,800 --> 00:20:11,800
Entonces, aquí acordaros, al igual que en los aminoácidos, si estamos a un pH por debajo del punto isoeléctrico,

172
00:20:11,800 --> 00:20:19,800
la proteína va a tener carga positiva. Estará como cación.

173
00:20:20,800 --> 00:20:29,800
Y si el pH del medio es mayor al punto isoeléctrico, pues va a tener carga negativa. Estará como anión.

174
00:20:29,800 --> 00:20:49,800
Bueno, aquí os he puesto esto porque en la página de biomodel de la Universidad Autónoma de Alcalá de Henares tenéis unos ejercicios para practicar esto del pH.

175
00:20:50,800 --> 00:20:58,800
Pero lo importante es eso, si estamos a pH por debajo del punto isoeléctrico de la proteína, pues tendremos la proteína cargada positivamente.

176
00:20:59,800 --> 00:21:04,800
Y si estamos por encima del punto isoeléctrico, la proteína estará cargada negativamente.

177
00:21:05,800 --> 00:21:18,800
Y ya por último vamos a ver la clasificación de las proteínas, que se clasifican en holoproteínas y heteroproteínas.

178
00:21:19,800 --> 00:21:21,800
Esto no sé si lo tenéis ahí en los apuntes.

179
00:21:21,800 --> 00:21:40,800
Entonces, las holoproteínas solamente están formadas por aminoácidos y en cambio las heteroproteínas tienen una fracción de proteína y esa fracción de proteína está unida a un grupo diferente.

180
00:21:40,800 --> 00:21:54,800
Entonces tenemos las heteroproteínas, que pueden ser cromoproteínas, glucoproteínas, es decir, proteína unida a un hidrato de carbono.

181
00:21:55,800 --> 00:21:59,800
Lipoproteínas, pues la proteína unida a un lípido.

182
00:22:00,800 --> 00:22:07,800
Nucleoproteínas, estas proteínas actúan en la síntesis del ADN.

183
00:22:07,800 --> 00:22:12,800
Y fosfoproteínas, pues proteínas que tienen un grupo fosfórico al lado.

184
00:22:13,800 --> 00:22:20,800
Y estas, por ejemplo, la caseína de la leche es un ejemplo de fosfoproteína.

185
00:22:21,800 --> 00:22:37,800
Entonces tenemos holoproteínas solamente formadas por aminoácidos y heteroproteínas que están formadas por proteína y por un lípido o por un hidrato de carbono o por un grupo de fósforo.

186
00:22:38,800 --> 00:22:45,800
Bueno, y aquí os ocusta algún ejemplo. Los anticuerpos son glucoproteínas.

187
00:22:46,800 --> 00:22:53,800
Y luego tenemos las lipoproteínas, nucleoproteínas y fosfoproteínas, la caseína de la leche.

188
00:22:55,800 --> 00:23:00,800
Vale, pues vamos a pasar ahora a ver las enzimas.

189
00:23:01,800 --> 00:23:06,800
Las enzimas que lo tenéis en la página 46.

190
00:23:07,800 --> 00:23:12,800
No, en la página 13, perdón, en la página 13.

191
00:23:13,800 --> 00:23:15,800
Me seguís escuchando, ¿verdad?

192
00:23:17,800 --> 00:23:18,800
Sí.

193
00:23:19,800 --> 00:23:25,800
Vale, pues voy a cambiar ahora de PDF, de presentación.

194
00:23:25,800 --> 00:23:27,800
¿Ahora veis enzimas?

195
00:23:29,800 --> 00:23:30,800
Sí.

196
00:23:30,800 --> 00:23:37,800
Vale, pues mirad, las enzimas son proteínas.

197
00:23:39,800 --> 00:23:51,800
Entonces, las enzimas, o sea, prácticamente todas las reacciones químicas que ocurren en las células están catalizadas por enzimas.

198
00:23:51,800 --> 00:24:04,800
Entonces, las enzimas, como os decía, son proteínas y son proteínas de tipo globular, estructura terciaria globular.

199
00:24:05,800 --> 00:24:08,800
Algunas de ellas pueden tener estructura cuaternaria.

200
00:24:10,800 --> 00:24:16,800
Su estructura está determinada por el ADN de la célula, por el dogma central de la biología molecular.

201
00:24:16,800 --> 00:24:24,800
Como son proteínas, pues el ADN va a ser el que tenga la información de qué enzimas se forman.

202
00:24:25,800 --> 00:24:36,800
Las enzimas son importantes porque ayudan en procesos como, por ejemplo, la digestión de los alimentos, el metabolismo, la coagulación de la sangre, la contracción muscular.

203
00:24:37,800 --> 00:24:51,800
Entonces, por ejemplo, en el caso de la digestión de los alimentos, cuando nosotros tomamos leche y la leche tiene lactosa, pues nosotros en nuestro organismo tenemos una enzima que se llama lactasa.

204
00:24:52,800 --> 00:25:01,800
Y esa enzima lo que hace es romper esa molécula de lactosa para que nuestro cuerpo pueda asimilar bien la lactosa.

205
00:25:02,800 --> 00:25:06,800
Entonces, más adelante vamos a ver este ejemplo.

206
00:25:08,800 --> 00:25:19,800
Las enzimas son tan importantes porque si no hubiera enzimas, las reacciones bioquímicas serían extremadamente lentas y fijaros, la vida no sería posible.

207
00:25:20,800 --> 00:25:23,800
Bueno, vamos a ver un poco qué quiere decir esto.

208
00:25:24,800 --> 00:25:29,800
Bueno, pues es que lo que ocurre es que las enzimas actúan como catalizadores.

209
00:25:30,800 --> 00:25:41,800
Y como actúan catalizadores en reacciones que ocurren en las células, pues por eso se las denominan catalizadores biológicos o biocatalizadores.

210
00:25:43,800 --> 00:25:47,800
¿Y qué es lo que hacen estas enzimas como catalizadores?

211
00:25:47,800 --> 00:25:51,800
Aceleran la velocidad de las reacciones químicas.

212
00:25:53,800 --> 00:25:58,800
Lo que hacen es disminuir la energía de activación de la reacción.

213
00:26:00,800 --> 00:26:11,800
Los aumentos de velocidad son tales que aumentan su velocidad hasta entre 10 elevado a 7 y 10 elevado a 14 veces la velocidad de la reacción química.

214
00:26:12,800 --> 00:26:19,800
Y no reaccionan químicamente con las sustancias sobre las que actúan y tampoco alteran el equilibrio de la reacción.

215
00:26:21,800 --> 00:26:27,800
Y además, bueno, las enzimas catalizan alrededor de 4.000 reacciones bioquímicas distintas.

216
00:26:30,800 --> 00:26:40,800
Las enzimas son tan importantes porque si no hubiera enzimas, las reacciones bioquímicas serían extremadamente lentas y fijaros, la vida no sería posible.

217
00:26:41,800 --> 00:26:47,800
Son importantes porque aceleran la velocidad de las reacciones químicas, o sea, actúan como catalizadores.

218
00:26:48,800 --> 00:26:56,800
Y como actúan como catalizadores de reacciones que ocurren en células, pues se las denomina catalizadores biológicos o biocatalizadores.

219
00:26:57,800 --> 00:27:10,800
Entonces, para entender un poco esto de que disminuye la energía de activación, en las reacciones químicas normales, pues tenemos los reactivos que van a dar productos.

220
00:27:11,800 --> 00:27:21,800
Y entre medias se nos forma un compuesto que se llama estado activado o estado de transición.

221
00:27:22,800 --> 00:27:28,800
Entonces, imaginaros que estos serían los reactivos y aquí tenemos los productos.

222
00:27:29,800 --> 00:27:40,800
Pues para que se formen estos productos, primero estos reactivos tienen que adquirir una energía suficiente para que se forme un estado de transición.

223
00:27:41,800 --> 00:27:45,800
Y a partir de este estado de transición ya se podrán formar los productos.

224
00:27:45,800 --> 00:27:56,800
Entonces, cuando tenemos una reacción sin catalizador, pues los sustratos tienen que alcanzar toda esta energía de activación de aquí hasta aquí.

225
00:27:57,800 --> 00:28:06,800
En cambio, en las reacciones en las que actúan los catalizadores, pues las reacciones tienen lugar a través de otro mecanismo de reacción.

226
00:28:06,800 --> 00:28:13,800
Y ese mecanismo de reacción hace que la energía de activación necesaria sea bastante menor.

227
00:28:14,800 --> 00:28:18,800
En este caso sería esta gráfica, este dibujo en azul.

228
00:28:19,800 --> 00:28:21,800
Pues con las enzimas ocurre lo mismo.

229
00:28:22,800 --> 00:28:32,800
Vamos a tener un reactivo que lo vamos a llamar sustrato, que va a reaccionar con la enzima, se nos va a formar el complejo enzima-sustrato.

230
00:28:32,800 --> 00:28:36,800
Y ya se van a obtener los productos de reacción.

231
00:28:38,800 --> 00:28:44,800
Y fijaros que las enzimas son mucho más eficaces que cualquier catalizador artificial conocido.

232
00:28:45,800 --> 00:28:47,800
Bueno, vamos a ver por qué ocurre esto.

233
00:28:47,800 --> 00:28:57,800
Bueno, pues como os decía, la enzima va a transformar una molécula específica y a esa molécula que transforma se la llama sustrato.

234
00:28:58,800 --> 00:29:01,800
Entonces, lo que os contaba antes, por ejemplo, de la lactosa.

235
00:29:02,800 --> 00:29:08,800
La lactosa, que es este compuesto de aquí, que está formado por galactosa y glucosa.

236
00:29:08,800 --> 00:29:13,800
La lactosa, que es el sustrato, va a ser transformada por la enzima.

237
00:29:14,800 --> 00:29:20,800
Y la enzima lo que va a hacer, va a ser romper este enlace de aquí y formar dos compuestos.

238
00:29:21,800 --> 00:29:24,800
La galactosa por un lado y la glucosa por otro lado.

239
00:29:25,800 --> 00:29:27,800
Bueno, pues ya tenemos la enzima transformada.

240
00:29:27,800 --> 00:29:32,800
Y la enzima lo que va a hacer, va a ser romper este enlace de aquí y formar dos compuestos.

241
00:29:33,800 --> 00:29:37,800
La galactosa por un lado y la glucosa por otro lado.

242
00:29:38,800 --> 00:29:44,800
Bueno, entonces, el sustrato se llama sustrato al compuesto que la enzima transforma.

243
00:29:45,800 --> 00:29:50,800
En este caso es la lactosa y la enzima sería la lactasa.

244
00:29:52,800 --> 00:29:54,800
¿Cómo ocurre este proceso?

245
00:29:54,800 --> 00:29:59,800
Bueno, pues la enzima forma con el sustrato un complejo de transición.

246
00:30:00,800 --> 00:30:05,800
El complejo de transición que sería este punto de aquí, el estado de transición.

247
00:30:08,800 --> 00:30:15,800
Entonces, la enzima se une al sustrato, se forma el complejo enzima-sustrato.

248
00:30:16,800 --> 00:30:23,800
Y lo que ocurre es que después de transformar ese sustrato, se van a formar los productos.

249
00:30:24,800 --> 00:30:27,800
Pero lo que ocurre es que la enzima va a quedar libre otra vez.

250
00:30:28,800 --> 00:30:31,800
Por lo que esta enzima va a poder reaccionar con otro sustrato.

251
00:30:33,800 --> 00:30:40,800
Vale, entonces, la enzima y el sustrato se combinan de modo transitorio para formar un complejo enzima-sustrato.

252
00:30:41,800 --> 00:30:46,800
En el que se alcanza el estado de transición con mayor probabilidad que en la reacción no catalizada.

253
00:30:47,800 --> 00:30:53,800
Una vez alcanzado dicho estado, el complejo enzima-sustrato se descompone para dar lugar a los productos.

254
00:30:54,800 --> 00:30:55,800
Y la enzima queda libre.

255
00:30:56,800 --> 00:31:03,800
La enzima una vez liberada puede combinarse con una nueva molécula de sustrato para formar un nuevo complejo enzima-sustrato.

256
00:31:04,800 --> 00:31:07,800
Cerrándose así el ciclo catalítico de la enzima.

257
00:31:08,800 --> 00:31:19,800
De este modo, una sola molécula de enzima puede transformar en producto en sucesivos ciclos catalíticos a un elevado número de moléculas de sustrato.

258
00:31:20,800 --> 00:31:25,800
Lo que contribuiría a explicar la gran eficacia catalítica que exhiben estas biomoléculas.

259
00:31:29,800 --> 00:31:40,800
Vale, pues entonces, una de las características de las enzimas es esta, que actúan como catalizadores de las reacciones químicas que ocurren en las células.

260
00:31:41,800 --> 00:31:46,800
Y otra de las características importantes de las enzimas es la especificidad.

261
00:31:47,800 --> 00:31:55,800
¿Qué significa esto de especificidad? Pues que cada enzima va a reaccionar con un tipo de sustrato.

262
00:31:56,800 --> 00:32:04,800
Si tenemos la enzima lactasa, pues la lactasa va a transformar la lactosa en la lactosa y glucosa.

263
00:32:05,800 --> 00:32:10,800
Vale, entonces cada enzima es específica para un tipo de producto.

264
00:32:11,800 --> 00:32:19,800
Entonces, bueno, las enzimas además de ser unos eficaces catalizadores presentan un alto grado de especificidad química.

265
00:32:20,800 --> 00:32:29,800
Es decir, son capaces de impulsar la transformación de un solo tipo de moléculas y no de otros, que también se encuentran presentes en el medio de reacción.

266
00:32:30,800 --> 00:32:35,800
Una enzima es capaz de discriminar entre dos sustancias que potencialmente podrían actuar como sustratos.

267
00:32:35,800 --> 00:32:49,800
Entonces, las enzimas, entre la enzima, esto de aquí en gris sería la enzima, y ves que tiene aquí estas oquedades.

268
00:32:50,800 --> 00:32:58,800
Pues en esta enzima solamente puede entrar este tipo de sustrato, en verde este sería el sustrato que se une a la enzima,

269
00:32:58,800 --> 00:33:06,800
se forma el producto de reacción y luego ya los productos ya se separan y la enzima se queda liberada.

270
00:33:08,800 --> 00:33:16,800
Entonces, cada enzima, imaginaros que aquí lo que tenemos es la estructura globular tridimensional de la estructura terciaria.

271
00:33:17,800 --> 00:33:25,800
Entonces, aquí lo que tenemos son las cadenas de uniones de aminoácidos que se van juntando y al final quedan estos huecos.

272
00:33:25,800 --> 00:33:31,800
Y cada enzima va a tener aquí un hueco diferente, que ahora vamos a ver cómo se llaman estos huecos.

273
00:33:33,800 --> 00:33:39,800
Bueno, se puede afirmar que entre la enzima y su sustrato se da un acoplamiento espacial.

274
00:33:40,800 --> 00:33:47,800
El sustrato encaja en el sitio activo de la enzima y también se da un acoplamiento químico.

275
00:33:47,800 --> 00:33:53,800
Ambos poseen grupos funcionales que pueden establecer interacciones débiles entre sí.

276
00:33:54,800 --> 00:34:02,800
Entonces, el acoplamiento es espacial pero también hay unas interacciones pero que son débiles porque al final esas interacciones se van a romper.

277
00:34:03,800 --> 00:34:07,800
La especificidad de las enzimas reside en esta complementariedad estructural.

278
00:34:08,800 --> 00:34:12,800
Así, aquellos potenciales sustratos que, por falta de acoplamiento químico,

279
00:34:12,800 --> 00:34:17,800
no puedan acceder al sitio activo de la enzima, no podrán ser transformados por él.

280
00:34:18,800 --> 00:34:27,800
El sustrato debe poder acoplarse al sitio activo como una llave a una cerradura o mejor ahora se habla de encaje inducido.

281
00:34:28,800 --> 00:34:36,800
Y se habla de encaje inducido porque al unirse el sustrato a la enzima, la enzima cambia un poco.

282
00:34:36,800 --> 00:34:39,800
Y por eso no es exactamente de llave-cerradura.

283
00:34:40,800 --> 00:34:44,800
Cuando encaja el sustrato parece que la enzima cambia un poco esta forma.

284
00:34:45,800 --> 00:34:47,800
Y se habla de encaje inducido.

285
00:34:48,800 --> 00:34:52,800
Bueno, pues aquí os he puesto otro ejemplo que sería la enzima.

286
00:34:53,800 --> 00:34:57,800
Esto ahora estaría en morado, la enzima, que sería aquí la enzima.

287
00:34:57,800 --> 00:35:02,800
La sacarosa que va a actuar frente al sustrato que sería la sacarosa.

288
00:35:03,800 --> 00:35:07,800
La sacarosa que en este caso está formada por glucosa y fructosa.

289
00:35:08,800 --> 00:35:13,800
Pues la sacarosa entra aquí en el sitio de la oquedad.

290
00:35:14,800 --> 00:35:15,800
Esa es la oquedad.

291
00:35:16,800 --> 00:35:22,800
La enzima en este caso rompe el enlace entre la glucosa y la fructosa.

292
00:35:23,800 --> 00:35:27,800
Y se nos forman los productos de reacción y se nos vuelve a formar.

293
00:35:28,800 --> 00:35:29,800
La enzima queda libre otra vez.

294
00:35:30,800 --> 00:35:33,800
Entonces actuaría contra la fructosa.

295
00:35:33,800 --> 00:35:35,800
Entonces ¿cómo se llama el hueco este que queda aquí?

296
00:35:36,800 --> 00:35:38,800
La oquedad esta que queda en las enzimas.

297
00:35:39,800 --> 00:35:41,800
Pues este hueco se llama centro activo.

298
00:35:42,800 --> 00:35:45,800
El centro activo es una pequeña porción de la enzima.

299
00:35:46,800 --> 00:35:49,800
Aquí tenemos la enzima que queda en el centro de la receta.

300
00:35:50,800 --> 00:35:51,800
Esa es la enzima de la receta.

301
00:35:52,800 --> 00:35:54,800
Y aquí tenemos el centro de la receta.

302
00:35:55,800 --> 00:35:57,800
Y aquí tenemos la enzima de la receta.

303
00:35:58,800 --> 00:36:00,800
Y aquí tenemos la enzima de la receta.

304
00:36:00,800 --> 00:36:07,800
El centro activo es una pequeña porción de la enzima que contiene una equidad tridimensional sobre la que encaja el sustrato.

305
00:36:09,800 --> 00:36:13,800
Unión enzima-sustrato, enlaces intermoleculares, lo que decíamos, débiles,

306
00:36:14,800 --> 00:36:17,800
por lo que se pueden romper fácilmente tras actuar la enzima.

307
00:36:18,800 --> 00:36:26,800
Entonces, el sustrato entra en una zona concreta que se llama centro activo o sitio activo.

308
00:36:27,800 --> 00:36:30,800
Esta sería la proteína, la enzima.

309
00:36:31,800 --> 00:36:34,800
Aquí con estructura globular terciaria.

310
00:36:35,800 --> 00:36:36,800
Y entonces queda un hueco.

311
00:36:37,800 --> 00:36:40,800
Y en ese hueco es el sitio activo o centro activo.

312
00:36:41,800 --> 00:36:42,800
Este también sería el sitio activo.

313
00:36:43,800 --> 00:36:45,800
Y ahí es donde entra el sustrato.

314
00:36:45,800 --> 00:37:05,800
Bueno, en la página 14, en el tercer párrafo, tenéis esta explicación del sitio activo.

315
00:37:06,800 --> 00:37:08,800
Y tenéis explicado también lo de la especificidad.

316
00:37:09,800 --> 00:37:23,800
Y después, en el cuarto párrafo, tenéis puesto que el nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reacción química que cataliza, con la palabra terminada enasa.

317
00:37:24,800 --> 00:37:31,800
Por ejemplo, la ADN polimerasa es la enzima que cataliza la reacción de polimerización del ADN.

318
00:37:32,800 --> 00:37:35,800
Entonces, yo esto lo he ampliado un poquito más.

319
00:37:36,800 --> 00:37:48,800
Al principio, se ponía a la enzima el nombre del sufijo terminado enasa, según el sustrato.

320
00:37:49,800 --> 00:37:53,800
Pues lo que hemos visto es lactosa, lactasa, sacarosa, sacarasa.

321
00:37:54,800 --> 00:38:03,800
Pero a medida que se iban conociendo más números de enzimas, pues se vio que esto no era operativo, sobre todo a nivel científico.

322
00:38:04,800 --> 00:38:12,800
Y entonces se propuso una clasificación que elaboró la Comisión de Enzimas, la Enzyme Commission.

323
00:38:13,800 --> 00:38:18,800
Bueno, esto os lo explico solamente para que sepáis un poquito más.

324
00:38:18,800 --> 00:38:30,800
Entonces, el sistema divide a las enzimas en seis clases, y esas seis clases se dividen en subclases, y esas subclases también en subsubclases.

325
00:38:31,800 --> 00:38:43,800
Entonces, cada enzima se nombra con un nombre, que es un nombre corto, después con un nombre sistemático, que es el nombre que identifica la reacción que cataliza,

326
00:38:43,800 --> 00:38:53,800
y por último se pone un número de clasificación, y ese número se llama el EC number, el EC number.

327
00:38:54,800 --> 00:39:07,800
Entonces, por ejemplo, tendríamos el sustrato succinato, y la acción es la deshidrogenación, pues sería succinato, deshidrogenasa, y luego aquí vendría el número.

328
00:39:08,800 --> 00:39:24,800
Por ejemplo, aquí la ATP glucosa fosfotransferasa, pues fijaros, aquí tenemos el EC2712, pues el 2 del grupo transferasa, el 7 subgrupo fosfotransferasa,

329
00:39:25,800 --> 00:39:34,800
el 1 subgrupo, porque es un aceptor del grupo OH de la D glucosa, y luego el 2 OH de la D glucosa que acepta el grupo fosfato.

330
00:39:35,800 --> 00:39:48,800
Vale, pero bueno, esto es sobre todo a nivel científico, que sepáis que existe, aparte de llamar a las proteínas con el sufijo terminado en asa, pues también existe un código.

331
00:39:48,800 --> 00:40:16,800
Y tenéis en la página, vuelvo a la página anterior, bueno, sí, en la página anterior del documento del aula virtual, en la página 13,

332
00:40:17,800 --> 00:40:28,800
en el tercer párrafo, donde empieza, las enzimas son macromoléculas que tienen la capacidad de facilitar y acelerar las reacciones químicas que tienen lugar en las células,

333
00:40:29,800 --> 00:40:40,800
bueno, luego sigue un poquito ahí el párrafo, y luego en la penúltima frase dice, la velocidad de las reacciones enzimáticas depende de la concentración de la enzima,

334
00:40:40,800 --> 00:40:47,800
de la concentración del sustrato hasta un límite, y de la temperatura y el pH del medio.

335
00:40:48,800 --> 00:40:53,800
Las enzimas catalizan alrededor de 4.000, bueno, eso ya lo hemos visto, 4.000 reacciones químicas distintas.

336
00:40:54,800 --> 00:40:59,800
Bueno, vamos a ver un poquito más en detalle esto de la velocidad de las reacciones enzimáticas.

337
00:40:59,800 --> 00:41:19,800
Entonces, ¿qué ocurre? Que dependiendo de la cantidad de sustrato que tengamos, que haya, pues la velocidad de la reacción va, o sea, la cinética de la reacción va a ser de dos formas.

338
00:41:20,800 --> 00:41:30,800
Cuando tenemos, mirad, esto está representado en la velocidad inicial de la reacción, y aquí en el eje de las X la concentración de sustrato.

339
00:41:31,800 --> 00:41:42,800
Entonces, cuando tenemos poca cantidad de sustrato, a concentraciones bajas de sustrato, la velocidad es directamente proporcional a la concentración de sustrato.

340
00:41:42,800 --> 00:41:46,800
¿Veis? Va aumentando la velocidad a medida que aumenta la velocidad de sustrato.

341
00:41:47,800 --> 00:42:00,800
Pero, a concentraciones altas de sustrato, lo que ocurre es que se llega a una velocidad constante, ¿vale? Se llega a una velocidad máxima.

342
00:42:01,800 --> 00:42:09,800
A concentraciones altas de sustrato, la velocidad ya no va a aumentar, ya se mantiene constante, y esto se denomina velocidad máxima.

343
00:42:09,800 --> 00:42:24,800
¿Y por qué ocurre eso? Pues porque como cada enzima se va uniendo a un sustrato, pues por mucho sustrato que pongamos, no va a reaccionar más, la velocidad no va a ser mayor, porque no tenemos suficiente enzima.

344
00:42:25,800 --> 00:42:34,800
Entonces, a mucha concentración de sustrato, todas las enzimas están saturadas por el sustrato, y no van a reaccionar más.

345
00:42:35,800 --> 00:42:46,800
Entonces, la cinética de las reacciones catalizadas por enzimas muestra un rasgo característico que no se observa en las reacciones no enzimáticas, la saturación de la enzima por el sustrato.

346
00:42:47,800 --> 00:43:04,800
Cuando se mide la velocidad inicial de una reacción catalizada enzimáticamente, se observa que para concentraciones de sustrato bajas, la velocidad de reacción es proporcional a dicha concentración, como ocurre con carácter general para las reacciones no enzimáticas.

347
00:43:05,800 --> 00:43:11,800
A medida que la concentración de sustrato aumenta, la velocidad de reacción deja de ser proporcional a ésta.

348
00:43:12,800 --> 00:43:27,800
Con un aumento posterior, la velocidad de reacción llega a ser totalmente independiente de la concentración del sustrato, y se aproxima sintéticamente a un valor máximo, que es característico de cada enzima, y que se conoce como velocidad máxima.

349
00:43:28,800 --> 00:43:32,800
Se dice entonces que la enzima se haya saturada por el sustrato.

350
00:43:33,800 --> 00:43:47,800
Entonces, a bajas concentraciones de sustrato, aumenta la velocidad a medida que aumenta la concentración de sustrato, y en cambio a altas concentraciones de sustrato, la velocidad es independiente de la concentración de sustrato.

351
00:43:47,800 --> 00:44:16,800
Y por último, esto creo que no viene en sus apuntes, pero bueno, como las enzimas son proteínas, pues les van a afectar las mismas condiciones que a las proteínas, como por ejemplo, las temperaturas extremas y los cambios de pH.

352
00:44:18,800 --> 00:44:31,800
Entonces, la acción de la temperatura y el pH pueden producir la desnaturalización de las enzimas. Si se desnaturaliza la enzima, pues pierde su actividad.

353
00:44:33,800 --> 00:44:37,800
En ocasiones, se puede renaturalizar la enzima.

354
00:44:38,800 --> 00:44:49,800
Entonces, vamos a ver primero el efecto del pH. Las enzimas tienen un intervalo de pH óptimo en el cual su actividad es máxima.

355
00:44:50,800 --> 00:45:00,800
Por debajo de este pH o por encima, la actividad disminuye bruscamente, ¿vale? Y esto es lo que decíamos, porque se desnaturalizan y pierden su actividad.

356
00:45:01,800 --> 00:45:12,800
Entonces, pues por ejemplo, aquí tenemos la ureasa y la tripsina, que tienen estos intervalos de pH óptimos.

357
00:45:13,800 --> 00:45:18,800
Lo normal es que tengan intervalos de pH entre 5 y 8, pH óptimo.

358
00:45:19,800 --> 00:45:25,800
Sin embargo, pues por ejemplo, aquí la pepsina es un poquito diferente. Tiene un pH óptimo alrededor de 2.

359
00:45:26,800 --> 00:45:36,800
Y después también tienen una temperatura óptima que suele ser entre 30 y 40 grados y se inactivan a partir de 50 grados.

360
00:45:37,800 --> 00:45:41,800
Cada enzima tiene una temperatura óptima a la cual su rendimiento es mayor.

361
00:45:42,800 --> 00:45:48,800
Variaciones por encima o por debajo de esta temperatura hacen que la estructura se debilite, por lo que la enzima trabajará más despacio.

362
00:45:48,800 --> 00:45:55,800
Las temperaturas altas pueden llegar a desnaturalizar la enzima, se rompen las uniones débiles y se desarma la estructura tridimensional de la proteína.

363
00:45:57,800 --> 00:46:01,800
Y luego, bueno, aquí os he puesto para qué se utilizan las enzimas.

364
00:46:02,800 --> 00:46:13,800
Pues se utilizan en productos farmacéuticos, en ropa, para hacer ropa, en papel, en energía, en detergentes, en alimentos.

365
00:46:13,800 --> 00:46:18,800
Aquí os he puesto en esta tabla un poquito más específico.

366
00:46:19,800 --> 00:46:23,800
Por ejemplo, la amilasa, que se obtiene de hombros, de bacterias.

367
00:46:24,800 --> 00:46:32,800
Pues se utiliza en el pan, en la fabricación de jarabe de glucosa, como ayuda digestiva.

368
00:46:33,800 --> 00:46:39,800
Por ejemplo, la proteasa. Fijaros que aquí estamos viendo la nomenclatura adecuada.

369
00:46:39,800 --> 00:46:42,800
Pues se obtiene de hongos o de bacterias.

370
00:46:43,800 --> 00:46:55,800
La proteasa se utiliza, por ejemplo, en detergentes para eliminar manchas de proteínas, para abrandar la carne, para limpiar heridas, en lo que os decía, detergentes.

371
00:46:56,800 --> 00:47:03,800
La invertasa, que se obtiene de levaduras, pues se utiliza para el relleno de carbohidratos.

372
00:47:03,800 --> 00:47:10,800
La lactasa, que se obtiene de levaduras, pues se utiliza para el relleno de caramelos.

373
00:47:11,800 --> 00:47:20,800
Por ejemplo, la celulasa, que se obtiene de bacterias, pues la celulasa se utiliza en detergentes como suavizante o como abrillantador de tejidos.

374
00:47:21,800 --> 00:47:26,800
La lactasa, pues para degradar la lactosa a glucosa y a lactosa.

375
00:47:27,800 --> 00:47:34,800
Bueno, pues estos son algunos ejemplos de aplicaciones de las enzimas, para que veáis lo importantes que son las enzimas.

376
00:47:36,800 --> 00:47:38,800
Ah, y aquí os había puesto un vídeo.

377
00:47:39,800 --> 00:47:48,800
Bueno, vamos a ver primero la clasificación de las enzimas. Esto sí que lo tenéis en el documento de la aula virtual.

378
00:47:49,800 --> 00:47:53,800
Pues se clasifica según las reacciones que catalicen.

379
00:47:54,800 --> 00:47:59,800
Entonces, por ejemplo, las oxido-reductasas, pues catalizan reacciones de oxido-reducción.

380
00:48:00,800 --> 00:48:04,800
Facilitan la transferencia de electrones de una molécula a otra.

381
00:48:05,800 --> 00:48:12,800
Las transferasas, pues catalizan reacciones hidrolíticas, con la consiguiente obtención de monómeros a partir de polímeros.

382
00:48:12,800 --> 00:48:19,800
Las hidrolasas, no, las transferasas, catalizan reacciones de transferencia de grupos.

383
00:48:20,800 --> 00:48:28,800
Las liasas catalizan reacciones en las que se eliminan moléculas de agua o de CO2 o de amoníaco, para formar un doble enlace.

384
00:48:29,800 --> 00:48:32,800
O, al contrario, se añaden a un doble enlace y se rompe ese doble enlace.

385
00:48:33,800 --> 00:48:37,800
Las isomerasas catalizan reacciones que suponen isomerización.

386
00:48:37,800 --> 00:48:41,800
Y las ligasas catalizan reacciones que consisten en la unión de dos moléculas.

387
00:48:42,800 --> 00:48:44,800
Aquí os he puesto algún ejemplo.

388
00:48:45,800 --> 00:48:51,800
Las hidrolasas rompen una molécula, la dividen en dos.

389
00:48:52,800 --> 00:48:56,800
Esas serían peptidasas, lipasas, fosfolipasas.

390
00:48:58,800 --> 00:49:01,800
Las liasas, por ejemplo, rompen un doble enlace.

391
00:49:01,800 --> 00:49:04,800
Las liasas, por ejemplo, rompen un doble enlace.

392
00:49:05,800 --> 00:49:09,800
Y, por ejemplo, en este caso se une una molécula NH.

393
00:49:12,800 --> 00:49:16,800
Las isomerasas dan lugar a reacciones de isomerización.

394
00:49:17,800 --> 00:49:25,800
En isómeros hay varios tipos de isómeros, pero hay isómeros que tienen el mismo número y el mismo tipo de átomos.

395
00:49:26,800 --> 00:49:29,800
Lo que pasa es que están orientados en distintas posiciones.

396
00:49:29,800 --> 00:49:32,800
Entonces, la glucosa y la galactosa son dos isómeros.

397
00:49:33,800 --> 00:49:38,800
Tienen el mismo número de carbonos, o sea, de átomos, pero que están en distinta disposición espacial.

398
00:49:39,800 --> 00:49:41,800
Y entonces se les denomina isómeros.

399
00:49:42,800 --> 00:49:45,800
Las enzimas pueden transformar un isómero en otro.

400
00:49:46,800 --> 00:49:50,800
Y luego las ligasas, que forman dobles enlaces.

401
00:49:51,800 --> 00:49:54,800
Por ejemplo, aquí tenemos las liasas.

402
00:49:55,800 --> 00:49:56,800
Esto aquí en azul sería la enzima.

403
00:49:56,800 --> 00:49:59,800
Fijaros aquí cómo es el centro activo.

404
00:50:00,800 --> 00:50:01,800
Esto queda de aquí.

405
00:50:02,800 --> 00:50:06,800
Esta sería la enzima y esta sería la liasa.

406
00:50:07,800 --> 00:50:13,800
La enzima va a romper este doble enlace de aquí y se nos forman estos dos compuestos.

407
00:50:16,800 --> 00:50:22,800
Las oxidorreductasas hacen reacciones de oxidación-reducción.

408
00:50:23,800 --> 00:50:28,800
Aquí el doble enlace se reduce y aquí esta molécula se oxida.

409
00:50:29,800 --> 00:50:40,800
Las transferasas, pues aquí en este caso esta molécula que tiene aquí un grupo, esta bolita de aquí gris, se transfiere a esta otra molécula de aquí.

410
00:50:41,800 --> 00:50:45,800
Esta de aquí adquiere ese grupo funcional.

411
00:50:46,800 --> 00:50:47,800
Eso sería transferasas.

412
00:50:48,800 --> 00:50:51,800
Transfieren un grupo de una molécula a otro.

413
00:50:52,800 --> 00:50:55,800
Fijaros aquí también el centro activo.

414
00:50:56,800 --> 00:50:58,800
Diferentes son los centros activos.

415
00:51:01,800 --> 00:51:04,800
Vamos a ver si podemos ver este vídeo.

416
00:51:16,800 --> 00:51:17,800
A ver un segundo.

417
00:51:22,800 --> 00:51:23,800
A ver.

418
00:51:41,800 --> 00:51:43,800
A ver si puedo encontrar el vídeo.

419
00:51:53,800 --> 00:51:54,800
Aquí, a ver.

420
00:52:01,800 --> 00:52:02,800
Pues no funciona.

421
00:52:11,800 --> 00:52:12,800
Bueno, no funciona.

422
00:52:13,800 --> 00:52:14,800
Bueno, no funciona.

423
00:52:19,800 --> 00:52:32,800
Vale, pues hasta aquí sería la primera parte de proteínas hasta enzimas, hasta la página 15.

424
00:52:33,800 --> 00:52:36,800
Aquí al final tenéis una auto-evaluación.

425
00:52:37,800 --> 00:52:42,800
Es muy fácil hacerlo en casa, pero es bastante fácil.

426
00:52:43,800 --> 00:52:47,800
La primera pregunta es decir si la mayor parte de las enzimas son proteínas.

427
00:52:48,800 --> 00:52:55,800
La segunda, la acción catalizadora de una enzima es independiente de la concentración del sustrato.

428
00:52:56,800 --> 00:52:57,800
Eso también lo hemos visto.

429
00:52:58,800 --> 00:53:01,800
Y luego la última es la lactasa, es una enzima presente en el intestino delgado.

430
00:53:02,800 --> 00:53:06,800
Que se encarga de convertir la lactosa en sus componentes glucosa y lactosa.

431
00:53:07,800 --> 00:53:10,800
La lactasa será por lo tanto una hidrolasa.

432
00:53:11,800 --> 00:53:13,800
Hay que poner si es verdadero o falso.

433
00:53:16,800 --> 00:53:18,800
Vale, pues el próximo día ya veremos.

434
00:53:19,800 --> 00:53:23,800
¿Ese cuestionario es de la clase o es de la misma aula virtual que está?

435
00:53:24,800 --> 00:53:29,800
Sí, ese está en el documento del aula virtual, en la página 15.

436
00:53:30,800 --> 00:53:31,800
Vale, gracias.

437
00:53:32,800 --> 00:53:39,800
No sé si lo tienes ahí abierto, pero está en el documento del aula virtual.

438
00:53:40,800 --> 00:53:43,800
Bueno, es que lo veo desde el móvil y los números no los veo.

439
00:53:44,800 --> 00:53:45,800
Por eso era la pregunta.

440
00:53:46,800 --> 00:53:52,800
Vale, entonces ya el próximo día veremos cómo se extraen las proteínas.

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00:53:53,800 --> 00:53:57,800
Porque claro, lo que es la célula, aparte de proteínas, tenemos otros muchos compuestos.

442
00:53:57,800 --> 00:54:01,800
Entonces vamos a ver cómo podemos obtener esas proteínas.

443
00:54:02,800 --> 00:54:05,800
Y luego ya vamos a ver cómo se analizan esas proteínas.

444
00:54:06,800 --> 00:54:07,800
Bueno, primero cómo se cuantifican.

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00:54:08,800 --> 00:54:11,800
Cómo podemos saber qué cantidad de proteínas tenemos.

446
00:54:12,800 --> 00:54:17,800
Y luego cómo se analizan por la diálisis, cromatografía y electroforesis.

447
00:54:19,800 --> 00:54:25,800
Entonces, os voy a abrir en el aula virtual la siguiente tarea que tenéis que hacer.

448
00:54:25,800 --> 00:54:30,800
Acordaros que la anterior la tenéis que entregar creo que antes del día 20.

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00:54:31,800 --> 00:54:38,800
Pero os voy a ir ya abriendo la siguiente tarea que es una práctica muy sencilla que se hace en casa.

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00:54:39,800 --> 00:54:47,800
En la cocina con hígado de pollo y con agua oxigenada.

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00:54:48,800 --> 00:54:52,800
Bueno, pues para que veáis este tema de cómo funciona.