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Videoconferencia 19 diciembre 2023 - Contenido educativo - Contenido educativo

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Subido el 7 de enero de 2024 por Susana A.

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Vale, pues mirad en la página esta de Biomodel, que ya os lo he comentado alguna vez, vamos 00:00:00
a entrar en Biomodel 1 y aquí tenemos pues estructura de proteínas, del DNA, del RNA 00:00:10
y tal. 00:00:17
Vamos a entrar en estructura de proteínas y aquí tenemos aminoácidos, la estructura, 00:00:18
representaciones, clasificación, vale pues bueno. 00:00:26
Vamos a repasar un poco lo que es la estructura de los aminoácidos. 00:00:28
Os acordáis que los aminoácidos, como su propio nombre indica, están formados por 00:00:33
un grupo amino y un grupo ácido, entonces tenemos el carbono central, que sería este 00:00:38
de aquí en verde, que estaría unido a un grupo ácido, que también se puede decir 00:00:45
grupo carboxilo y este grupo carboxilo está formado por un carbono unido a un doble enlace 00:00:51
a un oxígeno y a un OH, vale, lo que pasa es que aquí lo ponen como O-, como si no 00:01:00
tuviera el protón, porque este protón lo que pasa es que al tener aquí un grupo NH2, 00:01:08
este protón de aquí viene aquí y por eso aquí tendríamos carga positiva, este sería 00:01:16
en azul, sería el grupo amino, que sería un NH2, pero que se encuentra como NH3, aquí 00:01:21
en gris clarito son los hidrógenos, entonces tendríamos NH3+, aquí tendríamos un C doble 00:01:30
enlace O o menos, después tendríamos el hidrógeno, que es este de aquí en blanco 00:01:37
y el último enlace tendríamos un grupo R, que si os acordáis este grupo R es el 00:01:45
grupo radical y es el que diferencia a unos aminoácidos de otros, todo esto de aquí 00:01:51
es parte común de los aminoácidos, de todos los aminoácidos, vale, pues vamos a ver aquí 00:01:58
en representaciones, aquí por ejemplo tenemos la glicina, la glicina es el aminoácido más 00:02:10
sencillo, no sé si os acordáis, aquí tenemos el grupo carboxilo, el grupo amino y el radical 00:02:20
es un hidrógeno, vale, entonces en la glicina tenemos este carbono de aquí, que es un 00:02:30
carbono, no, este carbono de aquí, perdón, que tiene dos hidrógenos, por lo tanto no 00:02:37
es un carbono asimétrico y si os acordáis cuando vimos las propiedades de los aminoácidos 00:02:45
veíamos que los aminoácidos desvían el plano de luz polarizada, pero, o sea, todos 00:02:52
los aminoácidos excepto la glicina y ¿por qué la glicina no desvía el plano de luz 00:03:01
polarizada? Porque este carbono no es asimétrico, asimétrico significa que tienen los cuatro 00:03:07
enlaces con radicales diferentes, son cuatro enlaces con grupos diferentes, pero aquí 00:03:14
en la glicina tenemos dos hidrógenos, por lo tanto no es un carbono asimétrico y no 00:03:21
desvía el plano de luz polarizada, en cambio todos los demás sí. Aquí podéis ver, podéis 00:03:27
cambiar el modelo a bolas y varillas, a esferas, fijaos cómo quedaría esto, es solamente 00:03:35
las varillas, ¿vale? Entonces el oxígeno está en rojo, el nitrógeno en azul, el carbono, 00:03:45
los carbonos en gris oscuro y los hidrógenos en blanco, ¿vale? Aquí creo que había otra 00:03:54
forma de buscar otros aminoácidos, pensaba que había, no. Bueno, pues vamos a ver ahora, 00:04:04
os acordáis cuando clasificábamos los aminoácidos en polares, apulares, alifáticos, aromáticos, 00:04:20
pues vamos a entrar aquí en clasificación y estructura, a ver, sí, clasificación y estructura, 00:04:30
y entonces aquí tenemos esta representación que creo que la puse también en alguna diapositiva 00:04:40
y bueno, aquí es un poco liosa, pero lo más importante es, por ejemplo, los aminoácidos 00:04:49
polares, ¿no? Que serían estos que están dentro de este color como lila, entonces todos 00:04:57
estos de aquí son aminoácidos polares, lo que pasa es que dentro de los polares, si 00:05:02
os acordáis teníamos unos que eran negativos, que son el aspártico y el glutámico, y otros 00:05:07
que son aminoácidos positivos, o sea, están cargados, pero tienen carga positiva porque 00:05:18
tienen en el radical un NH2 y esta será la lisina, la histidina y la arginina, ¿vale? 00:05:25
Y luego todo el resto son aminoácidos polares también, la cisteína, el triptófano, la 00:05:33
tirosina, todos son polares, lo que pasa es que no tienen carga, todos los que están, 00:05:40
todos estos de aquí, ¿vale? Y luego teníamos los aromáticos que, por ejemplo, están aquí 00:05:47
en verde, la fenilalanina, la tirosina, el triptófano, la histidina, ¿vale? Y dentro 00:05:56
de los aromáticos tenemos, por ejemplo, la fenilalanina, que es aromático y es apolar, 00:06:02
no polar, y en cambio estos, los otros tres, sí que son polares, ¿veis? Que están dentro 00:06:09
del círculo lina. 00:06:15
Vale, pues aquí en esta imagen podemos señalar, por ejemplo, este, y nos dicen que, ¿cómo 00:06:21
es? Esta es la alanina, ¿veis? El nombre reducido es ala o a, y esta sería la alanina. 00:06:30
Entonces tenemos el grupo, a ver si lo puedo girar, ahí, tenemos el grupo ácido, aquí 00:06:40
en rojo, el grupo amino, y luego tenemos el radical, tenemos un CH3, aquí se ve muy pequeñito, 00:06:49
pero el radical sería un CH3, y por eso la alanina es no polar, y es alifático también. 00:06:57
Por ejemplo, pues la fenilalanina que acabamos de ver, pues este sería el nombre reducido, 00:07:06
PHE o una F, y fijaros, la fenilalanina pues tiene un grupo aromático. 00:07:14
¿Veis? Esto de aquí sería el radical, y tiene un grupo aromático, tiene un benzeno 00:07:26
aquí, y por eso se le llama, se les conoce como aromáticos, y esta parte de aquí sería 00:07:33
la parte común de todos los aminoácidos. Vamos a ver, por ejemplo, el aspártico o 00:07:39
aspartato, ¿vale? El nombre reducido es ASP o un AD, y veis aquí, por ejemplo, el radical 00:07:47
sería este grupo de aquí, sería un CH2, que es esto de aquí, y luego un grupo ácido, 00:07:57
un C doble enlace O o H. Esta parte de aquí sería el radical, y esto de aquí es la parte común. 00:08:06
Vale, y pues no sé, a ver, ¿cuál más podríamos ver? Pues la lixina, por ejemplo, ¿vale? 00:08:16
La lixina, aquí, esto de aquí sería la parte común, el amino y el grupo ácido, 00:08:27
y esto de aquí sería el radical, es CH2, CH2, CH2, CH2, y aquí tendría un NH2. 00:08:35
¿Vale? Porque los que están en azul son, ah, se puede poner más grande. 00:08:45
Vale, sería CH2, CH2, CH2, CH2, y aquí un NH2. Bueno, aquí lo ponen como NH3, pero sería NH3 más, 00:08:50
que también se puede poner así. Vale, pues vamos a ver ahora, a ver, a ver, ah, la ionización, 00:09:00
lo del punto, la parte del punto isoeléctrico. 00:09:11
Vale, entonces, aquí lo que nos dicen, que ya os había comentado yo en las presentaciones, 00:09:15
es que los aminoácidos son compuestos anfóteros. Como tienen un grupo ácido y un grupo amino, 00:09:32
si se les añade una base, esa base va a reaccionar con el grupo ácido, y si se les añade un ácido, 00:09:39
ese ácido va a reaccionar con el NH2. Y, si os acordáis, teníamos un valor de pH en el que el aminoácido 00:09:46
tiene como carga neta cero, tiene las mismas cargas positivas que negativas. 00:09:58
Entonces, ¿cómo podemos saber cuál es ese punto isoeléctrico? Porque ese punto isoeléctrico va a ser un valor de pH 00:10:05
diferente para cada aminoácido. Pues entonces lo que se puede hacer es hacer como una valoración, 00:10:13
y lo que se hace es disolver el aminoácido a un pH muy bajo, por ejemplo pH 1, y vamos añadiendo, poco a poco, 00:10:21
vamos añadiendo una base fuerte, y a la vez se va midiendo el pH. Pues va a llegar un momento en el que 00:10:30
las cargas van a ser, la carga neta va a ser cero, y ese valor de pH es el punto isoeléctrico. 00:10:37
Vale, entonces, a pH por debajo del punto isoeléctrico, o sea, a pH muy ácido, pues tendremos el grupo ácido, 00:10:45
lo tendremos como C doble enlace O, O, H. Y el grupo NH2 lo tendremos como NH3. 00:11:00
Vale, hay tres hidrógenos aquí. Tenemos aquí NH3, y aquí en el grupo ácido tenemos C doble enlace O, O, H. 00:11:09
Esto sería pH 1. Vamos a ir añadiendo base, y entonces cuando añadimos base, lo primero que se neutraliza es el 00:11:20
protón de aquí, el grupo ácido. Vale, pues vamos añadiendo base, y entonces ya se nos ha neutralizado ese 00:11:31
protón de ahí. Se nos queda aquí como C doble enlace O, O-, y el NH3 sigue estando ahí como NH3+. 00:11:37
Por lo tanto, aquí es donde probablemente tengamos el valor de pH del punto isoeléctrico. 00:11:47
Seguimos añadiendo base, pues entonces ahora lo que se nos va a neutralizar es el hidrógeno de aquí, 00:11:53
de este NH3+, y se nos va a quedar aquí el aminoácido como NH2 por un lado, y en el grupo ácido se nos va a quedar 00:12:02
como C doble enlace O, O-, por lo tanto, a pH por debajo del punto isoeléctrico, los aminoácidos tienen 00:12:11
carga positiva, y a pH por encima del punto isoeléctrico, los aminoácidos tienen carga negativa. 00:12:20
Y este valor del punto isoeléctrico va a depender de cómo sea este R, el radical. 00:12:28
Entonces, si veis aquí, tenemos, por ejemplo, en el 1 que tenemos a pH ácido, pH2, y aquí tenemos este compuesto. 00:12:37
Este compuesto, pues aquí tendríamos el C doble enlace OH y aquí el NH3, esto es lo que es común para todos los aminoácidos, 00:12:52
y aquí tenemos un CH2 como radical y tenemos un C doble enlace OH. 00:13:00
Pues entonces, ¿cómo tenemos este aminoácido a pH ácido? Pues aquí nos dan varias formas. 00:13:08
Este aminoácido es el ácido aspártico, porque el ácido aspártico tiene aquí un CH2 y un C doble enlace OH. 00:13:18
Pues a pH ácido, la forma que tendremos, ¿cuál será? Pues el NH3 estará como NH3+. 00:13:28
Esta parte de aquí es el CH2-COH, esta es la parte del radical. 00:13:40
Y este es el otro, el grupo ácido, que es común a todos los aminoácidos. 00:13:47
Pues entonces, a pH ácido, seguramente el aminoácido estará como totalmente protonado, estará como NH3+, 00:13:53
luego el COH, y el CH2-COH del grupo radical también estará totalmente protonado. 00:14:06
Bueno, pues vamos a comprobarlo, le damos ahí, le damos aquí, ¿vale? Pues entonces lo hemos hecho bien. 00:14:14
Tenemos todos protonados. 00:14:21
Vale, bueno, aquí nos dice de qué aminoácido se trata, eso ya os lo he dicho yo, es el ácido aspártico. 00:14:26
¿Aspártico, que será así? ¿ASP? 00:14:33
Sí, ASP. 00:14:36
Entonces luego, por ejemplo, en esta molécula, la 4, que ya estamos a pH, es muy básico. 00:14:38
Estaremos por encima del punto isoeléctrico, ¿vale? Es la misma molécula, el aminoácido aspártico. 00:14:47
Pues a este pH, a pH muy alto, entre 12 y 14, ¿cómo tendremos esta molécula? 00:14:57
Pues como ya hemos añadido, hemos ido añadiendo base, se habrán ido neutralizando el grupo ácido del aminoácido, 00:15:06
el grupo ácido común y el grupo ácido del radical, y también se habrá neutralizado el NH3+. 00:15:16
Por lo tanto, a pH 4 tendremos que tener, pues NH2, esta sería COO- y COO-. 00:15:24
Todo se ha ido neutralizando, los dos ácidos y el hidrógeno de aquí del grupo amino. 00:15:33
Vamos a ver, si hemos acertado, pues hemos acertado, respuesta correcta. 00:15:41
Y ahora, por ejemplo, en el punto 3, este punto 3 será el punto del punto isoeléctrico. 00:15:46
Entonces, en el punto isoeléctrico tenemos el mismo número de cargas positivas que negativas. 00:15:57
Bien, pues aquí en esta última tenemos dos cargas negativas, no puede ser. 00:16:04
Aquí tenemos dos cargas negativas y una carga positiva, pues tampoco puede ser, porque tendríamos en total una negativa. 00:16:09
Aquí solamente tenemos una carga positiva. 00:16:17
Y aquí tenemos una carga positiva y una carga negativa. 00:16:21
Este sería el pH, vamos a comprobarlo. 00:16:26
Claro, depende del punto isoeléctrico, el punto 2. 00:16:39
Claro, como es un aminoácido ácido, NH3+. 00:16:46
Sí, claro, eso es. El punto isoeléctrico está aquí, en la 2. 00:16:57
Como es un aminoácido que tiene un grupo ácido en el radical, el punto isoeléctrico es bastante bajo. 00:17:02
Y entonces el punto isoeléctrico estaría aquí, en el punto 2, cuando se igualan las cargas positivas a las negativas. 00:17:11
Y luego aquí tenemos otro. 00:17:20
Bueno, vamos a ver qué aminoácido nos ponen aquí. 00:17:23
A ver, en medio ácido. 00:17:30
Bueno, pues tenemos este aminoácido que tiene un grupo ácido, que sería el grupo común, el COH, el NH3+, o NH2. 00:17:33
Esta sería la parte común y esta sería el radical. 00:17:44
Entonces aquí tenemos un CH2 y aquí tenemos un nitrógeno, aquí tenemos otro nitrógeno, es un ciclo. 00:17:49
Y este aminoácido es la histidina. 00:17:57
Entonces el pH en el punto 1, que es el pH ácido por debajo de 2. 00:18:01
Por debajo de 2. 00:18:11
Pues aquí tenemos, o sea, aquí estarán todas las cargas protonadas. 00:18:14
Y por lo tanto aquí tendremos el NH3+, el COH del grupo, de la parte común, del ácido común. 00:18:22
Y este sería el radical que estará protonado también. 00:18:35
Entonces, a ver si hemos acertado, sí. 00:18:41
En pH muy ácido, esto será por debajo del punto isoeléctrico, pues el aminoácido se encontrará de esta forma. 00:18:45
NH3+, CH, doble enlace OH y luego el grupo radical que estará como CH2 y el ciclo tendrá un hidrógeno de más y por eso tiene carga positiva. 00:18:54
Y luego, sin embargo, en el punto 4 se habrán neutralizado todos los protones, o sea, el NH2. 00:19:09
Bueno, el NH3+, tiene que estar como NH2, o sea que debe ser esta de aquí, NH2. 00:19:21
El grupo ácido estará, ya habrá perdido un protón, estará como C doble enlace O o menos. 00:19:30
Y luego ya tendremos el grupo cíclico que no tendrá carga. 00:19:36
A ver si hemos acertado, sí. 00:19:41
Y ahora nos preguntan de qué aminoácido se trata, pues hemos dicho que debe ser la histidina. 00:19:44
Vamos a ver si hemos acertado. 00:19:50
Sí, es la histidina. 00:19:52
Vale, y en este caso el pH del punto isoeléctrico, como es un aminoácido básico, seguramente esté aquí, en el punto 3. 00:19:53
En el punto isoeléctrico tenemos que tener el mismo número de cargas positivas que negativas. 00:20:08
La primera tiene dos cargas positivas, esta tiene una negativa, esta tiene una positiva, una negativa y una positiva. 00:20:14
O sea, que no puede ser esta tampoco. 00:20:23
Y esta tiene una carga positiva y una negativa, pues este tiene que ser el pH del punto isoeléctrico. 00:20:26
Eso es. 00:20:33
Vale, pues este sería para practicar el punto isoeléctrico. 00:20:35
Y luego en este mismo... 00:20:43
Vale, pues aquí también tenemos una autoevaluación. 00:20:54
Una autoevaluación. 00:21:06
Y entonces aquí pinchamos y nos sale un aminoácido. 00:21:08
Pues este parece que es la histidina también, es el que acabamos de ver. 00:21:14
Este sería el grupo ácido, el grupo amino, el hidrógeno de aquí. 00:21:19
Todo esto es la parte común. 00:21:24
Y este es un CH2 y este es un ciclo. 00:21:26
Por lo tanto debe ser la histidina. 00:21:31
Vamos a ver. 00:21:34
La histidina. 00:21:37
Que se nombra... 00:21:40
Y como abreviatura. 00:21:44
Y ahora vamos a ver qué propiedades tiene la histidina. 00:21:46
Bueno, pues es polar, apolar o intermedia. 00:21:50
Pues yo este diría... 00:21:55
Diría... como tiene aquí el CH2... 00:21:59
No sé, vamos a ver el intermedia. 00:22:04
Entonces, hidrófoba o intermedia. 00:22:08
Entonces, hidrófoba o hidrófila o intermedia. 00:22:13
Bueno, vamos a poner... 00:22:18
Claro, si es aquí intermedia, tiene que ser aquí intermedia también. 00:22:21
Vamos a darle y ahora lo comprobamos. 00:22:25
Este no tiene carga. 00:22:27
Y sería alifática. 00:22:31
Sería alifática porque no tiene un ciclo de benceno. 00:22:34
Alifática. 00:22:38
Vamos a ver qué hemos acertado. 00:22:40
Ah, pues sí, pues mira, pues sí que tiene carga. 00:22:41
Será carga positiva. 00:22:44
A ver, sí. 00:22:46
Ah, y aquí no sale esto mal porque hemos puesto aquí en minúscula, supongo. 00:22:48
Ah, pues habrá que poner estos dos en minúscula. 00:22:54
Sí. 00:23:00
Entonces, la histidina es un aminoácido que tiene polaridad intermedia. 00:23:01
Vamos a hacer otro para que nos salga un poco más claro porque este es un poco complicado. 00:23:13
A ver si nos sale otro. 00:23:20
Este será este, la parte común. 00:23:22
Fijaros que la parte común es esta parte de aquí ahora. 00:23:26
Este es el ácido. 00:23:31
Este es el carbono que está unido a un hidrógeno y que está unido al grupo NH3. 00:23:33
Y como radical tenemos un CH2 y un C doble enlace OH. 00:23:39
Esto de aquí, todo esto de aquí es el radical. 00:23:48
Pues este debe ser el asfártico que lo acabamos de ver también. 00:23:52
El CH2C doble enlace OH. 00:23:58
Este es el asfártico o aspartato. 00:24:01
Y como letras debe ser ASP y de abreviatura. 00:24:05
De abreviatura me parece que es una D. 00:24:13
Y a ver las propiedades. 00:24:19
Como es un grupo ácido, en el radical tiene un grupo ácido, pues tiene que ser polar. 00:24:22
Esto será polar. 00:24:28
Y como es un grupo ácido tendrá carga negativa. 00:24:29
Ah bueno, primero sale esto. 00:24:35
Como es polar va a ser hidrófilo porque se va a disolver en agua. 00:24:37
Polar disuelve a polar. 00:24:43
Hidrófilo. 00:24:45
Y tendrá carga negativa. 00:24:47
Y es un alifático. 00:24:51
Alifático porque no tiene ningún grupo benzeno. 00:24:54
Alifático, vamos a verificar. 00:24:58
Vale, pues sí, hemos acertado. 00:25:01
Este es el aspartato o ácido aspartico. 00:25:03
Estas serían las abreviaturas. 00:25:06
Y es un aminoácido polar porque tiene un grupo ácido. 00:25:09
Es hidrófilo porque se va a disolver en agua. 00:25:14
Tiene carga negativa porque esto estará como C doble enlace O menos. 00:25:18
Y es alifático también porque no tiene aquí ningún grupo benzeno. 00:25:23
Vale, pues vamos a hacer otro. 00:25:28
Y este, vamos a ver cuál es este. 00:25:36
Ah vale, esta parte de aquí es la parte común. 00:25:43
Tiene el carbono unido a un hidrógeno, el carbono unido a un ácido carboxílico y el carbono unido al NH3. 00:25:47
Y ahora como radical tenemos un CH2, un CH2, un C doble enlace O y aquí un NH2. 00:25:58
Vale, pues vamos a ver cómo es este aminoácido. 00:26:07
Este es el ácido glutámico o glutamato. 00:26:13
Y este se nombra como GLU. 00:26:20
Y la abreviatura con una letra es E. 00:26:26
Y la abreviatura con una letra es E. 00:26:30
Entonces este como tiene un grupo C doble enlace O NH2, este debe ser polar. 00:26:34
Será hidrófilo también, si es polar es hidrófilo. 00:26:44
Y no va a tener carga. 00:26:49
Y es alifático también, porque no tenemos ningún grupo aromático en el radical. 00:26:54
Vamos a ver si hemos acertado. 00:27:01
Ah, pues no es el glutamato, CH2. 00:27:04
Ah, no, no, no, no. 00:27:07
Es... 00:27:09
A ver, CH2, CH2... 00:27:12
Ah, es la glutamina. 00:27:15
Es la glutamina. 00:27:18
La glutamina. 00:27:21
Y el nombre es GLN. 00:27:24
Y como abreviatura es una Q. 00:27:30
Sí, ahora sí. 00:27:36
Vale, entonces, como radical tenemos CH2, CH2, C doble enlace O NH2. 00:27:37
Pues este grupo es polar, al tener un grupo amida, este es un grupo amida, C doble enlace O NH2, 00:27:43
esto ya nos identifica, o sea, se identificamos como polar. 00:27:50
Si es polar es hidrófilo. 00:27:54
Ahora, no tiene carga. 00:27:57
Los que tienen carga, los que no tienen carga, los que tienen carga, los que tienen carga, 00:27:59
son los que tienen solo o un grupo ácido, un C doble enlace O H, o un grupo amino, un NH2. 00:28:03
Pero estos que tienen C doble enlace O NH2, que tienen un grupo amida, estos son sin carga. 00:28:10
Y luego la cadena es alifática porque no tiene benzenos. 00:28:17
¿Perdona, Susana? 00:28:24
Sí. 00:28:26
¿Para el examen tenemos que sabernos las propiedades de cada aminoácido? 00:28:28
Tenéis que saber, si yo os pongo la fórmula química, tenéis que saber si es polar, si es apolar, si es hidrófilo, si es alifático o aromático. 00:28:33
¿A eso te refieres? 00:28:50
Sí. 00:28:52
Sí. 00:28:53
Yo os pondría la fórmula pero os lo pondría con letras. 00:28:55
Os pondría a lo mejor la R, el radical solamente. 00:29:01
Y os pondría un aminoácido que tiene como radical un grupo CH3 solamente. 00:29:06
Y yo os digo, este aminoácido será polar, apolar, será alifático, será aromático, será hidrófilo. 00:29:13
¿Vale? 00:29:22
Eso es lo que os preguntaría. 00:29:24
Pero lo que son los aminoácidos nos los tenéis que aprender. 00:29:27
Yo os pongo la fórmula. 00:29:31
Sí que os tenéis que saber la fórmula común. 00:29:33
Esta parte de aquí, la fórmula común. 00:29:36
La que es el grupo amino, el grupo ácido, luego el hidrógeno y el radical. 00:29:39
Esa sí que os la tenéis que saber. 00:29:47
Vale. 00:29:52
Vale, pues aquí también en biomodel 1. 00:29:58
A ver, aquí. 00:30:05
En clasificación. 00:30:08
A ver que ahora no me acuerdo dónde era esto. 00:30:14
Clarificación aquí, polaridad. 00:30:16
Aquí hay unos ejercicios que nos sirven para la cromatografía en capa fina. 00:30:19
¿Os acordáis que cuando vimos la cromatografía en capa fina que teníamos una fase estacionaria? 00:30:25
Que aquí estaría, sería esta placa de gel de sílice. 00:30:32
Aquí está el naranjilla. 00:30:36
Y esta placa es polar. 00:30:39
Entonces, si os acordáis, pinchábamos aquí nuestra muestra. 00:30:42
En este caso serían aminoácidos. 00:30:48
Y aquí abajo poníamos una mezcla de disolventes. 00:30:51
Y esta era la fase móvil. 00:30:55
La fase móvil iba a ascender a través de la fase estacionaria. 00:30:57
Y iba a arrastrar los componentes de nuestra molécula. 00:31:02
Y iba a arrastrar los componentes de nuestra muestra que habíamos pinchado. 00:31:08
Entonces, los componentes más polares, como la placa es polar también, 00:31:14
los componentes más polares se quedaban más retenidos en la placa, se quedan más abajo. 00:31:23
Y los que son no polares, ascienden, porque no se quedan retenidos en la placa. 00:31:28
Entonces, van a aparecer más arriba los no polares. 00:31:34
Pues aquí tenéis este ejercicio. 00:31:38
Aquí nos dice, se quiere separar una mezcla de aspartato y leucina. 00:31:43
Y dice, bueno, en primer lugar considera cuál es la estructura de ambos aminoácidos 00:31:49
para interpretar cuál de los dos es más polar. 00:31:54
Entonces, elige el aspartato. 00:31:57
El aspartato o ácido aspártico tiene un CH2 como radical. 00:31:59
Como radical tiene un CH2, C doble enlace O, O, H. 00:32:05
Pues nos vamos moviendo por aquí. 00:32:09
Este es CH2, CH2, este no puede ser. 00:32:11
Este tampoco, esta parte de aquí abajo es la común. 00:32:16
Y esta de aquí arriba es CH2, CH y 2CH3. 00:32:20
Pues este tampoco puede ser. 00:32:24
Este tampoco, porque tiene ahí un ciclo. 00:32:26
Este tampoco, porque ahí es aromático. 00:32:28
Es, hemos dicho, aspártico. 00:32:34
CH2, CO, OH. 00:32:37
Vale, aquí lo tenemos. 00:32:45
Este sería el radical. 00:32:47
Aquí este sería un CH2 y C doble enlace O, OH. 00:32:49
Bueno, aquí lo pone como O menos. 00:32:54
Vale, pues este sería el ácido aspártico. 00:32:56
Vamos a comprobar. 00:32:59
No sé por qué no sale. 00:33:03
Ah, es que hay que marcarlo. 00:33:05
Comprobar, vale, está correcto. 00:33:07
Y ahora la leucina en el grupo R tiene un CH, a ver si lo encuentro aquí. 00:33:09
Un CH2, CH y luego 2CH3. 00:33:16
Pues vamos a buscar por aquí. 00:33:21
Vale, cada esquina de estas, o sea, cada unión de dos dobles enlaces, este sería un CH2. 00:33:22
Esto también es un CH2. 00:33:30
O sea, aquí en cada esquina hay un carbono. 00:33:32
Entonces aquí le faltarían dos hidrógenos. 00:33:35
Pues nos movemos, hemos dicho, CH2, CH, a ver aquí, CH2. 00:33:39
Este sería un CH y luego aquí no pone nada, pero aquí tendríamos 2CH3. 00:33:44
Pues este debe ser la leucina. 00:33:49
Comprobamos, vale. 00:33:52
Y ahora, dice, una vez que tengan las dos estructuras, responde. 00:33:54
¿Cuál ascenderá más rápido? O sea, ¿cuál va a quedar más arriba? 00:33:58
Bueno, pues hemos dicho que la leucina es como tiene este radical, CH2, CH, CH y 2CH3. 00:34:03
Esto es un radical que es apolar, es no polar. 00:34:12
Y por lo tanto, si es apolar, la leucina nos tiene que quedar más arriba en la placa cromatográfica. 00:34:15
Pues entonces esto lo tenemos que mover. 00:34:24
Y el aspartato nos va a quedar más abajo porque como el aspartato tiene un grupo ácido, 00:34:28
este grupo ácido es polar y por lo tanto se quedará retenido con la fase estacionaria que es polar. 00:34:34
Vale, pues vamos a comprobar. 00:34:41
Bien, pues nos ha salido bien. 00:34:43
La leucina queda arriba y el aspartato ácido aspártico abajo. 00:34:45
Si ahora queremos comparar, por ejemplo, la serina. 00:34:52
A ver cómo es la serina. 00:34:56
La serina, la serina, vale. 00:35:00
Bueno, vamos a hacer una prueba. 00:35:04
La serina, la serina, vale. 00:35:06
Bueno, vamos a hacer uno que tenga este, por ejemplo, este mejor. 00:35:10
La leucina, la leucina tiene, a ver cómo lo encuentro, aquí. 00:35:15
La leucina tiene, de radical tiene CH2, CH2, CH2, CH2 y luego un NH2. 00:35:22
O sea, tiene 4CH2 y al final un NH2. 00:35:31
Pues vamos a buscar aquí que tenga 4CH2. 00:35:35
Aquí tiene 3, 1, 2 y 3. 00:35:40
Pues nada. 00:35:42
Aquí este tiene CH2, CH2, pero luego es CONH2. 00:35:44
Nada, tampoco. 00:35:48
Este tampoco es. 00:35:50
Este tampoco porque es un ciclo. 00:35:52
Este es un aromático, o sea que tampoco puede ser. 00:35:54
Este tiene un azufre por aquí, pues tampoco puede ser. 00:36:00
Este tiene un grupo ácido, pues tampoco. 00:36:03
Este también tiene un azufre, tampoco puede ser. 00:36:08
Nada. 00:36:13
Este es un aromático, aquí, este es. 00:36:16
Esta es la lisina que tiene un CH2, CH2, CH2, CH2 y luego un NH2. 00:36:19
Vale, pues vamos a señalarlo y comprobamos. 00:36:26
Vale, está correcto. 00:36:30
Y ahora elegimos el triptófano. 00:36:32
Y el triptófano, a ver que lo encuentre. 00:36:35
Aquí, triptófano. 00:36:39
El triptófano es un poco complejo. 00:36:41
Tiene un grupo aromático y tiene también un ciclo que tiene un NH2. 00:36:43
Pues vamos a buscarlo. 00:36:48
El triptófano. 00:36:51
Este es el triptófano. 00:36:57
Este es el triptófano. 00:36:58
Vale, este es el triptófano. 00:37:00
Tiene un grupo aromático y tiene aquí también un ciclo con un NH. 00:37:02
Vale, pues vamos a comprobar. 00:37:07
Este igual es un poco complicado. 00:37:10
Correcto. 00:37:12
Vale, pues en principio, el triptófano, la lisina es un grupo, o sea es un aminoácido polar. 00:37:16
Como tiene un NH2 ahí, es un aminoácido polar. 00:37:25
Y el triptófano debe ser polar también, pero menos. 00:37:28
Yo creo que la lisina es más polar. 00:37:34
Vamos a ver si acertamos. 00:37:37
Es que este me parece que va a ser un poco complicado. 00:37:39
Entonces la lisina, si es más polar, quedará más abajo en la placa cromatográfica. 00:37:41
Vamos a cambiar esto. 00:37:46
A ver si acertamos. 00:37:48
Sí. 00:37:50
La lisina es más polar y entonces queda más abajo. 00:37:52
De todas formas este es un poco complicadillo. 00:37:54
El triptófano es un poco difícil. 00:37:57
Vamos a ver este, la valina y la treonina. 00:38:01
A ver. 00:38:05
La treonina. 00:38:08
Vale, valina y treonina. 00:38:15
Valina y treonina. 00:38:17
La valina. 00:38:19
La valina tiene un grupo CH y unido a 2CH3. 00:38:21
Pues vamos a buscar. 00:38:25
CH. 00:38:27
No, este no es. 00:38:29
CH, este no es. 00:38:31
CH. 00:38:38
Aquí, CH y 2CH3. 00:38:43
Esta yo creo que es la valina. 00:38:45
Sí. 00:38:47
Y la treonina. 00:38:49
La treonina, la treonina. 00:38:51
La treonina tiene un CH y un CHOH y luego un CH3. 00:38:53
Pues vamos a buscar un OH. 00:38:58
Uno que tenga un OH por ahí, en el medio. 00:39:02
A ver, CH, OH y CH3. 00:39:05
Esta debe ser la treonina. 00:39:08
Sí. 00:39:10
Entonces, entre estos dos, esta, la valina, es apolar. 00:39:11
¿Vale? Porque aquí tiene un CH y 2CH3. 00:39:17
Esta es apolar. 00:39:20
Y en cambio esta, al tener un grupo OH, va a ser polar. 00:39:22
Por este OH de aquí. 00:39:27
Por lo tanto, la treonina, como es más polar, va a quedar más abajo. 00:39:29
¿Vale? Pues sería así. 00:39:35
La treonina queda más abajo y la valina arriba. 00:39:37
A ver si acertamos. 00:39:39
Sí. 00:39:41
Bueno, pues luego aquí tenéis bastantes otros ejercicios por si queréis practicar. 00:39:43
Y bueno, esto sería de biomodel de esta página. 00:39:52
A ver si me voy aquí. 00:39:58
Vale. 00:40:00
Bueno, aquí también tenéis, por ejemplo, cómo se forma el enlace peptídico. 00:40:02
Vale. 00:40:05
Lo que vimos que se une la parte ácida de uno de los aminoácidos y la parte básica, el NH2, de otro aminoácido. 00:40:07
Y se pierde una molécula de agua. 00:40:17
Y entonces se nos crea el enlace peptídico, que es el doble enlace ONH. 00:40:20
Entonces aquí podéis cargar el modelo. 00:40:26
Y aquí tenemos dos aminoácidos. 00:40:31
¿Vale? Y este se uniría a esta parte de aquí. 00:40:35
Esta es la glicina. 00:40:39
Y se nos uniría con el NH2 o NH3 más de la serina, que es este de aquí. 00:40:41
Entonces se nos va a unir el OH con un hidrógeno de aquí. 00:40:48
Se van a unir, se forma una molécula de agua. 00:40:53
Y aquí se nos queda el enlace peptídico. 00:40:56
Vale. A ver aquí. 00:40:59
Aminoácidos. 00:41:01
Dipéptido. 00:41:03
Y la molécula de agua. 00:41:05
Vale. 00:41:12
Y bueno, aquí tenéis la estructura secundaria, la terciaria. 00:41:18
Cómo se van formando las estructuras, los cuatro niveles. 00:41:25
¿Os acordáis los cuatro niveles estructurales? 00:41:30
Y después tenemos en la página de INTED. 00:41:36
Aquí. 00:41:48
En esta página que ya os dije, yo creo que ya os lo comenté. 00:41:50
Tenemos, por ejemplo, aquí tenemos también alguna actividad. 00:41:57
Vamos a ver, por ejemplo. 00:42:02
Bueno, como esto ya lo hemos visto, esto si da tiempo lo hacemos después. 00:42:05
Vamos a hacer esta de aquí, la 11 de las proteínas. 00:42:09
Y aquí tenemos algunas cuestiones. 00:42:14
Nos dice, señala en cada pregunta la opción correcta. 00:42:18
Dice, la estructura cuaternaria. 00:42:22
A. Se forma al unirse varios péptidos o proteínas. 00:42:25
B. Se estabiliza mediante puentes de hidrógeno intracatenarios. 00:42:28
C. Aparece cuando coexisten distintas estructuras secundarias en la misma cadena. 00:42:34
D. Y la adquieren todas las proteínas cuando terminan de sintetizarse. 00:42:40
Vale, pues aquí la D está claro que no es, porque todas las proteínas no tienen estructura cuaternaria. 00:42:45
Entonces esta es falsa, seguro. 00:42:53
Dice, aparece cuando coexisten distintas estructuras secundarias. 00:42:55
Esta tampoco es, porque no son uniones de estructuras secundarias. 00:42:59
C. Se estabiliza mediante puentes de hidrógeno intracatenarios. 00:43:06
Esta tampoco puede ser, porque intracatenarios significa que son enlaces entre la misma cadena. 00:43:11
Y no, se forman enlaces entre diferentes cadenas. 00:43:19
Entonces tiene que ser esta. 00:43:22
Sí, esta es la correcta. Vale, se forma al unirse varios péptidos o proteínas. 00:43:25
Esta es la estructura cuaternaria. 00:43:30
Otra pregunta, dice, el enlace entre dos aminoácidos se forma entre 00:43:34
el grupo amina del primer aminoácido y el grupo carboxilo del siguiente aminoácido. 00:43:39
La B, el carbono asimétrico del primer aminoácido y el grupo carboxilo del siguiente aminoácido. 00:43:45
Esta no puede ser, porque nos está diciendo entre el carbono asimétrico. 00:43:52
El carbono asimétrico es el central. Esto no puede ser. 00:43:58
Esta ya la desechamos. 00:44:02
Luego, entre el grupo carboxilo del primer aminoácido y el grupo amina del siguiente aminoácido. 00:44:04
Entre el grupo carboxilo del primer aminoácido y el grupo amina del siguiente aminoácido. 00:44:10
Y la D, entre los radicales de los aminoácidos correspondientes. 00:44:16
Bueno, pues esta no puede ser, porque no son uniones entre radicales. 00:44:21
Son uniones entre el grupo amino y el grupo ácido. 00:44:26
Entonces podríamos tener duda entre la 1 y la 3. 00:44:32
Lo que pasa es que, lo que tenemos que saber aquí es que 00:44:38
el primer aminoácido que va a formar la cadena, 00:44:43
el primer aminoácido se une a través del ácido carboxílico. 00:44:49
Porque nos va a quedar el NH2 libre. 00:44:54
Es el primer aminoácido. 00:44:57
Entonces tiene que ser esto, entre el grupo carboxilo del primer aminoácido y el grupo amina del siguiente aminoácido. 00:45:00
Tiene que ser esta. 00:45:07
La duda sería entre la primera y la tercera, pero es la tercera. 00:45:10
Porque el primer aminoácido va a tener el NH2 libre. 00:45:16
Entonces tiene que ser que se una por el carboxilo. 00:45:21
Después tenemos aquí la desnaturalización de una proteína. 00:45:26
Se produce por el mismo efecto en todas las proteínas. 00:45:30
Se produce por un cambio en la temperatura o en el pH del medio. 00:45:33
Se produce si cambia la secuencia de aminoácidos. 00:45:38
Y afecta solo a la estructura cuaternaria. 00:45:42
Pues aquí ya podemos también rechazar esta, la D, porque no es que solo afecte a la estructura cuaternaria, 00:45:45
sino que es que se pierde la estructura cuaternaria, la terciaria y la secundaria. 00:45:51
Entonces esta no puede ser. 00:45:56
La C, pues la C tampoco puede ser, porque dice que se produce si cambia la secuencia de aminoácidos. 00:45:57
No, la secuencia de aminoácidos se mantiene, aunque se desnaturalice la proteína. 00:46:03
Lo que cambia, lo que desaparecen son las uniones, 00:46:09
pero las uniones que forman las estructuras secundaria, terciaria o cuaternaria sí hay. 00:46:12
Y luego dice, se produce por un cambio en la temperatura o en el pH del medio. 00:46:17
Esta debe ser la correcta. 00:46:23
Porque si aumentamos la temperatura, acordaros de cuando se calienta un huevo, por ejemplo, 00:46:25
que aumentamos la temperatura, pues ahí se desnaturalizan las proteínas. 00:46:31
También si cambia el pH, si ponemos la proteína pH muy ácidos o muy básicos, también se desnaturaliza. 00:46:35
Acordaros de eso. 00:46:43
La desnaturalización es la ruptura de enlaces que forma la estructura cuaternaria, terciaria o secundaria. 00:46:45
Pero la proteína se queda con la estructura primaria. 00:46:51
Y luego tenemos aquí, el enlace peptídico es sencillo, por lo que puede rotar. 00:46:57
Sencillo, pero rígido. Doble, por lo que es rígido. Doble, pero puede rotar. 00:47:03
Pues el enlace peptídico no es doble. 00:47:08
Porque tenemos un C doble enlace O unido a un NH, pero eso no significa que sea, no es un enlace doble. 00:47:13
Entonces, el enlace peptídico es sencillo. 00:47:21
Sencillo, pero rígido, porque no puede rotar. 00:47:26
A ver cuántas nos quedan. Bueno, aquí esta es fácil. 00:47:32
La estructura primaria de las proteínas corresponde a la estructura que adquieren en el espacio, 00:47:39
la secuencia de aminoácidos, la asociación de varias proteínas 00:47:44
o la estructura que adquieren al formar los puentes de hidrógeno. 00:47:47
Pues aquí la estructura primaria es la secuencia de aminoácidos. 00:47:51
Porque la estructura que adquieren en el espacio sería la secundaria o la terciaria. 00:47:56
La asociación de varias proteínas, esta sería la cuaternaria. 00:48:01
Y la estructura que adquieren al formar los puentes de hidrógeno, pues nada, esto tampoco tiene sentido. 00:48:05
Vale, y aquí nos dice, el aminoácido N-terminal es al que se une el siguiente aminoácido, 00:48:10
el primero de la cadena, el último de la cadena, o el aminoácido que se une al resto de la cadena. 00:48:18
Vale, pues el N-terminal es el primero, debería ser. 00:48:24
Sí, es el primero. 00:48:33
Sí, es el primero, porque en el primer aminoácido es en el que tenemos un NH2. 00:48:35
Y ese es el N-terminal. 00:48:41
Y luego dice, la estructura terciaria se estabiliza mediante puentes de hidrógeno 00:48:48
formados entre el carboxilo y el grupo amina de cada aminoácido. 00:48:53
Se forma por la unión de muchos péptidos. 00:48:58
Se forma por la unión de muchos péptidos. 00:49:01
Es la conformación de la que deriva la actividad biológica. 00:49:04
Está formada por un solo tipo de estructura secundaria. 00:49:07
Vale, pues esta no puede ser, porque la estructura terciaria, 00:49:10
como podría ser, si os acordáis, fibrosa o globular, 00:49:15
por ejemplo, las proteínas que tienen estructura terciaria o globular, 00:49:18
esas tienen varios tipos de estructura secundaria, esa no puede ser. 00:49:23
Se forma por la unión de muchos péptidos. 00:49:26
Tampoco puede ser, porque esta sería la estructura cuaternaria. 00:49:29
Y aquí dice, se estabiliza mediante puentes de hidrógeno formados entre el grupo carboxilo 00:49:32
y el grupo amina de cada aminoácido. 00:49:38
Esto tampoco puede ser, porque esta es la estructura secundaria. 00:49:40
La estructura secundaria se forma entre puentes de hidrógeno del oxígeno de un carboxilo 00:49:44
y el hidrógeno del amina. 00:49:50
Entonces tiene que ser esta. 00:49:51
Es la conformación de la que deriva la actividad biológica. 00:49:53
¿Vale? 00:49:57
Porque acordaros la diferencia entre proteínas fibrosas y proteínas globulares. 00:49:59
Acordaros, por ejemplo, de las enzimas, que eran proteínas globulares, 00:50:04
y entonces tienen una actividad biológica diferente de unas de otras. 00:50:08
Y, vale, vamos a hacer este. 00:50:13
La estructura alfa hélice la adquiere una cadena que posee aminoácidos con radicales con carga. 00:50:16
Que posee aminoácidos con radicales apolares. 00:50:22
Que posee aminoácidos con radicales poco voluminosos. 00:50:25
Y de nucleótidos con carga. 00:50:29
La estructura alfa hélice la adquiere una cadena 00:50:32
que posee aminoácidos con radicales con carga. 00:50:36
Que posee aminoácidos con radicales con carga. 00:50:40
Ah, sería esta. 00:50:44
Yo quería ver. 00:50:46
Ah, pues no. 00:50:48
Bueno, de nucleótidos no puede ser. 00:50:50
Que posee aminoácidos con radicales apolares. 00:50:52
Ah, pues no. 00:50:57
Ah, pues vale, esta no. 00:50:59
Esto no lo hemos estudiado. 00:51:01
Esto no lo hemos dado, así que nada, esto olvidároslo. 00:51:03
Olvidadlo, esta. 00:51:06
Vale, y el enlace que se forma entre dos aminoácidos recibe el nombre de aminoacídico, peptídico, éster y o glucocídico. 00:51:08
Bueno, pues este ya lo sabemos, ¿no? 00:51:20
El enlace que se forma entre dos aminoácidos es el enlace peptídico. 00:51:22
Vale, pues... 00:51:27
Ya aquí no habría más... 00:51:32
A ver... 00:51:35
Tipos de proteínas... 00:51:37
Bueno, este ya lo hacéis vosotros, el 12. 00:51:41
Y luego el... 00:51:45
El 13, a ver... 00:51:47
Este creo recordar que era difícil. 00:51:49
Ah, pues no, yo creo que sí se puede dar. 00:51:55
Podríais saber este, relación a cada proteína con su función. 00:51:58
Sí, este lo podríais hacer. 00:52:01
Vale, pues voy a dejar de grabar. 00:52:03
Gracias. 00:52:07
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S.A.
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Susana A.
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7 de enero de 2024 - 8:52
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