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2º Biología 4/10 - Contenido educativo

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Subido el 14 de octubre de 2024 por Olaya M.

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¿Alguien me dice propiedades de las proteínas? Para repasar un poco, venga. 00:00:00
Desnaturalización. 00:00:10
La desnaturalización, ¿vale? Sí, ¿qué más? Bueno, son solubles, la mayor parte de ellas, algunas no, ¿vale? 00:00:11
Las proteínas globulares suelen ser solubles y las fibrosas no. 00:00:27
Tienen especificidad de sustrato y de especie, ¿vale? 00:00:31
Y aparte también son anfóteras, que si os acordáis, era que en función del pH actuaban como un ácido o una base, ¿vale? 00:00:35
¿Sí? Bien, no es tan horrible. 00:00:45
Vale, bien, entonces, creo que vimos, llegamos a ver las características, pero poco. 00:00:49
Entonces, vamos a ver las características, ¿vale? Que son, uno, abundancia, que si os acordáis esas que están por todas partes. Hay muchas y cumplen muchas funciones, ¿vale? 00:00:54
¿Vale? Bien, la variabilidad, ¿sí? Esto básicamente quiere decir que cada una es distinta, ¿vale? Cada una es diferente, ¿sí? 00:01:20
Y diversa funcionalidad. 00:01:51
Generalmente una única proteína cumple con una única función, pero claro, es que esa función puede variar muchísimo. 00:02:04
Por ejemplo, la actina es una proteína globular que polimeriza, ¿vale? 00:02:10
Eso quiere decir que se unen varias actinas y forman los microfilamentos del esqueleto, ¿vale? 00:02:18
Exemplo, la actina, que es globular en general, pero polimeriza para formar los microfilamentos del citoesqueleto. 00:02:23
Los microfilamentos del citoesqueleto son estructuras que se crean y se destruyen con facilidad, 00:02:47
Es decir, se unen y se separan las actinas con facilidad y, por ejemplo, pueden servir para formar pseudópodos de la célula, ¿vale? 00:02:52
La actina también está en la contracción muscular, ¿vale? Junto con la miosina. 00:03:00
Es una de las proteínas que hace que se contraigan nuestros músculos. 00:03:13
Y también está la citocinesis, ¿vale? Formando un anillo junto con la miocina también que se contrae y separa los dos citoplasmas, ¿vale? 00:03:18
Entonces, la actina es una, hay muchas actinas que pueden polimerizar, ¿vale? 00:03:36
Y que además, dependiendo de dónde estén, el momento en el que se encuentra la célula y qué grado de polimerización tengan, pueden tener diferentes funciones. 00:03:45
Pero todas esas funciones generalmente tienen que ver con algún tipo de motividad o de movimiento, ¿vale? 00:03:57
¿Sí? 00:04:03
Bien. Pues ahora vamos con las funciones de las proteínas. Y aquí entra todo. ¿Qué funciones tienen las proteínas? Vamos a empezar. 00:04:03
Primera función. Tienen función estructural. 00:04:19
Uy, no me gusta esto 00:04:28
No me gusta 00:04:33
Aunque no sea clara 00:04:35
Funciones 00:04:37
Uno 00:04:43
Función 00:04:44
Estructural 00:04:47
¿Dónde tendrán función estructural las proteínas, chicos? 00:04:51
A nivel celular 00:05:01
Ya os he hablado de la actina, ¿verdad? Pues el citoesqueleto también está formado por otros dos tipos de filamentos que son los filamentos intermedios y los microtúbulos que dan forma a la célula, ¿vale? 00:05:03
Y le proporcionan su estructura, o sea, tenemos toda la estructura de la célula está gobernada o controlada por proteínas, ¿vale? Pues, por ejemplo, el citoesqueleto, tenemos la actina y la tubulina. 00:05:28
La actina son los microfilamentos, forman microfilamentos, que eso ya lo hemos visto aquí arriba, del dito esqueleto, y la tubulina forma los microtúbulos. 00:05:49
Ambas son globulares y polimerizan, se unen unas a otras para formar cadenas. 00:06:11
Vale. Más cosas. Por ejemplo, la cromatina. La cromatina es la estructura que forma el ADN, ¿vale? Pues esto es ADN más proteínas. ¿Sí? ¿Bien? 00:06:20
Se va a faltar el wifi, yo creo. 00:06:36
Pero, ¿no me oís? 00:06:38
A veces escucho un poco mal. 00:06:41
Ay, pues chicos, es que yo no puedo hacer nada porque es el wifi del instituto. 00:06:43
La verdad es que no está conectado como muy potente, pero es que no... 00:06:47
Yo no tengo wifi propio. 00:06:51
Porque ya poner mi móvil teniendo en cuenta que estoy poniendo mi ordenador y mi tablet y mis cosas, 00:06:54
me parece un poco too much. 00:06:59
Que esto me lo debería proporcionar el instituto. 00:07:01
¿Me oís bien ahora más o menos? 00:07:03
Me muevo dos centímetros más a la izquierda, que es todo lo que me permite el cargador. 00:07:04
Ahora se escucha bien. 00:07:08
Vale, pues a lo mejor es que como estoy pintando con el... 00:07:10
Bueno, que a lo mejor como estoy con la manita encima del micrófono, pues no me oí bien, pero bueno. 00:07:14
¿Vale? ¿Funciones estructurales a nivel celular bien? 00:07:22
¿Sí? Vale. 00:07:27
¿A nivel tisular? 00:07:29
¿Qué es esto de a nivel tisular? 00:07:31
¿Qué significa? Bueno, significa esto en los tejidos, en los tejidos corporales, fuera de las células. 00:07:34
Por ejemplo, tenemos la queratina, que forma el pelo, las uñas, que nosotros es como, bueno, no importa demasiado, 00:07:51
pero por ejemplo en animales sin pelo, lo mismo si mueren de frío o les da cáncer porque está todo el día dándoles el sol, 00:07:59
Sin uñas a lo mejor no pueden cazar, los cuernos también algunos están formados por caratina, ¿vale? 00:08:06
Más, la elastina proporciona elasticidad a los tejidos, ¿vale? 00:08:14
Como lo dice su nombre, por algo se llama elastina, ¿sí? 00:08:21
Está en cartílago y en algunos tejidos también que necesita que sean elásticos, ¿vale? 00:08:25
Bien, ¿y el colágeno? 00:08:30
No, perdón, sí, la elastina está en el cartílago, pero no tanto como el colágeno, ¿vale? 00:08:31
Lo del colágeno no suena porque, bueno, en fin, ahora está el mundo beauty, está un poco obsesionado con el colágeno. 00:08:41
Pero bueno, el colágeno es una proteína estructural, ¿vale? 00:08:48
Que da estructura a, como una estructura gelatinosa a tejidos que necesitan ser fuertes, 00:08:51
como por ejemplo el cartílago o incluso los huesos de vez en cuando, ¿vale? 00:08:57
Bien, más funciones, hemos visto la estructural. Siguiente, función de transporte, ¿sí? Vale, función de transporte, por lo mismo, a nivel celular, ¿vale? 00:09:00
Por ejemplo, las permeasas en la membrana, en cualquiera de ellas, ¿vale? La membrana plasmática, la membrana del Golgi, del retículo endoplasmático rugoso, bueno, de cualquiera que se os ocurra, ¿vale? O el complejo que se forma en los poros del núcleo, ¿vale? 00:09:28
También tenemos el citoesqueleto, ¿vale? El citoesqueleto no solo ayuda a mantener la estructura de la célula, sino que muchas veces también sirve como carretera o medio de transporte de vesículas, ¿vale? Unidas a proteínas, ¿bien? 00:09:53
Vale, a nivel de organismo, ¿vale? Pues chicos, a nivel de organismo, de esta ya hemos hablado bastante. ¿Qué transporta la hemoglobina, chicos? 00:10:12
Glóbulos rojos. 00:10:42
No, la hemoglobina está en los glóbulos rojos. 00:10:43
No, tiene hierro. Bien, bien, o sea, os estáis acercando. No, tiene hierro y está en los glóbulos rojos. ¿Qué transporta la hemoglobina? 00:10:45
Sí, los glóbulos rojos están en la sangre. 00:10:57
Oxígeno. 00:11:00
Gracias. 00:11:00
Transporta oxígeno, ¿vale? 00:11:02
Y dióxido de carbono también puede transportar. 00:11:04
Cuando se oxigena en los pulmones, coge oxígeno y lo transporta a los tejidos que le devuelven dióxido de carbono que vuelve a los pulmones, ¿vale? 00:11:07
Sí. 00:11:17
También están las lipoproteínas, que también están en la sangre, ¿vale? 00:11:18
son el HDL y el LDL, y si algunos habéis hecho alguna vez algún análisis de sangre, pues os saldrán, 00:11:27
porque esto es lo que se llama, lo que dicen que es colesterol, el del bueno que es el HDL y el del malo que es el LDL, 00:11:35
es High Density Lipids y Low Density Lipids, es de no una P, luego no me digáis que escribo mal. 00:11:44
Vale, la función que más os va a traer a vosotros de cabeza. Función enzimática. ¿Qué es una enzima? Una enzima es un catalizador biológico, ¿vale? 00:11:52
Un catalizador es un agente químico, un agente o una sustancia que aumenta la velocidad de las reacciones, de las reacciones químicas, ¿vale? 00:12:21
Hay tropecientas mil y tienen tropecientas mil funciones. 00:12:41
No me voy a parar ahora aquí porque luego las enzimas las vamos a ver en extensión. 00:12:46
Así que, un momento, ahí las tenéis introducidas. 00:12:51
¿Vale? Función hormonal, que yo lo habría metido como transporte de señales. Dos de las enzimas que más conocemos en el mundo, o sea, de las hormonas que conocemos en el mundo son proteínas, 00:12:55
Porque la insulina y el glucagón son hormonas proteicas, ¿vale? 00:13:14
Y regulan la entrada de glucosa a las células, ¿vale? 00:13:25
¿Sí? 00:13:40
Bien. 00:13:42
Luego hay dos hormonas también que regulan el ciclo menstrual, que son la FSH y la LH, ¿vale? 00:13:43
la FSH es la hormona folículo estimulante 00:13:52
y estimula el folículo del ovario 00:13:56
¿qué? 00:13:57
si ya hemos visto algunas de estas 00:14:00
¿vale? 00:14:02
pero la función 00:14:03
las funciones no las dimos 00:14:05
porque me acuerdo yo que las quería dar y no las di 00:14:06
que ya sé que hemos dicho 00:14:09
alguna vez lo de la FSH y la LH 00:14:11
¿vale? 00:14:13
bueno, eso 00:14:16
la FSH es 00:14:16
la hormona estimulante del folículo 00:14:19
Y la LH es la estimulante del cuerpo lúteo, ¿vale? 00:14:20
Que es lo que queda después de que el óvulo, de que el ovario haya expulsado el óvulo, ¿vale? 00:14:23
En el ciclo menstrual. 00:14:28
Más, ya sé que esto ya lo he dicho alguna vez. 00:14:31
¿Cuáles son las proteínas por excelencia que tienen función de defensa? 00:14:39
Las inmunoglobulinas, que son los llamados anticuerpos. 00:14:43
¿Vale? 00:14:48
¿Sí? 00:14:50
¿Qué hacen los anticuerpos? 00:14:52
Los anticuerpos se unen a agentes patógenos que invaden nuestro cuerpo y los marcan para que otras células los destruyan, ¿vale? 00:14:53
Aparte, muchas veces también pueden ellos mismos hacer, invalidar o no invalidar, joder, inactivar los agentes patógenos, ¿vale? 00:15:03
Fibrimógeno y trombina, básicamente cuando nos hacemos una herida, ¿vale? Coagular la sangre para hacer un tapón. 00:15:13
Luego también hay hongos y bacterias que crean proteínas para defenderse de infecciones o de cosas, ¿vale? 00:15:37
¿Sí? Función contractil. ¿Qué es esto de la función contractil? 00:15:49
Bueno, la función contractil es hacer que algo se haga más pequeño y luego al relajarse hacer que sea más grande, ¿vale? 00:16:09
Pero en general ellas lo que hacen es que sea más pequeño y luego simplemente se sueltan y entonces el músculo, por ejemplo, se relaja y se hace más largo, ¿vale? 00:16:20
¿Vale? Contracción muscular, que como ya os he dicho, las dos proteínas que actúan en la contracción muscular principalmente son la acina y la miocina, ¿vale? Pero no solo ahí, sino que en los flagelos, ¿vale? Su movimiento se debe a contracciones de la flagelina, que es otra proteína, ¿vale? 00:16:26
Función de reserva. Pueden almacenar algunos compuestos que luego nos pueden ser necesarios, pero en general poquitas tienen función de reserva especialmente. 00:17:00
Sí que es cierto que cualquier proteína podemos utilizarla como reserva, pero eso lo hace el organismo en última instancia. Sin embargo, sí que hay algunas que están especialmente diseñadas para ello. 00:17:29
¿Vale? Por ejemplo, la ovoalbumina, ¿vale? Proporciona aminoácidos al embrión que está dentro de un huevo, por eso se llama ovoalbumina, ¿vale? 00:17:40
¿Sí? Igual que la caseína en la leche, ¿vale? Caseína. Un bebé solo come leche, la caseína aporta aminoácidos a las crías de los mamíferos, ¿vale? 00:17:57
Las semillas de las plantas muchas veces tienen que sobrevivir solo con las sustancias de reserva que les aporta la semilla para germinar y también tienen este tipo de proteínas con función de reserva, pero poquito más, ¿vale? 00:18:12
y función homeostática, ¿vale? 00:18:27
La homeostasis, ya lo dijimos en clase, es el equilibrio químico que tiene el cuerpo, ¿vale? 00:18:36
Y que el cuerpo está constantemente manteniendo. 00:18:42
Pues las proteínas, precisamente por el carácter anfotero que tienen, 00:18:45
que es lo que vimos de capacidad reguladora del pH y el anfoterismo también de los propios aminoácidos, 00:18:52
pueden mantener ese equilibrio químico dentro del cuerpo. 00:18:59
¿Cómo? Pueden regular la presión osmática, regulación de la presión osmótica. 00:19:04
Y esto pueden hacerlo con sus propias cargas o porque son canales, 00:19:14
pueden formar canales iónicos que se abren o se cierran en función de las necesidades de la célula. 00:19:20
¿Vale? Y también mantienen o regulan el pH. 00:19:24
De las células, ¿sí? Bueno, clasificación de las proteínas, ¿vale? 00:19:29
Que no quiero que sea de ese color, ¿por qué no me haces caso? 00:19:52
¿Qué dos tipos de proteínas había? 00:19:56
Que esto os lo comenté cuando estuvimos haciendo lo de la estructura de las proteínas 00:20:08
Hay dos tipos, en función de su conformación tridimensional, según su forma 00:20:18
Hay dos tipos, están las globulares, que ya sé que ya os lo he dicho, pero para que entendáis que esto forma parte de la clasificación, 00:20:31
Recordad que suelen ser esféricas y solubles en agua y las fibrosas que suelen ser alargadas con forma de fibra y no son solubles en agua. 00:20:52
Las globulares en general suelen tener funciones más dinámicas, es decir, funciones más de hacer cosas, 00:21:26
como por ejemplo la función enzimática, la función hormonal, la función reguladora, ¿vale? 00:21:34
Todas esas proteínas son globulares, son solubles en agua y tienen funciones más dinámicas, que implican que la proteína haga algo de por sí, mientras que las fibrosas tienen funciones más estáticas, ¿vale? 00:21:52
Porque las fibrosas son generalmente estructurales, ¿vale? 00:22:08
Y forma. 00:22:15
Si ya las hemos clasificado por su forma, ahora vamos a composición. 00:22:19
Las clasificamos por su composición. 00:22:28
¿Os acordáis que los glúcidos y los lípidos podían estar asociados a proteínas? 00:22:31
Pues, oh sorpresa, las proteínas también pueden estar asociadas a glúcidos, a lípidos o incluso a leñe, a ácidos nucleicos, ¿vale? 00:22:36
Entonces, según su composición pueden ser holoproteínas, que holo recordad que significaba todo y que aquí solo tienen la cadena proteica, es decir, la cadena de aminoácidos u homoproteínas, ¿vale? 00:22:50
Que están asociadas a otros tipos de moléculas que no son aminoácidos o que no son otras proteínas, ¿vale? 00:23:20
Entonces, vamos a empezar con las holoproteínas, ¿vale? 00:23:39
Una vez, las holoproteínas. 00:23:45
Recordad, son proteínas que solo están formadas por proteína y aquí es donde se hace hincapié en la clasificación según su forma. 00:24:00
Ahí, ¿qué es? Tenemos las globulares, que tienen todas las características que hemos visto antes, son esféricas, son solubles sin agua y sus funciones son más dinámicas, ¿vale? 00:24:10
Tenemos importantes las histonas, ¿vale? Que se asocian a ADN, ¿vale? Las histonas son las proteínas que se asocian al ADN y lo compactan o lo descompactan en función de las necesidades de la célula, ¿vale? 00:24:27
También lo protegen, ¿sí? Por lo tanto, si están con el ADN, en general suelen estar en el núcleo de las células eucariotas, ¿vale? 00:24:50
Las albúminas, pues ya hemos visto la ovoalbúmina, ¿vale? Y en general son proteínas de reserva, ¿vale? 00:25:03
La ovoalbumina o hay una también de la vaca que es de líquido amniótico de vaca que se utiliza muchísimo, por ejemplo, para hacer cultivos celulares porque, claro, aportan muchísimos nutrientes. 00:25:17
Son proteínas de reserva que tienen la reserva precisamente para que el huevo pueda crecer solo con los materiales, el embrión pueda crecer solo con los materiales que hay dentro del huevo. 00:25:33
Está la ovoalbumina, la lactoalbumina, la sangre también tenemos algunas, las globulinas, lo mismo que las albúminas, solo que mucho más pesadas. 00:25:41
Tenemos la ovoglobulina y la lactoglobulina, que pues lo mismo, ¿vale? 00:26:00
Y luego están las inmunoglobulinas también, que tenemos reserva y defensa. 00:26:06
Tenemos las inmunoglobulinas, que son los anticuerpos, ¿vale? 00:26:17
Que son proteínas globulares. 00:26:23
Y luego tenemos proteínas fibrosas. 00:26:25
Las proteínas fibrosas, también hemos visto unos cuantos ejemplos ya, que son los colágenos, encartil, agua y hueso, las elastinas, tejidos que necesitan mayor elasticidad, sobre todo ligamentos y tendones. 00:26:31
Esto se me ha olvidado antes de decirlo. Las queratinas, que también son proteínas, ¿vale? Que aquí es importante que sepáis que las queratinas, dependiendo de cuánta cisteína tengan, que os recuerdo que tiene átomos, es un aminoácido que tiene átomos de azufre, ¿vale? 00:26:52
Pues hace un par de años le dije a una muchacha 00:27:23
Porque me preguntó, ¿por qué se riza el pelo? 00:27:26
Y le dije que no lo sabía y que me lo buscase ella 00:27:28
Y me lo buscó y resulta que es 00:27:31
Porque dependiendo de la cantidad de cisteínas que tengamos en el pelo 00:27:32
Cuantas más tengamos 00:27:35
Más puentes de 00:27:37
Más puentes de disulfuro se forman 00:27:38
Y más se riza el pelo 00:27:40
Creo que era así, ¿vale? 00:27:41
Pero bueno, tiene mucho que ver con, pues eso 00:27:43
Las estructuras cutáneas 00:27:46
Uñas, pelo, que para nosotros pues nos dan un poco igual 00:27:48
Porque ya ves tú, las uñas y el pelo 00:27:50
Podemos vivir sin ellas, pero otros muchos animales no. 00:27:53
¿Vale? 00:27:56
Luego están las fibrinas, que lo mismo, forman una malla que ayuda a la coagulación de la sangre, ¿vale? 00:27:57
¿Sí? 00:28:11
Y las fibroínas, ¿vale? 00:28:18
Que estas nosotros no tenemos, pero por ejemplo están en la seda de las arañas, ¿vale? 00:28:25
¿Vale? Que sabéis que la salida de las arañas en relación espesor y grosor y fortaleza, ostris, ni un hilo de acero es tan fuerte. ¿Vale? 00:28:32
¿Sí? Bien. Luego está, que ya os lo he dicho antes, las proteínas de aceite de esqueleto, la actina y la tubulina, tienen conformación globular, pero cuando polimerizan forman fibras. 00:28:45
Entonces están como entre medias, ¿vale? Entre las globulares, porque los monómeros de los filamentos de actina y de los microtúbulos son globulares, pero al polimerizar dan lugar a proteínas fibrosas, ¿vale? 00:29:03
Bien, y ahora vamos con heteroproteínas. Antes os lo he puesto en mayúscula, así que ahora también. 00:29:23
Las heteroproteínas. ¿Vale? 00:29:40
¿Vale? Hetero, ¿qué significa? Hetero significa distinto. Por lo tanto, esto va a querer decir que las proteínas se unen a otras moléculas que no son proteicas, que son distintas a ellas. ¿Vale? 00:29:49
Aquí están las glucoproteínas y tenemos glucoproteínas, ¿vale? 00:30:05
Pueden estar en la membrana plasmática de las células, ¿vale? 00:30:22
Los glúcidos se pueden unir a las proteínas de la membrana plasmática, sobre todo en la parte externa, y forman el glucocálix. 00:30:27
El glucocálix es una estructura que tiene por fuera la membrana plasmática, que es básicamente oligosacáridos que protegen a la célula, envían señales, hacen que la célula tenga unos receptores específicos y todo ello porque están unidos a las proteínas de membrana y también a algunos líquidos. 00:30:35
¿Vale? ¿Sí? Las hormonas gonadotrópicas, que son las que se forman en las gónadas, ¿vale? Las gónadas son los testículos y los ovarios. Pues todas esas hormonas también son heteroproteínas, glucoproteínas. 00:31:03
¿Vale? ¿Sí? ¿Bien? Lipoproteínas. 00:31:31
Si las anteriores eran proteínas unidas a glúcidos, pues estas son proteínas unidas a, vale, esto es un glúcido, más proteína. 00:31:39
Y esto es lípido más proteína, vale. 00:32:02
Estas ya las hemos visto también en la función de transporte y son la HDL y la LDL, ¿vale? Para transportar los lípidos se tienen que unir a ellos, por lo tanto forman las lipoproteínas, ¿vale? 00:32:12
Luego tenemos las nucleoproteínas que son las que están unidas a un ácido nucleico y algunas histonas están unidas a ácidos nucleicos, ¿vale? 00:32:27
Algunas que no, por eso están en las holoproteínas y también están en las nucleoproteínas porque también están unidas a ácidos nucleicos. 00:33:02
Luego, por ejemplo, también tenemos los ribosomas, están formados por proteínas más ARN ribosómico, ¿vale? Así que también serían nucleoproteínas, ¿sí? 00:33:10
A ver, fosfoproteínas unidas a un grupo de fosfato, fosfoproteínas que tienen un grupo de fosfato, y las cromoproteínas. 00:33:26
proteínas. Esto de cromo, a excepción de cuando decimos cromosoma, ¿vale? Se refiere 00:33:52
a un pigmento, ¿vale? Quiere decir que son proteínas unidas a pigmentos y hay dos tipos, 00:34:10
Las porfíricas, ¿vale? Que tienen como grupo prostético, es decir, como grupo que no es proteína, como molécula no proteica unida a una molécula proteica, un anillo tetrapirrólico, ¿vale? 00:34:19
¿Vale? Anillo tetracerólico, que básicamente es una molécula orgánica que no es una cadena de aminoácidos y a la cual está unida generalmente un ión. 00:34:39
En este caso, en las porfíricas, como por ejemplo la hemoglobina y la mioglobina, el que está unido es el hierro 2+. 00:34:56
¿Vale? Tienen unido el ión hierro 2+, ¿por qué? Porque es este hierro 2+, el que realmente se une al oxígeno y se oxida. ¿Vale? ¿Sí? Vale. 00:35:05
Aparte también, no solo la hemoglobina, sino también los citocromos, ¿vale? 00:35:21
Los citocromos, a lo mejor ahora no nos suenan, pero ya acabaremos cansadísimos de ellos, 00:35:34
porque son proteínas que transportan electrones de un lado, bueno, sí, transportan electrones más o menos de un lado a otro de una membrana, ¿vale? 00:35:39
Así generan una diferencia de potencial y con esa diferencia de potencial las células pueden generar energía, ¿vale? 00:35:46
Y luego están las no porfínicas, porque he puesto porfínicas, ¿vale? No porfínicas. Porfínicas, las no porfínicas, porfínicas, ¿sí? 00:35:56
que no tienen el anillo tetraperrónico, pero sí que están unidas a un compuesto orgánico unido a un metal. 00:36:15
Lo que pasa es que en este caso ese metal ya no es el hierro, ¿vale? 00:36:30
En la emocianina, que es la de los bichos, que ya hemos hablado de ella, se une al cobre, por eso mucha sangre de los bichos es verde, ¿vale? 00:36:37
¿Sí? Bueno, empezamos con lo gordo. No mal que esto lo vais a tener grabado. Aunque no estoy muy católica, voy para daros enzimas. Enzimas. Venga, hablad conmigo que me estoy creyendo que estoy sola. ¿Qué es una enzima? ¿Qué es una enzima, chicos? ¿O qué diríais que es una enzima? 00:36:44
Has dicho antes que era un catalizador biológico. 00:37:15
Eso es. También se puede llamar biocatalizadores, pero sí. Son un tipo de proteínas especiales que, gracias a diferentes procesos e interacciones que realizan con diferentes moléculas, aumentan muchísimo la velocidad a la que se dan las reacciones dentro del interior de un organismo. 00:37:21
¿Vale? ¿Sí? Bien. Esta actividad catalítica solo la tienen las proteínas a excepción del ARN-R, que no es una proteína, pero sí que tiene actividad o propiedades catalíticas. 00:37:45
¿Vale? La RNR es, dentro de los ribosomas, es la molécula que cataliza la formación del enlace peptídico en los ribosomas, ¿vale? Que es donde se forman las proteínas. 00:38:03
¿Sí? Bien. Entonces, las enzimas hemos dicho que son biocatalizadores y constituyen el metabolismo de las células o del organismo. 00:38:17
¿Vale? ¿Sí? Entonces, ¿qué pasa con las reacciones en general? Las reacciones químicas que se dan en nuestros cuerpos, ¿vale?, que forman parte de nuestro metabolismo, en general son espontáneas, ¿vale? 00:38:40
Es decir, las reacciones, imaginaos que esto es energía, energía y esto es tiempo, ¿vale? Las reacciones se dan de forma espontánea, eso quiere decir que no necesitamos energía para que se realicen, la mayor parte de ellas, ¿vale? 00:39:03
Sobre todo las de rotura, las del catabolismo, las del anabolismo no tanto. 00:39:22
¿Vale? 00:39:28
Pero sí que es cierto que ocurren de forma muy lenta. 00:39:30
¿Vale? 00:39:35
¿Por qué? 00:39:36
Porque esas reacciones primero están en un estado energético que está como aquí. 00:39:39
¿Vale? 00:39:44
Y tienen que llegar a un estado energético que está por abajo. 00:39:45
Así que a primera vista las enzimas solo tienen que bajar, ir hacia abajo, las reacciones solo tienen que ir perdiendo energía y eso es fácil de hacer y no se necesita ningún tipo de energía para hacerlo porque son las propias moléculas las que están echando energía para afuera. 00:39:49
Pero para que esto ocurra, generalmente siempre se necesita de una cosa que se llama energía de activación. 00:40:13
Es decir, se necesita que aumente un poquito la energía para que luego pueda volver a bajar. 00:40:22
¿Por qué pasa esto? Pues mirad, os lo voy a explicar. 00:40:30
Generalmente, para que algo ocurra, por ejemplo, para la unión de dos moléculas, 00:40:34
Esas moléculas se tienen que encontrar. La probabilidad de que se encuentren al azar simplemente por estar en el interior del citoplasma es muy baja, pero si una enzima que ya de por sí es más grande busca una molécula, se une a ella y luego busca la otra, esa probabilidad desciende. 00:40:41
Por lo tanto, la energía de activación, que es en general la cantidad de tiempo y de movimiento que hubiesen tenido que gastar ambas moléculas 00:41:03
para por sí solas encontrarse, con una enzima desciende, porque la enzima no quiero que penséis que las busca activamente, 00:41:12
porque también se las encuentra de manera aleatoria, pero se las encuentra un poquito más ordenado que si esas dos moléculas no estuviesen juntas. 00:41:19
¿Vale? Además, propicia que se realice la reacción, o sea, que ocurra la reacción química en sí, ¿sí? 00:41:26
Porque deja, por cómo se une la enzima a las moléculas, deja expuestas las partes de la molécula más reactivas que de otra forma no estarían expuestas durante tanto tiempo, por así decirlo. 00:41:35
¿Vale? Entonces, esta es, esperad que lo voy a borrar porque me ha quedado feo o no, lo siguiente, esta es la energía de activación, perdón, esta es la energía que necesitaría una reacción cualquiera, ¿vale? 00:41:47
Siendo todo esto de aquí, perdón, de aquí, aquí es la energía de activación de la reacción y de aquí, aquí, la energía de la reacción total, ¿vale? 00:42:07
Pues una enzima lo que hace es, empieza en el mismo sitio pero baja muchísimo la energía de activación de las reacciones y al final acaban llegando al mismo sitio. 00:42:31
¿Veis que la energía de activación se ha reducido un montón? 00:42:46
¿Veis que la energía de activación se ha reducido un montón? 00:42:50
Perdón, la energía de la reacción no es esa. 00:42:53
¿Vale? Vale, da igual, nos importa solo la energía de activación. 00:42:57
Aunque esta no es la energía de la relación, pero bueno. ¿Lo habéis entendido? ¿Sí? ¿Bien? Por favor, que alguien me conteste que esto es importante. 00:43:00
¡Sí! ¡Sí! ¡Qué energía, madre mía! Vale, entonces, las enzimas, para que os hagáis una idea. Una enzima es una proteína globular, ¿vale? Así, vamos a ponerla que es así. 00:43:20
Y esta enzima, todas las enzimas tienen una cosa que se llama centro activo, que se une a los reactivos o a las moléculas de reactivo de la reacción que van a catalizar. 00:43:37
¿Vale? ¿Sí? Entonces, el centro activo se une a nuestra molécula, esto es un reactivo, ¿vale? 00:43:59
Esto es un reactivo, ¿vale? Que vamos a poner que se va a romper en dos cosas. 00:44:14
Pues el centro activo, recordad, centro activo, ¿vale? 00:44:24
Se une a nuestra molécula. Algunos aminoácidos son de unión a molécula con el reactivo. Algunos aminoácidos se unen covalentemente a la molécula y otros aminoácidos son los que reaccionan con la molécula para romperla, ¿vale? 00:44:51
Y todos esos aminoácidos están en el centro activo. ¿Sí? Vale. Cuando catalizan la reacción y los reactivos ya se han unido al centro activo y han reaccionado, lo que ocurre es que se da la reacción y salen de la enzima unos productos. ¿Vale? Estos son los productos. ¿Sí? ¿Vale? 00:45:14
Pero en general las reacciones ocurren. Tenemos la enzima por un lado, luego tenemos el sustrato. 00:45:51
La enzima y el sustrato se unen y forman el complejo enzima-sustrato, que es ese de ahí. 00:45:59
Este de aquí es el complejo enzima-sustrato. 00:46:06
Y luego se da la reacción química y nos queda el enzima más los productos de esa reacción. 00:46:10
¿Lo veis? 00:46:19
Entonces, el sustrato se consume, ya no hay sustrato porque se convierte en producto. ¿Lo veis? Sin embargo, ¿qué pasa con este enzima? Que se puede volver a usar y puede volver a transformar sustrato en producto. 00:46:19
¿Vale? Recordad, el enzima, la enzima es lo azul, el sustrato lo hemos puesto en rojo, la P es productos, ¿vale? Y los productos los hemos puesto en verde, ¿sí? ¿Vale? Bien. 00:46:41
Bien, más cosas, enzimas, a por enzimas, clasificación y montatura de las enzimas, es que no sé si, ah, si os viene por aquí, por si explicaroslo ahora o no, ¿vale? Pero bueno, os viene luego o después, ¿vale? 00:47:04
Entonces, ¿hemos entendido cómo funciona una enzima más o menos? Bueno, más o menos no, es que funcionan así, ¿vale? ¿Sí? Bien. Pues vamos con las características que tienen todas las enzimas, ¿vale? 00:47:21
características 00:47:36
recordad que el amarillo es el centro activo 00:47:39
que aquí no os lo he puesto 00:47:50
pero esto es el centro activo 00:47:51
bueno, como podéis observar 00:47:53
estamos ahí 00:48:12
en el intermedio de las clases 00:48:14
así que, ¿queréis hacer un descanso de 5 minutillos? 00:48:15
vale 00:48:19
pues nada, 5 minutillos 00:48:20
volvemos a 00:48:24
Hay cuarto, ¿vale? Entonces vamos con las características de las enzimas. Recordad que son proteínas, que enzimas son proteínas globulares, entonces pensad que van a tener características muy similares a las de las proteínas. 00:48:26
¿Vale? Primera característica, son solubles en agua. Que si os acordáis, era lo mismo que le pasaba a las proteínas. Las proteínas globulares son solubles en agua. ¿Vale? Bien. 00:48:46
Son catalizadores que no reaccionan químicamente con el sustrato, como hemos visto antes aquí, el enzima no cambia y puede volver a utilizarse, por lo tanto, se requieren en concentraciones muy bajas o actúan en concentraciones muy bajas. 00:49:02
¿Vale? Os lo vuelvo a poner aquí para que la encima, o el encima, por cierto, da igual que las escribáis con E, con Z o con C, ¿vale? 00:49:28
Yo siempre las escribo con Z, pero aquí en el libro también las escribo con Z, pero da igual, ¿vale? 00:49:40
La cosa está en que lejáis una u otra, no pongáis unos con C y otros con Z porque eso es lo que está mal, ¿vale? 00:49:48
Entonces, recordad, el enzima se une al sustrato, forma el complejo enzima-sustrato y ahí es cuando transforma el sustrato en producto. 00:49:54
Pero el enzima no se consume, ¿vale? Está presente en todo el proceso, por lo tanto, una única enzima, una única molécula de enzima puede catalizar tantas reacciones como sustratos PYD por medio, ¿vale? 00:50:08
¿Sí? Vale. Son extraordinariamente específicas. ¿Vale? ¿Sí? Eso quiere decir que, bueno, eso quiere decir dos cosas. 00:50:24
La primera, que son muy específicas sobre el tipo de reacción que catalizan, ¿vale? Una enzima cataliza un único tipo de reacción, ¿vale? 00:50:39
De reacción química, que puede ser una hidrólisis, puede ser la unión de dos sustratos para formar un único producto, puede ser la reducción de un sustrato para dar lugar a un producto distinto, ¿vale? 00:50:59
Pero solo catalizan un único tipo de reacción, ¿vale? ¿Sí? 00:51:23
Vale, aparte de solo catalizar un único tipo de reacción, también son súper específicas con el sustrato sobre el que actúan, ¿vale? 00:51:29
Sí, solo actúan sobre un tipo de sustancia química y ya está, y a veces son tan específicas que diferencian entre isómeros, ¿vale? 00:51:47
Muchas enzimas son capaces de actuar sobre un sustrato, unas moléculas de sustrato que son un grupo de moléculas muy similares. 00:51:59
Y cuando digo similares me refiero a similares en cuanto a conformación, en cuanto a forma. 00:52:09
Hay enzimas que son capaces de actuar sobre moléculas cuyas formas se parecen 00:52:16
Y hay enzimas que solo son capaces de actuar sobre una única forma de una única molécula, es decir, sobre un esteroisómero específico. 00:52:24
Por ejemplo, si tienes una enzima que solo actúa sobre la L-glucosa, no le des de glucosa porque no va a hacer nada, ¿sí? ¿Vale? 00:52:35
Vale, ¿por qué pasa esto? Porque cuando se forma en complejo enzima-sustrato, el sustrato se une físicamente a la enzima, es decir, se está tocando, ¿vale? 00:52:41
¿Vale? ¿Sí? Y si los grupos del sustrato no están colocados de tal forma que coincidan con los grupos funcionales del sustrato, no están colocados de tal forma que coincidan con los grupos funcionales de los aminoácidos del centro activo de la proteína, de la enzima, no se une, no se forma la unión enzima-sustrato. 00:52:59
Por mucho que el sustrato entre en contacto con el centro activo, ¿vale? 00:53:24
¿Sí? 00:53:30
Más cosas. 00:53:34
¿Cómo se forma el complejo enzima-sustrato? 00:53:36
Esto es como una especie de apéndice que os hago aquí en lo de la especificidad, ¿vale? 00:53:38
Formación de complejo encima sustrato. 00:53:47
Si pongo EZ significa encima, eso lo entendemos todos, ¿verdad? 00:54:01
Bueno, sí, lo vamos a entender. 00:54:05
Desde hace tiempo se creía que era sistema llave cerradura, 00:54:08
que es básicamente lo que nosotros hacemos con una llave y una cerradura. 00:54:13
Una llave, una cerradura y la cerradura se acopla físicamente a los huequecitos que tiene la llave y por eso la llave puede girar y abrir una puerta. 00:54:16
Pues esto era igual, se creía que la enzima, el sustrato se acoplaba físicamente tal cual a la enzima, pero no ocurre así, ¿vale? 00:54:24
Lo que ocurre es una situación de encaje inducido. 00:54:33
Cuando el sustrato, ¿vale? 00:54:42
Esta es nuestra enzima, ¿vale? 00:54:50
Que la dibujo así porque recordad que era una cadena de aminoácidos, porque sigue siendo una proteína. 00:54:55
Y este es nuestro centro activo, ¿vale? 00:55:00
De nuestra enzima. 00:55:03
Y este va a ser nuestro sustrato, ¿vale? Esto es nuestra enzima y esto es el centro activo. 00:55:04
Cuando el sustrato entra en contacto con el centro activo pasa más o menos esto, ¿vale? 00:55:19
para que os hagáis una idea 00:55:36
el centro activo 00:55:38
tiene 00:55:45
esta forma 00:55:47
me da igual la forma que sea 00:55:50
¿vale? como una forma de 00:55:58
semicírculo ¿sí? 00:56:00
y el sustrato tiene esta forma 00:56:02
uy, espera, lo voy a dibujar 00:56:04
un poco mejor porque esto está un poco mal 00:56:06
además me está dando toque que esté torcido 00:56:08
y a vosotros también 00:56:10
porque lo sé 00:56:11
vale, entonces esto 00:56:12
¡Aaah! ¡Se me ha borrado! 00:56:15
Esto, ¿vale? Aquí os lo pongo ampliado. 00:56:19
Imaginaos que el centro activo tiene una forma como de semicírculo, ¿vale? 00:56:37
Y que el sustrato tiene esta forma. 00:56:45
Lo he hecho muy grande, bueno, no importa. 00:56:49
Esta forma, ¿vale? 00:56:59
Este sustrato encajará aquí, ¿vale? Pero no encajará así, o sea, no hará así, ¿vale? No hará así. 00:57:01
Y lo que hará será lo siguiente, al unirse el sustrato, ¿vale? Este es nuestro sustrato, la enzima o el enzima lo que hace es, el centro activo lo envuelve, ¿vale? Esto sí, ¿vale? 00:57:27
O cambia un poquito de conformación, ¿vale? Esto es un cambio de conformación del centro activo, ¿sí? Este cambio de conformación lo que hace es facilitar la actividad catalítica de la enzima, es decir, hace que la enzima sea más reactiva, ¿sí? 00:57:51
¿Vale? Y a eso se le llama encaje inducido. Primero su estatus tiene que encajar, pero luego la enzima se amolda parcialmente a él y cataliza la reacción. ¿Vale? Bien. 00:58:19
¿He hecho este inciso? Ah, bueno, a la modalidad anterior que habíamos visto que os he comentado de llave cerradura es, se le llama, ¿cómo era? Modelo de Fischer, ¿vale? Y este es el modelo de Koshland. 00:58:33
¿Vale? Pero bueno, en ambos casos lo que os tiene que quedar claro es que las enzimas son específicas por la forma que tienen la enzima y el sustrato, que encajan como un puzzle, ¿vale? 00:58:49
Y luego la enzima, cuando el sustrato se ha unido, el centro activo se amolda un poquito a ese sustrato, pero encajan desde el principio, ¿vale? 00:59:07
¿Vale? Bien. Entonces, con todo esto, ¿qué hacen las enzimas? Las enzimas forman parte de las rutas metabólicas. 00:59:17
Una ruta metabólica no son más que reacciones químicas en cadena, ¿vale? En general, tú tienes una enzima, esa enzima transforma un sustrato en unos productos 00:59:29
Y ese producto es el sustrato de la siguiente enzima que lo transformará en otros productos distintos y así sucesivamente en una cascada muy larga de procesos, ¿vale? 00:59:49
¿Sí? Por ejemplo, el ciclo de Krebs es así. Cada etapa del ciclo de Krebs tiene una enzima que reconoce específicamente un sustrato. 01:00:01
¿Y de dónde viene ese sustrato? De la catálisis de la reacción por otra enzima distinta, ¿vale? 01:00:09
Y en concreto en el círculo de Krebs es circular, pero por ejemplo en la glicólisis es lineal, la glicólisis es la rotura de la glucosa, de la molécula de glucosa para obtener energía, ¿vale? 01:00:16
Y hay una serie de enzimas que actúan en determinado orden porque el sustrato de una son los productos de la reacción de la enzima que ha actuado anteriormente, ¿vale? 01:00:28
¿Sí? Bueno, aparte, como catalizan muchísimas reacciones químicas, ¿vale? Están muy reguladas, están muy reguladas por las células, ¿vale? Hay un montón de mecanismos de regulación de enzimas y no os preocupéis porque los veremos, ¿vale? ¿Sí? Bien. 01:00:39
Entonces, ¿bien con las características? Vale. Muy bien, chicos. Gracias por contestarme de vez en cuando. 01:01:09
A ver, espera, que es que tengo que beber porque me estoy dando sin voz. Vale. 01:01:22
Entonces, las holoenzimas. Que esto va a ser lioso porque las proteínas, las holoproteínas, bueno, en general las holo lo que sea, 01:01:29
holóxidos, holoproteínas, es que solo tienen esa parte de, solo tienen proteína o solo tienen glúcido o solo tienen lípido, ¿vale? 01:01:42
Pero aquí no, aquí es al revés, ¿vale? Porque las holoenzimas son las que tienen una parte proteica, ¿sí? 01:01:51
Que hay enzimas que son solo proteínas, ¿vale? Son solo aminoácidos, pero la mayor parte de las enzimas tienen una parte proteica 01:02:01
y luego tienen una parte no proteica, que se llama cofactor. 01:02:10
¿Vale? ¿Sí? Vale. 01:02:17
Entonces, las holoenzimas tienen apoenzima, que es lo que compone el cuerpo mayoritario de la enzima, 01:02:21
que es la parte proteica, ¿vale? Y es la que le da estructura tridimensional, o su estructura tridimensional. 01:02:31
¿Vale? ¿Sí? Vale. 01:02:42
Aparte, el apoenzima es la parte de la enzima a la que se va a unir el sustrato, ¿vale? 01:02:50
Porque si os acordáis, ya os lo he dicho antes, el sustrato se une a la enzima de forma física. 01:03:01
O sea, tridimensionalmente tienen que encajar una a la otra y si el apoenzima es la que le da la estructura tridimensional, 01:03:07
también es lógico que el sustrato se una a la parte de la encima, ¿vale? 01:03:14
Y luego tenemos los cofactores, ¿vale? 01:03:22
Que son las partes no proteicas, ¿sí? 01:03:31
Vale, ¿qué hacen los cofactores? Proporcionan o le dan a la enzima los grupos funcionales necesarios para catalizar las reacciones. 01:03:39
Es decir, por ejemplo, en la hemoglobina el cofactor es el hierro y entonces el oxígeno entra y se une a la apoenzima de la hemoglobina, es decir, a la parte proteica, pero es el hierro el que se oxida transportando ese oxígeno. 01:04:09
Si el hierro no se oxidase, por mucho que el apoenzima se reaccione con el oxígeno, el oxígeno no se uniría a la hemoglobina, simplemente pues la rozaría y se iría, pero el hierro es lo que mantiene el oxígeno fijo a la proteína, ¿vale? 01:04:29
Y lo que hace también que el oxígeno se suelte cuando las condiciones cambian. 01:04:48
Si la concentración de oxígeno alrededor de la hemoglobina es muy alta, el hierro se une a oxígeno. 01:04:54
Pero si es muy baja, el hierro se desliga del oxígeno y se liga al dióxido de carbono, ¿vale? 01:04:59
Porque la hemoglobina se puede unir a ambos, porque transporta a ambos, ¿vale? 01:05:08
¿Sí? 01:05:15
Pues entonces, de este ya hemos hablado y el hierro es orgánico o inorgánico. Es inorgánico, ¿vale? Entonces, cofactores inorgánicos, que suelen ser iones metálicos, ¿vale? Como el hierro del que ya hemos hablado, que acabamos de hablar de. 01:05:16
¿Vale? Y también están los orgánicos. Los orgánicos son bastante más complejos, ¿vale? ¿Sí? Entonces, hay dos tipos de cofactores orgánicos, ¿vale? 01:05:40
Están los grupos prostéticos, que son moléculas que se unen covalentemente a la apoenzima y que están siempre unidos a la apoenzima. 01:05:58
Y luego están los coenzimas o las coenzimas, que yo las suelo llamar coenzimas, ¿vale? 01:06:17
Que no se unen de forma covalente a la parte de la encima, ¿vale? No se unen covalentemente a la parte proteica, es decir, vienen y van, ¿sí? ¿Vale? Tienen uniones bastante más débiles, ¿bien? 01:06:34
Que seguro que alguno de vosotros habéis oído hablar del NADH o el FADH2, ¿vale? 01:06:51
Sí, todas esas son coenzimas y estas no son específicas de una única enzima. 01:07:08
Es decir, varias enzimas pueden necesitar de la acción de estas coenzimas para funcionar. 01:07:14
De hecho, varias lo hacen. 01:07:34
Muchísimas enzimas del ciclo de Krebs y de la glucólisis necesitan que se una NAD+, o FAD, para poder hacer su función. 01:07:36
Y a lo mejor el NAD se une a 7 de las enzimas de la glucólisis. 01:07:46
¿Vale? O sea, las coenzimas no suelen ser específicas. ¿Vale? ¿Sí? ¿Lo habéis entendido bien? Por favor, contestadme a esto. 01:07:54
Más o menos. 01:08:08
Más o menos, ¿qué no hemos entendido? ¿Qué dudas tenemos? ¿Dónde paro? ¿Dónde vuelvo a explicar? 01:08:10
A ver, más o menos. 01:08:17
Lo de las coenzimas no lo he entendido muy bien. 01:08:21
Vale, las enzimas, ¿vale? A veces pueden ser todo proteína y funcionar siendo solo y exclusivamente aminoácidos y otras veces no, ¿vale? 01:08:24
Las veces que no pueden funcionar siendo solo aminoácidos o siendo solo una cadena de, o sea, una proteína, se llaman holoenzimas y en ellas se distinguen dos partes. 01:08:38
Tenemos la parte de la apoenzima, ¿vale? Que sería esta, ¿vale? Esto es el apoenzima. 01:08:50
Y la parte de la apoenzima, ¿vale? Es la que le da estructura tridimensional a la enzima, ¿vale? Y los cofactores, ¿vale? 01:09:01
Que son moléculas que no son proteínas, es decir, no están formadas por aminoácidos, pero que son necesarias para que la enzima actúe. ¿Por qué? Pues porque a los aminoácidos del centro activo, las cadenas laterales, que si os acordáis son los radicales de los aminoácidos, 01:09:20
las cadenas laterales no tienen los grupos funcionales exactos o no tienen suficientes para que se dé la reacción de catálisis del sustrato, ¿vale? 01:09:39
Se catalice la reacción del sustrato a producto, ¿sí? Entonces, los cofactores lo que hacen al unirse a la enzima es proporcionarle esos grupos funcionales. 01:09:52
Por ejemplo, hay algunos cofactores que son de origen inorgánico y muchos de ellos son los bioelementos secundarios o los oligoelementos que vimos al principio de curso. 01:10:04
¿Vale? Entonces, los inorgánicos son iones metálicos o suelen ser iones metálicos. No hay ningún aminoácido, no vimos ningún aminoácido con ningún ión metálico, pero a veces son necesarios para que ciertas moléculas se unan a la enzima y la enzima pueda favorecer la reacción química de esas moléculas que se han unido. 01:10:24
¿Bien hasta ahí? Sí. Hasta ahí, bien, vale. Esos son los cofactores inorgánicos. Luego tenemos los cofactores de origen orgánico, es decir, que son moléculas de nuestro propio cuerpo, ¿vale? 01:10:54
De estos hay dos tipos, porque los inorgánicos están siempre unidos a la proteína, pero los orgánicos no tienen por qué, ¿vale? Entonces hay grupos prostéticos, ¿vale? Que son moléculas orgánicas que están siempre, siempre, siempre unidas al enzima, a la parte proteica del enzima, ¿vale? 01:11:15
Esto se me ha olvidado deciroslo, pero por ejemplo, el grupo hemo de la hemoglobina es precisamente eso, un grupo prostético. El grupo hemo no está formado por aminoácidos, de hecho estaba formado por un anillo tetrapirrólico, como hemos visto antes, que es un anillo de cuatro anillos de carbonos. 01:11:42
No es un aminoácido, pero está constantemente unido a la poenzima de la hemoglobina. 01:12:14
Y también está unido a hierro, ¿vale? ¿Sí? Vale. 01:12:20
Y luego están las coenzimas. Las coenzimas son moléculas orgánicas que se unen a la enzima para catalizar la reacción, 01:12:26
pero luego se van, no vuelven, no se quedan permanentemente unidas a la enzima. 01:12:37
¿Vale? ¿Sí? 01:12:46
Entonces, estos coenzimas, aparte de, pues eso, imagínate, 01:12:49
El NAD+, se une a la enzima para catalizar su reacción con el sustrato, ¿vale? Aquí entra el sustrato, el NAD+, se une, se cataliza la reacción y el NAD+, 01:12:55
como generalmente suele ser una coenzima de las oxidorreductasas, se oxida o se reduce, no me acuerdo, y da NADH y el sustrato se transforma en productos. 01:13:20
Pero el NADH no se queda unido, ni el NAD más está unido inicialmente a la enzima, ni el NADH se queda unido a la enzima. 01:13:40
¿Vale? Cuando la enzima necesita volver a catalizar esa misma reacción, coge otro NAD más del sitio del medio y acopla la reacción del NAD más a NADH a su propia reacción de transformación de sustratos en producto. 01:13:51
¿Vale? Y esto lo hacen muchísimas enzimas, en general las oxidorreductasas, que son las que catalizan reacciones de oxidorreducción, pero no son las únicas que lo hacen. 01:14:13
¿Vale? ¿Sí? ¿Ya mejor? Vale. Perdona chicos, es que estoy fatal. Vale. Entonces, ahora vamos a clasificación y nomenclatura. 01:14:27
Y aquí chicos, gracias, dad gracias a los científicos porque nos hemos complicado la vida, ¿vale? 01:14:46
Los nombres de las enzimas, hay algunos nombres que son comúnmente utilizados y que son más clásicos, que son un poco raros, ¿vale? 01:15:05
Pero en general, el nombre de una enzima es el nombre de su sustrato más la reacción que cataliza, ¿vale?, más el sufijo asa, ¿sí?, ¿bien? 01:15:13
Ya está, no tiene más. O sea, sí, justo las enzimas más comunes o que más se nombran tienen un nombre común y no siguen esta estructura. 01:15:34
Pero bueno, hay muchísimas enzimas que vamos a nombrar nosotros aquí en el curso que siguen esta estructura y gracias a esa estructura sabemos cuál es su sustrato y qué reacción cataliza. 01:15:51
¿Vale? ¿Sí? Bien. 01:16:08
Entonces, ¿cómo se nombran las enzimas? 01:16:11
Pues como los sustratos varían mucho y realmente las enzimas lo que hacen es catalizar unas reacciones u otras, se categorizan por grupos en función de las reacciones que catalizan, ¿vale? 01:16:15
Y en función de eso tenemos las oxidoreductasas, espérate, las oxidoreductasas que catalizan reacciones de oxidación y reducción, ¿vale? 01:16:28
En las reacciones de oxidación y reductor, ¿vale? Hay una transferencia de electrones y esto lo vais a ver con muchísimo más detalle en química, ¿vale? 01:16:52
Pero en estas reacciones, los electrones pasan de una molécula a otra, ¿vale? 01:17:09
La molécula que cede los electrones se oxida, mientras que la molécula que acepta los electrones se reduce, ¿vale? 01:17:17
¿Sí? 01:17:29
Bien. 01:17:31
Seguimos. 01:17:33
transferasas 01:17:33
como veis 01:17:37
son bastante lógicos 01:17:43
¿vale? 01:17:45
que lo que hacen es 01:17:46
transferir grupos funcionales 01:17:48
de una molécula a otra 01:17:51
¿vale? 01:17:53
transfieren 01:17:56
grupos 01:17:57
funcionales 01:17:58
¿vale? 01:18:03
¿sí? 01:18:05
¿Sí? Hidrolasas catalizan reacciones, ¿vale?, en las que se rompen enlaces químicos por la acción de una molécula de agua. A esas reacciones se le llaman hidrólisis, ¿vale? 01:18:05
¿Sí? Reacciones en las que una molécula de agua rompe un enlace y a eso se le llama hidrólisis o hidrólisis sin tilde, me da igual, como queráis. 01:18:29
¿Vale? Bien. Luego están las liasas. Las liasas hacen exactamente lo mismo que las hidrolasas, solo que sin que haya una molécula de agua de por medio. ¿Vale? ¿Sí? 01:18:58
rompen 01:19:14
moléculas sin la intervención del agua 01:19:16
rompen moléculas 01:19:19
moléculas 01:19:22
o más bien rompen sus enlaces 01:19:24
¿vale? los enlaces entre sus átomos 01:19:27
sin la intervención del agua 01:19:29
¿sí? 01:19:31
y luego tenemos las 01:19:40
isomerasas 01:19:44
¿qué harán las isomerasas? 01:19:45
chicos, contestadme esto por favor 01:19:48
Pues algo con los isómeros. 01:19:50
aprenderos a vosotros. ¿Qué harán las ligasas? Chicos. Unir algo. Unión de dos sustratos 01:20:25
mediante enlaces químicos. ¿Vale? Sí. ¿Nos hemos enterado? Chicos, nos hemos enterado. 01:20:41
Sí, sí 01:21:08
Vale 01:21:10
Vale 01:21:11
Entonces 01:21:18
Ahora viene otra parte 01:21:19
Que os va a resultar también difícil 01:21:21
Así que por favor, prestad atención 01:21:23
Pues no lo quiero explicar 80 veces 01:21:26
Luego en clase cuando vengáis 01:21:29
Que me preguntéis 01:21:30
¿Qué hora es? ¿Me va a dar tiempo a explicarla? 01:21:31
¿A qué hora termina la clase? 01:21:35
Bueno, no me acuerdo 01:21:41
Bueno, es que... 01:21:42
En fin, soy un desastre 01:21:44
Bien, cinética enzimática, ¿qué es esto? Esto es cómo funcionan las enzimas y ahora os voy a hacer un dibujito para que más o menos lo entendáis por qué funcionan así. 01:21:45
Bien, en las células vamos a tener dos situaciones. Vamos a tener la situación de la célula 1, que va a ser esta de aquí, y la situación de la célula 2. 01:22:17
Esta es nuestra célula 1 y esta es nuestra célula 2. 01:22:29
¿Vale? 01:22:33
Las moléculas azules es cuántas enzimas hay, ¿vale? 01:22:35
Va a haber 5 moléculas de enzimas en cada célula. 01:22:41
Por supuesto, en una célula no hay 5 moleculares de enzima, hay 5 millones, ¿vale? 01:22:44
Pero yo me voy a dibujar 5 millones de puntitos, ¿vale? 01:22:49
Y ahora viene donde cambia. 01:22:52
Esta es la enzima, ¿vale? 01:22:55
Enzima está en azul. 01:22:58
Las enzimas están en azul, ¿vale? 01:23:01
La enzima específica para un sustrato. 01:23:03
Y ahora viene donde cambia. 01:23:06
Nuestro sustrato, aquí, hay esa cantidad de sustrato. 01:23:08
Mientras que en esta otra hay muchísimo más 01:23:15
¿Vale? 01:23:22
¿Sí? 01:23:25
Bien 01:23:28
Pues entonces, bueno, no se están saliendo los puntitos como yo quiero 01:23:29
Pero da igual, porque estoy haciendo muchos puntitos, que es lo que importa 01:23:34
Bien 01:23:37
Y ahora quiero que vosotros penséis y me digáis 01:23:40
¿En qué célula es más probable que una molécula de enzima se encuentre con una molécula de sustrato? 01:23:43
¿En la C2? 01:23:52
En la 2. 01:23:53
¿Vale? 01:23:54
Sí. 01:23:56
Si es más probable que la enzima se encuentre con el sustrato, va a ser más probable que la reacción se dé o que se catalice la reacción. 01:23:56
¿Verdad? 01:24:05
¿Sí? 01:24:09
Por favor, contéstame. 01:24:10
Sí, sí. 01:24:12
Vale, eso lo entendemos todos. 01:24:13
Bien. 01:24:15
Pues entonces, eso es el sustrato. 01:24:16
Ahora os pregunto, ¿en cuál de las dos células la reacción va a ir más rápido? 01:24:23
No. 01:24:37
Porque la 1 es menos probable que la enzima se encuentre con el sustrato para catalizar la reacción. 01:24:38
¿Lo entendéis? 01:24:47
Sí. 01:24:49
¿Lo entendéis ahora? ¿Entendéis por qué la 1 va a ir más lenta? ¿Lo veis? Por favor, decidme que sí o que no. Me da igual, yo lo vuelvo a explicar de otra forma si hace falta. 01:24:51
Sí, sí. 01:25:04
Vale. Por lo tanto, ¿la velocidad de una reacción depende de la cantidad de enzima que haya? 01:25:05
Depende del sustrato. 01:25:16
Eso es. ¿Vale? La velocidad de una reacción depende, en general, siempre del sustrato, porque las células siempre más o menos sintetizan la misma cantidad de enzimas. ¿Vale? 01:25:17
La velocidad de una reacción depende de la cantidad de sustrato que haya en el medio. ¿Vale? Aparte, las enzimas tienen unas condiciones óptimas para actuar. ¿Vale? 01:25:31
Esas condiciones óptimas tienen que ver con las mismas condiciones óptimas de las proteínas, es decir, porque recordad que las enzimas son mayoritariamente proteínas. 01:25:46
¿Hola María? ¿Vale? ¿Sí? Entonces, las enzimas actúan de forma óptima a un rango de pH determinado, muy bajo. 01:25:59
También actúan de forma óptima a una temperatura indicada, ¿vale? Y con unas condiciones de sustrato también indicadas. 01:26:10
¿Sí? En general el pH y la temperatura se mantienen por homeostasis dentro del cuerpo, ¿vale? Por el equilibrio que todas nuestras células mantienen dentro de nuestro cuerpo, que lo hacen gracias a enzimas. 01:26:26
¿Vale? ¿Sí? La actividad de una enzima también depende de sustancias que las activan o que las inhiben, que eso lo veremos después, ¿vale? Pero de momento vamos a suponer que ni activación ni inhibición, ¿vale? ¿Sí? Bien. 01:26:41
A ver chicos, llegará un punto en el que por mucho que subamos la concentración de sustrato, las enzimas no vayan más rápido. 01:27:01
Se ha cortado. 01:27:16
Hola, ¿y ahora está bien? ¿Me oís? 01:27:17
Sí, ahora sí, ahora sí. 01:27:19
Vale. A ver, chicos, ¿llegará un punto en que si una enzima está unida a un sustrato, lo transforma en un producto y justo inmediatamente después entra otro sustrato? 01:27:20
¿Vale? ¿Sí? 01:27:33
Porque hay muchísima concentración de sustrato y se encuentra con muchos sustratos a su alrededor. 01:27:36
Si tú en ese punto subes la cantidad de sustrato, es decir, subes la concentración de sustrato dentro de la célula, la reacción irá más rápido. 01:27:41
Bueno, la respuesta… Eso es, ¿vale? O sea, la velocidad de la reacción sube conforme sube la concentración de sustrato, pero llega a un punto en el que la concentración de sustrato, por mucho que suba, no va a aumentar la velocidad de la reacción porque todas las enzimas ya están ocupadas con sustrato y no están dando abasto. 01:27:50
¿Vale? A esa velocidad que alcanza cuando todas las enzimas están saturadas del sustrato se le llama velocidad máxima de una reacción. 01:28:18
¿Vale? Entonces, vamos a dibujar otra grafiquita. 01:28:30
¿Vale? En esta gráfica vamos a poner... 01:28:38
¡Ay! Que me salió muy torcido. 01:28:45
En el eje de las Y, en este eje, vamos a poner la velocidad de la reacción, ¿vale? 01:28:46
La velocidad, es decir, aumenta conforme sube el eje de las Y, ¿vale? 01:29:11
Y en el eje de las X, vamos a poner la concentración de sustrato y aumenta conforme nos vamos desplazando hacia la derecha. 01:29:16
Pues la velocidad de la reacción sigue esta forma. Conforme vamos aumentando el sustrato, la concentración del sustrato, la velocidad va aumentando, pero llega un punto en el que se estanca. 01:29:25
La velocidad se estanca, no sube más. ¿Vale? A esto se le llama una función logarítmica, por cierto. ¿Sí? Ay, qué malita estoy. ¿Vale? Al punto, que es este de aquí, que es una asíntota, que esto lo veis en matemáticas, en el que la velocidad no sube más, por mucho que aumente la concentración de sustrato, esta es la V máxima. 01:29:41
es la velocidad máxima, ¿vale? 01:30:13
Y si os dais cuenta, la concentración de sustrato aumenta básicamente solo hasta aquí. 01:30:17
Solo hasta aquí nos importa que la concentración de sustrato aumente, 01:30:23
porque de aquí a aquí, por mucho que aumentemos la concentración de sustrato, 01:30:28
no va a aumentar la velocidad de la reacción. 01:30:32
¿Lo veis? Más o menos que sigue esta línea. 01:30:35
¿Lo veis, chicos? 01:30:39
Por favor, que alguien me conteste. Vale. Pues entonces, como esto es una gráfica, sabéis que todas las gráficas tienen una fórmula que las define y entonces nosotros podemos calcular los parámetros bajo los que actúa una enzima con una ecuación. 01:30:40
Esa ecuación es la ecuación de Michaelis-Menten y lo que hace es relacionar la velocidad de la reacción con la velocidad máxima, 01:31:06
la velocidad a la que va una reacción con la velocidad máxima de la reacción y la concentración de sustrato. 01:31:54
Y nos dice que la velocidad de una reacción es igual a la velocidad máxima por la concentración de sustrato, ¿sí? 01:32:00
Entre Km más la concentración de sustrato. 01:32:17
¿Qué es esto de Km? 01:32:22
este término de aquí, pues la Km es la constante de Michaelis-Menten, ¿vale? 01:32:25
Y no es otra cosa que si nosotros esta línea de aquí a la velocidad máxima la dividimos en dos, ¿vale? 01:32:44
Estos son 1, 2, 3, 4, 5, 6, 7, 8, 9, 10 cuadritos, ¿vale? 01:32:59
Pues vamos a poner que nuestra velocidad máxima es de 10, ¿cuál es la mitad de 10? 01:33:04
Pues si tú en la mitad miras a ver en la gráfica cuál es la concentración de sustrato, eso es la Km, 01:33:08
que básicamente es la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción ha alcanzado la mitad de la velocidad máxima, ¿vale? 01:33:22
O sea, este punto de aquí, esperad porque es como un poquito lento, este punto de aquí es un medio de la velocidad máxima o la velocidad máxima a la que llega la reacción entre dos. 01:34:03
¿Vale? ¿Sí? 01:34:24
Sí. 01:34:30
¿Lo hemos entendido? 01:34:31
Sí. 01:34:35
Entonces, la Km tiene unidades de concentración, no de velocidad, porque la Km no es una velocidad. 01:34:36
Tiene que ver con la velocidad, pero no es una velocidad. 01:34:52
Es la concentración de sustrato para la cual la velocidad de la reacción es un medio de la velocidad máxima. 01:34:56
¿Vale? ¿Sí? 01:35:04
Bien, os termino de decir una cosa sobre la Km. 01:35:09
Y ya os dejo, ¿vale? Si la Km es un número muy bajito, ¿vale? Eso quiere decir que la enzima tiene mucha afinidad por el sustrato, ¿vale? 01:35:14
Porque con poca cantidad de sustrato alcanza la mitad de la velocidad máxima, mientras que si la Km es alta, la enzima tiene poca afinidad por el sustrato, ¿vale? 01:35:43
Eso quiere decir que la enzima necesita mayor concentración de sustrato para llegar a la mitad de la velocidad máxima. 01:36:08
¿Sí? ¿Bien? ¿Lo habéis entendido? 01:36:17
Sí. 01:36:22
¿Necesitáis que os explique alguna cosa más? 01:36:23
No. 01:36:26
¿No? Vale. 01:36:26
Idioma/s:
es
Autor/es:
Olaya Montoro
Subido por:
Olaya M.
Licencia:
Todos los derechos reservados
Visualizaciones:
2
Fecha:
14 de octubre de 2024 - 20:12
Visibilidad:
Clave
Centro:
IES NTRA. SRA. DE LA VICTORIA DE LEPANTO
Duración:
1h′ 36′ 28″
Relación de aspecto:
1.78:1
Resolución:
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Tamaño:
554.39 MBytes

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