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Videoconferencia 14 de noviembre. Enzimas - Contenido educativo - Contenido educativo

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Subido el 11 de diciembre de 2023 por Susana A.

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están formadas por aminoácidos. Prácticamente todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, 00:00:00
oxígeno y nitrógeno. Casi todas tienen azufre y algunas fósforo, bueno pueden tener cubre, 00:00:06
zinc, hierro. Vale y luego vimos también pues que si el número de aminoácidos que 00:00:12
se une es menor de 10 se habla de oligopéptido. Si es mayor de 10 aminoácidos se habla ya 00:00:18
de polipéptido y ya se dice que es una proteína cuando tiene ya más de 50 aminoácidos o 00:00:24
cuando la masa molecular excede 10.000 dantons. Muy importante, las proteínas se forman siguiendo 00:00:30
las instrucciones que tenga el ADN. Vale, acordaros del dogma central de la biología 00:00:39
molecular. A partir del ADN se van a sintetizar las proteínas. Según la información que 00:00:45
haya en el ADN pues se van a unir unos aminoácidos u otros y se van a formar unas proteínas u otras. 00:00:52
También importante acordaros los aminoácidos. Tienen un grupo ácido y un grupo amino. Cuando 00:01:01
se unen dos aminoácidos se pierde una molécula de agua, porque se unen por la parte ácida de 00:01:09
un aminoácido y por el grupo amino del otro aminoácido se pierde una molécula de agua y se 00:01:18
forma, perdón, este enlace de aquí que se llama enlace peptídico, que es un carbonilo, un C doble 00:01:24
enlace O y un NH. Vale, se pierde aquí un OH y de este un H y entonces se nos queda C doble enlace O NH. 00:01:32
Enlace peptídico, muy importante. Bueno, esto es más o menos lo mismo, se forma el enlace 00:01:42
peptídico. Esta es otra forma de ponerlo. En vez de poner el carbono y un doble enlace hacia arriba 00:01:51
pues se pone así CO NH, así seguido. Y el ácido se pone también así CO OH. Se puede poner de las 00:01:56
dos formas. También vimos eso que las proteínas tienen un grupo amino en un extremo de la cadena, 00:02:07
que es el N terminal, y un grupo ácido en el otro extremo de la cadena. Y siempre se 00:02:16
enumeran desde el grupo amino, desde el N, N terminal. 00:02:24
Y luego también vimos que las cadenas de proteínas se organizan en cuatro niveles estructurales. 00:02:33
Vimos que teníamos la estructura primaria, que es simplemente el orden y la secuencia de aminoácidos. 00:02:43
Aquí teníamos glicina, serina, glicina, lanina, glicina, lanina. Es el orden y la secuencia de 00:02:51
aminoácidos, la cadena de proteína. Ahora, estos aminoácidos, estos átomos, se disponen espacialmente 00:02:58
de dos, o más bien de tres formas. Y nos daría la estructura secundaria. ¿Os acordáis que si se une, 00:03:12
o sea, que tenemos tres tipos de estructuras secundarias? Bueno, en los apuntes se os pone 00:03:23
solo dos. En los apuntes se os pone solo la alfa hélice y la conformación beta, pero también hay 00:03:27
otra hélice que es la hélice de colágeno. Lo que pasa que hay veces que en los libros no aparece 00:03:33
porque es muy parecida a la alfa hélice. La hélice de colágeno es igual, es una estructura así helicoidal. 00:03:38
Lo que pasa que en la hélice de colágeno está más extendida la hélice, pero en realidad es también 00:03:46
una hélice. A ver si veo los aquí. ¿Veis? Entonces, en la estructura secundaria se forman puentes de hidrógeno. 00:03:53
Esto también lo tenéis que saber. Son puentes de hidrógeno. Entonces, en la alfa hélice son puentes 00:04:02
de hidrógeno entre el hidrógeno del NH de un aminoácido y entre el oxígeno del grupo carbonilo 00:04:08
de otro aminoácido. Fijaros, es un C doble enlace O y aquí tenemos otro aminoácido que tiene NH. 00:04:18
Pues esto de aquí es un puente de hidrógeno. Acordaros que los puentes de hidrógeno eran entre 00:04:27
oxígeno-hidrógeno o entre nitrógeno e hidrógeno. Pues en este caso son puentes de hidrógeno-oxígeno-hidrógeno. 00:04:32
Aquí tenemos otro puente de hidrógeno-oxígeno-hidrógeno y se forman entre el primer aminoácido y el cuarto 00:04:41
siguiente. Un aminoácido y el cuarto siguiente otro puente de hidrógeno y así sucesivamente y dan lugar 00:04:48
a la alfa hélice. Luego estaba eso, la hélice de colágeno que es igual que esta, lo que pasa que es más 00:04:56
extendida porque tiene aminoácidos que tienen prolina. La prolina es un grupo grande y entonces eso hace 00:05:03
que la hélice tenga que estar más extendida. Y luego teníamos dentro de la estructura secundaria 00:05:11
también tenemos otro tipo de estructura secundaria que es la conformación beta o de lámina plegada. 00:05:20
Los aminoácidos, las cadenas se pliegan así y se forman enlaces pero estos enlaces son entre el 00:05:26
hidrógeno de un aminoácido y el oxígeno de otro aminoácido pero que está bastante más lejos y 00:05:34
entonces se van formando ahí puentes de hidrógeno. Y los grupos R aquí quedaban hacia arriba o hacia 00:05:42
abajo y aquí en cambio en la alfa hélice, bueno aquí no se ve pero los grupos R quedan así en 00:05:50
perpendiculares a la alfa hélice. En los grupos R, acordaros que son los que diferencian unos 00:05:58
aminoácidos de otros. Acordaros que teníamos los grupos R que podían ser polares, no polares, 00:06:06
podían ser aromáticos, alifáticos. 00:06:12
Esto entonces sería la estructura secundaria y ahora ya esta cadena con esta estructura secundaria 00:06:18
de un tipo de otro se va volviendo a enrollar y va a dar lugar a la estructura terciaria. 00:06:25
La estructura terciaria que puede ser de dos tipos, podemos tener proteínas fibrosas o filamentosas 00:06:36
y proteínas globulares. Proteínas fibrosas solamente tienen una estructura secundaria, 00:06:43
veis esta proteína solamente tiene la estructura de alfa hélice, toda la cadena está con estructura 00:06:50
de alfa hélice. Acordaros también que hay zonas de la cadena, veis esto de aquí por ejemplo, 00:06:58
que no tienen estructura, que es estructura al azar, se dice. Esta zona de aquí también sería 00:07:04
estructura al azar, pero lo importante es que las fibrosas o filamentosas tienen sólo una estructura 00:07:11
secundaria. En cambio, las globulares tienen más de una estructura secundaria, entonces nos podemos 00:07:18
encontrar con que parte de la cadena tenga estructura de alfa hélice, parte de la cadena, 00:07:25
o sea, esta cadena continúa por aquí y en esta zona de aquí tiene conformación beta, por aquí no 00:07:33
tiene ninguna conformación, por aquí vuelve a tener otra vez conformación de alfa hélice y aquí otra 00:07:40
vez sin conformación, pues todo esto va a formar un glóbulo y por eso se llaman proteínas globulares, 00:07:46
las que tienen estructura terciaria globular, que la cadena tiene varias estructuras secundarias. 00:07:53
Y estas estructuras se forman por enlaces entre la cadena, que podían ser enlaces por puentes 00:08:02
disulfuro, por ejemplo entre cisteína-cisteína, podían ser enlaces, atracciones electrostáticas, 00:08:11
si por ejemplo tenemos el ácido aspártico y la lisina, el ácido aspártico tiene un grupo ácido, 00:08:20
aquí COOH, y la lisina tiene un grupo NH2, pues entonces estas van a ser interacciones electrostáticas. 00:08:26
Pueden ser interacciones por puentes de hidrógeno, pues un puente de hidrógeno aquí, oxígeno, hidrógeno, 00:08:35
la glucina y la serina, un puente de hidrógeno por aquí, o pueden ser interacciones hidrofóbicas, 00:08:44
porque aquí tenemos un grupo aromático, aquí otro grupo aromático, pues estas interacciones son hidrofóbicas. 00:08:53
Y aquí también interacciones hidrofóbicas entre la avalina y la isoleucina, 00:08:59
como estos grupos no son polares, pues son interacciones hidrofóbicas. 00:09:04
Y estas interacciones son las que van a dar lugar a la estructura globular, terciaria globular. 00:09:09
Y por último teníamos la estructura cuaternaria, que sería esta de aquí, 00:09:17
cuando se unen dos estructuras terciarias, dos cadenas con estructura terciaria. 00:09:25
Esta estructura cuaternaria no la tienen todas las proteínas, solamente algunas proteínas tienen estructura cuaternaria. 00:09:33
Entonces aquí en esta gráfica vemos estructura primaria, secuencia de aminoácidos y orden. 00:09:42
Estructura secundaria, aquí solamente ponen la hoja plegada y la alfa hélice. 00:09:48
Luego estructura terciaria, pues cómo esa cadena se va enrollando otra vez sobre sí misma. 00:09:55
Y estructura cuaternaria, que solo tienen algunas proteínas, pues cuando se unen varias cadenas polipeptídicas. 00:10:03
Esto se llamaba protómeros. 00:10:10
Vale, pues entonces vamos a ver un poco las propiedades de las proteínas. 00:10:16
Que esto aquí yo creo que está al final del tema, pero lo vamos a ver ahora. 00:10:24
Las propiedades de las proteínas, que van a depender del conjunto de aminoácidos que tengamos en la proteína. 00:10:31
Entonces tenemos estas propiedades, aquí pone solubilidad, que se corta, no sé por qué. 00:10:39
Solubilidad, luego otra propiedad es la desnaturalización y renaturalización, la especificidad y la capacidad amortiguadora. 00:10:45
Bueno, pues vamos a ver un poco cada una de ellas. 00:10:58
La solubilidad, pues mirad, las proteínas fibrosas son insolubles en su mayoría en agua. 00:11:01
En cambio, las proteínas globulares sí que son solubles en agua. 00:11:09
Lo que pasa es que al disolverse forman disoluciones coloidales. 00:11:14
O sea que no vamos a ver una disolución totalmente transparente, sino que van a formar coloides. 00:11:19
¿Y qué ocurre en las proteínas globulares? 00:11:27
Pues que los grupos R que son no polares, los grupos R no polares, se van a disponer en el interior del glóbulo. 00:11:31
Y en cambio los grupos R de los aminoácidos polares, o sea los aminoácidos que tengan grupos R polares, 00:11:42
pues estos grupos R polares se van a disponer hacia afuera del glóbulo. 00:11:51
Y por eso, al estar hacia afuera y ser polares, pues se van a disolver en agua. 00:11:56
Entonces, proteínas fibrosas en general son insolubles en agua. 00:12:02
Y en cambio, proteínas globulares son solubles en agua. 00:12:08
Los grupos R radicales se colocan en el interior del glóbulo. 00:12:13
Y en cambio los grupos R polares están hacia afuera del glóbulo. 00:12:18
Y por eso, como el agua es polar también, pues se van a disolver en agua. 00:12:23
Lo único que forman una estructura... 00:12:28
Perdón, lo único que se van a disolver en agua, pero forman una disolución coloidal. 00:12:40
Otra de las propiedades que se estudia en proteínas es la desnaturalización. 00:12:53
Seguro que esta propiedad os suena. 00:12:58
Cuando freímos un huevo, ¿qué ocurre? 00:13:01
Que las proteínas se desnaturalizan. 00:13:04
Entonces, en condiciones fisiológicas, la estructura tridimensional de una proteína se denomina estructura nativa. 00:13:08
Y es la estructura más estable. 00:13:17
Pero si cambiamos las condiciones ambientales, pues esa estructura, esa proteína se desnaturaliza. 00:13:20
¿Qué significa que se desnaturalice? 00:13:28
Pues que la proteína pierde todas sus estructuras, la secundaria, la terciaria, la cuaternaria se tenía también. 00:13:31
O sea, se rompen esos enlaces, los puentes de hidrógeno, las interacciones electrostáticas, 00:13:39
las hidrofóbicas, los puentes de sulfuro, se rompen y la proteína se queda con la estructura primaria. 00:13:44
Es decir, así, como una cadena alargada. 00:13:51
Y eso se denomina desnaturalización, la pérdida de todas las estructuras de la proteína. 00:13:55
Y esta desnaturalización, en algunos casos, puede ser reversible, se puede renaturalizar la proteína. 00:14:02
En otros casos, como en el caso de cuando freímos un huevo, ya no se puede volver a renaturalizar. 00:14:10
¿Cuáles son las consecuencias de la desnaturalización? 00:14:18
Pues la disminución de la solubilidad de la proteína. 00:14:22
Normalmente se produce una precipitación. 00:14:26
Otra consecuencia, pues la pérdida de todas sus funciones biológicas. 00:14:30
Otra consecuencia, pues la pérdida de todas sus funciones biológicas. 00:14:34
Porque la proteína tiene unas funciones, pero que dependen de esa estructura que tiene la proteína. 00:14:38
Y la alteración de sus propiedades hidrodinámicas. 00:14:46
Entonces, hay diferentes agentes desnaturalizantes. 00:14:51
Para desnaturalizar la proteína tenemos desnaturalizantes de tipo físico 00:14:56
y desnaturalizantes de tipo químico. 00:15:02
Los desnaturalizantes de tipo físico son el calor, por ejemplo. 00:15:06
En la mayoría de las proteínas, cuando se calientan más o menos entre 50 y 60 grados, se desnaturalizan, pierden sus estructuras. 00:15:11
También puede ocurrir cuando se enfrían entre 10 y 15 grados. 00:15:20
Y otra forma de desnaturalización física son las radiaciones. 00:15:25
Y después tenemos los agentes desnaturalizantes químicos. 00:15:31
Entonces, como agentes desnaturalizantes químicos tenemos, por ejemplo, los detergentes. 00:15:36
Este es uno, el SDS, que es el dodecyl sulfato de sodio. 00:15:43
Este nos va a aparecer más adelante, así que quedaros con el nombre. 00:15:48
SDS, dodecyl sulfato de sodio. 00:15:52
También tenemos la urea y la guanidina, altas concentraciones. 00:15:55
Con altas concentraciones de sal, pues también se nos desnaturaliza la proteína. 00:16:00
Si ponemos la proteína pH ácidos y bases fuertes, pues también se va a desnaturalizar. 00:16:06
Si añadimos reactivos que reaccionen con los grupos SH, también se va a desnaturalizar la proteína. 00:16:13
Y si añadimos disolventes orgánicos como alcoholes, zirconas o cloroformo, también se desnaturaliza la proteína. 00:16:20
Bueno, aquí os he puesto esto del huevo, la proteína en su forma globular cuando se desnaturaliza. 00:16:35
Pierde las estructuras y luego hay algún caso que puede volver a renaturalizarse. 00:16:42
Y aquí os he puesto un ejemplo de cuando se hace el ondulado en las peluquerías. 00:16:49
Pues se aprovecha este proceso de desnaturalización. 00:16:56
Como las proteínas del huevo se desnaturalizan. 00:17:00
Pues se aprovecha este proceso de desnaturalización. 00:17:05
Como las proteínas del pelo, de la queratina, tienen fuentes disulfuro. 00:17:09
Pues lo que se hace es añadir un agente reductor que rompe estas uniones, o sea que desnaturaliza la proteína. 00:17:16
Entonces se le da al pelo la forma necesaria que se quiere. 00:17:23
Y después se añade un agente oxidante que lo que hace es volver a renaturalizar la proteína. 00:17:27
Vuelve a formarse las uniones disulfuro. 00:17:32
Bueno, esto es un ejemplillo. 00:17:36
Vale, esto de especificidad lo vamos a ver más adelante ahora que voy a explicar el tema de enzimas. 00:17:40
Esto luego lo vemos. 00:17:48
Y la última propiedad que tienen las proteínas sería la capacidad amortiguadora. 00:17:51
Si os acordáis en los aminoácidos, como tienen un grupo ácido y un grupo amino, 00:18:02
vimos que tenían comportamiento anfótero, o sea que pueden actuar como ácidos o como bases, dependiendo del medio en el que se encuentren. 00:18:07
Bueno, pues como las proteínas también tenemos en un extremo un grupo amino y en el otro extremo un grupo ácido, 00:18:16
pues también van a poder actuar como ácidos o como bases. 00:18:24
Y eso se denomina comportamiento anfótero o capacidad amortiguadora. 00:18:28
Entonces, aquí en las proteínas también tenemos un pH en el cual la proteína tiene carga cero. 00:18:34
Os acordáis también de los aminoácidos que ese pH se denominaba punto isoeléctrico. 00:18:45
Entonces, este punto isoeléctrico es el pH en el cual la carga neta de la proteína es cero. 00:18:51
La suma de los grupos iónicos es cero. 00:18:58
Entonces, en este punto isoeléctrico, bueno, este punto isoeléctrico es un punto, o sea, cada proteína tiene un punto isoeléctrico. 00:19:05
Y es importante conocer este punto isoeléctrico porque nos va a permitir diseñar técnicas que nos van a permitir separar unas proteínas de otras y además identificarlas. 00:19:19
Dependiendo del punto isoeléctrico que tengan las proteínas, pues si ponemos en una disolución dos proteínas con diferente punto isoeléctrico, 00:19:37
y están a determinado pH, pues unas de las proteínas se pueden separar de las otras. 00:19:46
Entonces, aquí acordaros, al igual que en los aminoácidos, si estamos a un pH por debajo del punto isoeléctrico, 00:20:02
la proteína va a tener carga positiva. Estará como cación. 00:20:11
Y si el pH del medio es mayor al punto isoeléctrico, pues va a tener carga negativa. Estará como anión. 00:20:20
Bueno, aquí os he puesto esto porque en la página de biomodel de la Universidad Autónoma de Alcalá de Henares tenéis unos ejercicios para practicar esto del pH. 00:20:29
Pero lo importante es eso, si estamos a pH por debajo del punto isoeléctrico de la proteína, pues tendremos la proteína cargada positivamente. 00:20:50
Y si estamos por encima del punto isoeléctrico, la proteína estará cargada negativamente. 00:20:59
Y ya por último vamos a ver la clasificación de las proteínas, que se clasifican en holoproteínas y heteroproteínas. 00:21:05
Esto no sé si lo tenéis ahí en los apuntes. 00:21:19
Entonces, las holoproteínas solamente están formadas por aminoácidos y en cambio las heteroproteínas tienen una fracción de proteína y esa fracción de proteína está unida a un grupo diferente. 00:21:21
Entonces tenemos las heteroproteínas, que pueden ser cromoproteínas, glucoproteínas, es decir, proteína unida a un hidrato de carbono. 00:21:40
Lipoproteínas, pues la proteína unida a un lípido. 00:21:55
Nucleoproteínas, estas proteínas actúan en la síntesis del ADN. 00:22:00
Y fosfoproteínas, pues proteínas que tienen un grupo fosfórico al lado. 00:22:07
Y estas, por ejemplo, la caseína de la leche es un ejemplo de fosfoproteína. 00:22:13
Entonces tenemos holoproteínas solamente formadas por aminoácidos y heteroproteínas que están formadas por proteína y por un lípido o por un hidrato de carbono o por un grupo de fósforo. 00:22:21
Bueno, y aquí os ocusta algún ejemplo. Los anticuerpos son glucoproteínas. 00:22:38
Y luego tenemos las lipoproteínas, nucleoproteínas y fosfoproteínas, la caseína de la leche. 00:22:46
Vale, pues vamos a pasar ahora a ver las enzimas. 00:22:55
Las enzimas que lo tenéis en la página 46. 00:23:01
No, en la página 13, perdón, en la página 13. 00:23:07
Me seguís escuchando, ¿verdad? 00:23:13
Sí. 00:23:17
Vale, pues voy a cambiar ahora de PDF, de presentación. 00:23:19
¿Ahora veis enzimas? 00:23:25
Sí. 00:23:29
Vale, pues mirad, las enzimas son proteínas. 00:23:30
Entonces, las enzimas, o sea, prácticamente todas las reacciones químicas que ocurren en las células están catalizadas por enzimas. 00:23:39
Entonces, las enzimas, como os decía, son proteínas y son proteínas de tipo globular, estructura terciaria globular. 00:23:51
Algunas de ellas pueden tener estructura cuaternaria. 00:24:05
Su estructura está determinada por el ADN de la célula, por el dogma central de la biología molecular. 00:24:10
Como son proteínas, pues el ADN va a ser el que tenga la información de qué enzimas se forman. 00:24:16
Las enzimas son importantes porque ayudan en procesos como, por ejemplo, la digestión de los alimentos, el metabolismo, la coagulación de la sangre, la contracción muscular. 00:24:25
Entonces, por ejemplo, en el caso de la digestión de los alimentos, cuando nosotros tomamos leche y la leche tiene lactosa, pues nosotros en nuestro organismo tenemos una enzima que se llama lactasa. 00:24:37
Y esa enzima lo que hace es romper esa molécula de lactosa para que nuestro cuerpo pueda asimilar bien la lactosa. 00:24:52
Entonces, más adelante vamos a ver este ejemplo. 00:25:02
Las enzimas son tan importantes porque si no hubiera enzimas, las reacciones bioquímicas serían extremadamente lentas y fijaros, la vida no sería posible. 00:25:08
Bueno, vamos a ver un poco qué quiere decir esto. 00:25:20
Bueno, pues es que lo que ocurre es que las enzimas actúan como catalizadores. 00:25:24
Y como actúan catalizadores en reacciones que ocurren en las células, pues por eso se las denominan catalizadores biológicos o biocatalizadores. 00:25:30
¿Y qué es lo que hacen estas enzimas como catalizadores? 00:25:43
Aceleran la velocidad de las reacciones químicas. 00:25:47
Lo que hacen es disminuir la energía de activación de la reacción. 00:25:53
Los aumentos de velocidad son tales que aumentan su velocidad hasta entre 10 elevado a 7 y 10 elevado a 14 veces la velocidad de la reacción química. 00:26:00
Y no reaccionan químicamente con las sustancias sobre las que actúan y tampoco alteran el equilibrio de la reacción. 00:26:12
Y además, bueno, las enzimas catalizan alrededor de 4.000 reacciones bioquímicas distintas. 00:26:21
Las enzimas son tan importantes porque si no hubiera enzimas, las reacciones bioquímicas serían extremadamente lentas y fijaros, la vida no sería posible. 00:26:30
Son importantes porque aceleran la velocidad de las reacciones químicas, o sea, actúan como catalizadores. 00:26:41
Y como actúan como catalizadores de reacciones que ocurren en células, pues se las denomina catalizadores biológicos o biocatalizadores. 00:26:48
Entonces, para entender un poco esto de que disminuye la energía de activación, en las reacciones químicas normales, pues tenemos los reactivos que van a dar productos. 00:26:57
Y entre medias se nos forma un compuesto que se llama estado activado o estado de transición. 00:27:11
Entonces, imaginaros que estos serían los reactivos y aquí tenemos los productos. 00:27:22
Pues para que se formen estos productos, primero estos reactivos tienen que adquirir una energía suficiente para que se forme un estado de transición. 00:27:29
Y a partir de este estado de transición ya se podrán formar los productos. 00:27:41
Entonces, cuando tenemos una reacción sin catalizador, pues los sustratos tienen que alcanzar toda esta energía de activación de aquí hasta aquí. 00:27:45
En cambio, en las reacciones en las que actúan los catalizadores, pues las reacciones tienen lugar a través de otro mecanismo de reacción. 00:27:57
Y ese mecanismo de reacción hace que la energía de activación necesaria sea bastante menor. 00:28:06
En este caso sería esta gráfica, este dibujo en azul. 00:28:14
Pues con las enzimas ocurre lo mismo. 00:28:19
Vamos a tener un reactivo que lo vamos a llamar sustrato, que va a reaccionar con la enzima, se nos va a formar el complejo enzima-sustrato. 00:28:22
Y ya se van a obtener los productos de reacción. 00:28:32
Y fijaros que las enzimas son mucho más eficaces que cualquier catalizador artificial conocido. 00:28:38
Bueno, vamos a ver por qué ocurre esto. 00:28:45
Bueno, pues como os decía, la enzima va a transformar una molécula específica y a esa molécula que transforma se la llama sustrato. 00:28:47
Entonces, lo que os contaba antes, por ejemplo, de la lactosa. 00:28:58
La lactosa, que es este compuesto de aquí, que está formado por galactosa y glucosa. 00:29:02
La lactosa, que es el sustrato, va a ser transformada por la enzima. 00:29:08
Y la enzima lo que va a hacer, va a ser romper este enlace de aquí y formar dos compuestos. 00:29:14
La galactosa por un lado y la glucosa por otro lado. 00:29:21
Bueno, pues ya tenemos la enzima transformada. 00:29:25
Y la enzima lo que va a hacer, va a ser romper este enlace de aquí y formar dos compuestos. 00:29:27
La galactosa por un lado y la glucosa por otro lado. 00:29:33
Bueno, entonces, el sustrato se llama sustrato al compuesto que la enzima transforma. 00:29:38
En este caso es la lactosa y la enzima sería la lactasa. 00:29:45
¿Cómo ocurre este proceso? 00:29:52
Bueno, pues la enzima forma con el sustrato un complejo de transición. 00:29:54
El complejo de transición que sería este punto de aquí, el estado de transición. 00:30:00
Entonces, la enzima se une al sustrato, se forma el complejo enzima-sustrato. 00:30:08
Y lo que ocurre es que después de transformar ese sustrato, se van a formar los productos. 00:30:16
Pero lo que ocurre es que la enzima va a quedar libre otra vez. 00:30:24
Por lo que esta enzima va a poder reaccionar con otro sustrato. 00:30:28
Vale, entonces, la enzima y el sustrato se combinan de modo transitorio para formar un complejo enzima-sustrato. 00:30:33
En el que se alcanza el estado de transición con mayor probabilidad que en la reacción no catalizada. 00:30:41
Una vez alcanzado dicho estado, el complejo enzima-sustrato se descompone para dar lugar a los productos. 00:30:47
Y la enzima queda libre. 00:30:54
La enzima una vez liberada puede combinarse con una nueva molécula de sustrato para formar un nuevo complejo enzima-sustrato. 00:30:56
Cerrándose así el ciclo catalítico de la enzima. 00:31:04
De este modo, una sola molécula de enzima puede transformar en producto en sucesivos ciclos catalíticos a un elevado número de moléculas de sustrato. 00:31:08
Lo que contribuiría a explicar la gran eficacia catalítica que exhiben estas biomoléculas. 00:31:20
Vale, pues entonces, una de las características de las enzimas es esta, que actúan como catalizadores de las reacciones químicas que ocurren en las células. 00:31:29
Y otra de las características importantes de las enzimas es la especificidad. 00:31:41
¿Qué significa esto de especificidad? Pues que cada enzima va a reaccionar con un tipo de sustrato. 00:31:47
Si tenemos la enzima lactasa, pues la lactasa va a transformar la lactosa en la lactosa y glucosa. 00:31:56
Vale, entonces cada enzima es específica para un tipo de producto. 00:32:05
Entonces, bueno, las enzimas además de ser unos eficaces catalizadores presentan un alto grado de especificidad química. 00:32:11
Es decir, son capaces de impulsar la transformación de un solo tipo de moléculas y no de otros, que también se encuentran presentes en el medio de reacción. 00:32:20
Una enzima es capaz de discriminar entre dos sustancias que potencialmente podrían actuar como sustratos. 00:32:30
Entonces, las enzimas, entre la enzima, esto de aquí en gris sería la enzima, y ves que tiene aquí estas oquedades. 00:32:35
Pues en esta enzima solamente puede entrar este tipo de sustrato, en verde este sería el sustrato que se une a la enzima, 00:32:50
se forma el producto de reacción y luego ya los productos ya se separan y la enzima se queda liberada. 00:32:58
Entonces, cada enzima, imaginaros que aquí lo que tenemos es la estructura globular tridimensional de la estructura terciaria. 00:33:08
Entonces, aquí lo que tenemos son las cadenas de uniones de aminoácidos que se van juntando y al final quedan estos huecos. 00:33:17
Y cada enzima va a tener aquí un hueco diferente, que ahora vamos a ver cómo se llaman estos huecos. 00:33:25
Bueno, se puede afirmar que entre la enzima y su sustrato se da un acoplamiento espacial. 00:33:33
El sustrato encaja en el sitio activo de la enzima y también se da un acoplamiento químico. 00:33:40
Ambos poseen grupos funcionales que pueden establecer interacciones débiles entre sí. 00:33:47
Entonces, el acoplamiento es espacial pero también hay unas interacciones pero que son débiles porque al final esas interacciones se van a romper. 00:33:54
La especificidad de las enzimas reside en esta complementariedad estructural. 00:34:03
Así, aquellos potenciales sustratos que, por falta de acoplamiento químico, 00:34:08
no puedan acceder al sitio activo de la enzima, no podrán ser transformados por él. 00:34:12
El sustrato debe poder acoplarse al sitio activo como una llave a una cerradura o mejor ahora se habla de encaje inducido. 00:34:18
Y se habla de encaje inducido porque al unirse el sustrato a la enzima, la enzima cambia un poco. 00:34:28
Y por eso no es exactamente de llave-cerradura. 00:34:36
Cuando encaja el sustrato parece que la enzima cambia un poco esta forma. 00:34:40
Y se habla de encaje inducido. 00:34:45
Bueno, pues aquí os he puesto otro ejemplo que sería la enzima. 00:34:48
Esto ahora estaría en morado, la enzima, que sería aquí la enzima. 00:34:53
La sacarosa que va a actuar frente al sustrato que sería la sacarosa. 00:34:57
La sacarosa que en este caso está formada por glucosa y fructosa. 00:35:03
Pues la sacarosa entra aquí en el sitio de la oquedad. 00:35:08
Esa es la oquedad. 00:35:14
La enzima en este caso rompe el enlace entre la glucosa y la fructosa. 00:35:16
Y se nos forman los productos de reacción y se nos vuelve a formar. 00:35:23
La enzima queda libre otra vez. 00:35:28
Entonces actuaría contra la fructosa. 00:35:30
Entonces ¿cómo se llama el hueco este que queda aquí? 00:35:33
La oquedad esta que queda en las enzimas. 00:35:36
Pues este hueco se llama centro activo. 00:35:39
El centro activo es una pequeña porción de la enzima. 00:35:42
Aquí tenemos la enzima que queda en el centro de la receta. 00:35:46
Esa es la enzima de la receta. 00:35:50
Y aquí tenemos el centro de la receta. 00:35:52
Y aquí tenemos la enzima de la receta. 00:35:55
Y aquí tenemos la enzima de la receta. 00:35:58
El centro activo es una pequeña porción de la enzima que contiene una equidad tridimensional sobre la que encaja el sustrato. 00:36:00
Unión enzima-sustrato, enlaces intermoleculares, lo que decíamos, débiles, 00:36:09
por lo que se pueden romper fácilmente tras actuar la enzima. 00:36:14
Entonces, el sustrato entra en una zona concreta que se llama centro activo o sitio activo. 00:36:18
Esta sería la proteína, la enzima. 00:36:27
Aquí con estructura globular terciaria. 00:36:31
Y entonces queda un hueco. 00:36:35
Y en ese hueco es el sitio activo o centro activo. 00:36:37
Este también sería el sitio activo. 00:36:41
Y ahí es donde entra el sustrato. 00:36:43
Bueno, en la página 14, en el tercer párrafo, tenéis esta explicación del sitio activo. 00:36:45
Y tenéis explicado también lo de la especificidad. 00:37:06
Y después, en el cuarto párrafo, tenéis puesto que el nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reacción química que cataliza, con la palabra terminada enasa. 00:37:09
Por ejemplo, la ADN polimerasa es la enzima que cataliza la reacción de polimerización del ADN. 00:37:24
Entonces, yo esto lo he ampliado un poquito más. 00:37:32
Al principio, se ponía a la enzima el nombre del sufijo terminado enasa, según el sustrato. 00:37:36
Pues lo que hemos visto es lactosa, lactasa, sacarosa, sacarasa. 00:37:49
Pero a medida que se iban conociendo más números de enzimas, pues se vio que esto no era operativo, sobre todo a nivel científico. 00:37:54
Y entonces se propuso una clasificación que elaboró la Comisión de Enzimas, la Enzyme Commission. 00:38:04
Bueno, esto os lo explico solamente para que sepáis un poquito más. 00:38:13
Entonces, el sistema divide a las enzimas en seis clases, y esas seis clases se dividen en subclases, y esas subclases también en subsubclases. 00:38:18
Entonces, cada enzima se nombra con un nombre, que es un nombre corto, después con un nombre sistemático, que es el nombre que identifica la reacción que cataliza, 00:38:31
y por último se pone un número de clasificación, y ese número se llama el EC number, el EC number. 00:38:43
Entonces, por ejemplo, tendríamos el sustrato succinato, y la acción es la deshidrogenación, pues sería succinato, deshidrogenasa, y luego aquí vendría el número. 00:38:54
Por ejemplo, aquí la ATP glucosa fosfotransferasa, pues fijaros, aquí tenemos el EC2712, pues el 2 del grupo transferasa, el 7 subgrupo fosfotransferasa, 00:39:08
el 1 subgrupo, porque es un aceptor del grupo OH de la D glucosa, y luego el 2 OH de la D glucosa que acepta el grupo fosfato. 00:39:25
Vale, pero bueno, esto es sobre todo a nivel científico, que sepáis que existe, aparte de llamar a las proteínas con el sufijo terminado en asa, pues también existe un código. 00:39:35
Y tenéis en la página, vuelvo a la página anterior, bueno, sí, en la página anterior del documento del aula virtual, en la página 13, 00:39:48
en el tercer párrafo, donde empieza, las enzimas son macromoléculas que tienen la capacidad de facilitar y acelerar las reacciones químicas que tienen lugar en las células, 00:40:17
bueno, luego sigue un poquito ahí el párrafo, y luego en la penúltima frase dice, la velocidad de las reacciones enzimáticas depende de la concentración de la enzima, 00:40:29
de la concentración del sustrato hasta un límite, y de la temperatura y el pH del medio. 00:40:40
Las enzimas catalizan alrededor de 4.000, bueno, eso ya lo hemos visto, 4.000 reacciones químicas distintas. 00:40:48
Bueno, vamos a ver un poquito más en detalle esto de la velocidad de las reacciones enzimáticas. 00:40:54
Entonces, ¿qué ocurre? Que dependiendo de la cantidad de sustrato que tengamos, que haya, pues la velocidad de la reacción va, o sea, la cinética de la reacción va a ser de dos formas. 00:40:59
Cuando tenemos, mirad, esto está representado en la velocidad inicial de la reacción, y aquí en el eje de las X la concentración de sustrato. 00:41:20
Entonces, cuando tenemos poca cantidad de sustrato, a concentraciones bajas de sustrato, la velocidad es directamente proporcional a la concentración de sustrato. 00:41:31
¿Veis? Va aumentando la velocidad a medida que aumenta la velocidad de sustrato. 00:41:42
Pero, a concentraciones altas de sustrato, lo que ocurre es que se llega a una velocidad constante, ¿vale? Se llega a una velocidad máxima. 00:41:47
A concentraciones altas de sustrato, la velocidad ya no va a aumentar, ya se mantiene constante, y esto se denomina velocidad máxima. 00:42:01
¿Y por qué ocurre eso? Pues porque como cada enzima se va uniendo a un sustrato, pues por mucho sustrato que pongamos, no va a reaccionar más, la velocidad no va a ser mayor, porque no tenemos suficiente enzima. 00:42:09
Entonces, a mucha concentración de sustrato, todas las enzimas están saturadas por el sustrato, y no van a reaccionar más. 00:42:25
Entonces, la cinética de las reacciones catalizadas por enzimas muestra un rasgo característico que no se observa en las reacciones no enzimáticas, la saturación de la enzima por el sustrato. 00:42:35
Cuando se mide la velocidad inicial de una reacción catalizada enzimáticamente, se observa que para concentraciones de sustrato bajas, la velocidad de reacción es proporcional a dicha concentración, como ocurre con carácter general para las reacciones no enzimáticas. 00:42:47
A medida que la concentración de sustrato aumenta, la velocidad de reacción deja de ser proporcional a ésta. 00:43:05
Con un aumento posterior, la velocidad de reacción llega a ser totalmente independiente de la concentración del sustrato, y se aproxima sintéticamente a un valor máximo, que es característico de cada enzima, y que se conoce como velocidad máxima. 00:43:12
Se dice entonces que la enzima se haya saturada por el sustrato. 00:43:28
Entonces, a bajas concentraciones de sustrato, aumenta la velocidad a medida que aumenta la concentración de sustrato, y en cambio a altas concentraciones de sustrato, la velocidad es independiente de la concentración de sustrato. 00:43:33
Y por último, esto creo que no viene en sus apuntes, pero bueno, como las enzimas son proteínas, pues les van a afectar las mismas condiciones que a las proteínas, como por ejemplo, las temperaturas extremas y los cambios de pH. 00:43:47
Entonces, la acción de la temperatura y el pH pueden producir la desnaturalización de las enzimas. Si se desnaturaliza la enzima, pues pierde su actividad. 00:44:18
En ocasiones, se puede renaturalizar la enzima. 00:44:33
Entonces, vamos a ver primero el efecto del pH. Las enzimas tienen un intervalo de pH óptimo en el cual su actividad es máxima. 00:44:38
Por debajo de este pH o por encima, la actividad disminuye bruscamente, ¿vale? Y esto es lo que decíamos, porque se desnaturalizan y pierden su actividad. 00:44:50
Entonces, pues por ejemplo, aquí tenemos la ureasa y la tripsina, que tienen estos intervalos de pH óptimos. 00:45:01
Lo normal es que tengan intervalos de pH entre 5 y 8, pH óptimo. 00:45:13
Sin embargo, pues por ejemplo, aquí la pepsina es un poquito diferente. Tiene un pH óptimo alrededor de 2. 00:45:19
Y después también tienen una temperatura óptima que suele ser entre 30 y 40 grados y se inactivan a partir de 50 grados. 00:45:26
Cada enzima tiene una temperatura óptima a la cual su rendimiento es mayor. 00:45:37
Variaciones por encima o por debajo de esta temperatura hacen que la estructura se debilite, por lo que la enzima trabajará más despacio. 00:45:42
Las temperaturas altas pueden llegar a desnaturalizar la enzima, se rompen las uniones débiles y se desarma la estructura tridimensional de la proteína. 00:45:48
Y luego, bueno, aquí os he puesto para qué se utilizan las enzimas. 00:45:57
Pues se utilizan en productos farmacéuticos, en ropa, para hacer ropa, en papel, en energía, en detergentes, en alimentos. 00:46:02
Aquí os he puesto en esta tabla un poquito más específico. 00:46:13
Por ejemplo, la amilasa, que se obtiene de hombros, de bacterias. 00:46:19
Pues se utiliza en el pan, en la fabricación de jarabe de glucosa, como ayuda digestiva. 00:46:24
Por ejemplo, la proteasa. Fijaros que aquí estamos viendo la nomenclatura adecuada. 00:46:33
Pues se obtiene de hongos o de bacterias. 00:46:39
La proteasa se utiliza, por ejemplo, en detergentes para eliminar manchas de proteínas, para abrandar la carne, para limpiar heridas, en lo que os decía, detergentes. 00:46:43
La invertasa, que se obtiene de levaduras, pues se utiliza para el relleno de carbohidratos. 00:46:56
La lactasa, que se obtiene de levaduras, pues se utiliza para el relleno de caramelos. 00:47:03
Por ejemplo, la celulasa, que se obtiene de bacterias, pues la celulasa se utiliza en detergentes como suavizante o como abrillantador de tejidos. 00:47:11
La lactasa, pues para degradar la lactosa a glucosa y a lactosa. 00:47:21
Bueno, pues estos son algunos ejemplos de aplicaciones de las enzimas, para que veáis lo importantes que son las enzimas. 00:47:27
Ah, y aquí os había puesto un vídeo. 00:47:36
Bueno, vamos a ver primero la clasificación de las enzimas. Esto sí que lo tenéis en el documento de la aula virtual. 00:47:39
Pues se clasifica según las reacciones que catalicen. 00:47:49
Entonces, por ejemplo, las oxido-reductasas, pues catalizan reacciones de oxido-reducción. 00:47:54
Facilitan la transferencia de electrones de una molécula a otra. 00:48:00
Las transferasas, pues catalizan reacciones hidrolíticas, con la consiguiente obtención de monómeros a partir de polímeros. 00:48:05
Las hidrolasas, no, las transferasas, catalizan reacciones de transferencia de grupos. 00:48:12
Las liasas catalizan reacciones en las que se eliminan moléculas de agua o de CO2 o de amoníaco, para formar un doble enlace. 00:48:20
O, al contrario, se añaden a un doble enlace y se rompe ese doble enlace. 00:48:29
Las isomerasas catalizan reacciones que suponen isomerización. 00:48:33
Y las ligasas catalizan reacciones que consisten en la unión de dos moléculas. 00:48:37
Aquí os he puesto algún ejemplo. 00:48:42
Las hidrolasas rompen una molécula, la dividen en dos. 00:48:45
Esas serían peptidasas, lipasas, fosfolipasas. 00:48:52
Las liasas, por ejemplo, rompen un doble enlace. 00:48:58
Las liasas, por ejemplo, rompen un doble enlace. 00:49:01
Y, por ejemplo, en este caso se une una molécula NH. 00:49:05
Las isomerasas dan lugar a reacciones de isomerización. 00:49:12
En isómeros hay varios tipos de isómeros, pero hay isómeros que tienen el mismo número y el mismo tipo de átomos. 00:49:17
Lo que pasa es que están orientados en distintas posiciones. 00:49:26
Entonces, la glucosa y la galactosa son dos isómeros. 00:49:29
Tienen el mismo número de carbonos, o sea, de átomos, pero que están en distinta disposición espacial. 00:49:33
Y entonces se les denomina isómeros. 00:49:39
Las enzimas pueden transformar un isómero en otro. 00:49:42
Y luego las ligasas, que forman dobles enlaces. 00:49:46
Por ejemplo, aquí tenemos las liasas. 00:49:51
Esto aquí en azul sería la enzima. 00:49:55
Fijaros aquí cómo es el centro activo. 00:49:56
Esto queda de aquí. 00:50:00
Esta sería la enzima y esta sería la liasa. 00:50:02
La enzima va a romper este doble enlace de aquí y se nos forman estos dos compuestos. 00:50:07
Las oxidorreductasas hacen reacciones de oxidación-reducción. 00:50:16
Aquí el doble enlace se reduce y aquí esta molécula se oxida. 00:50:23
Las transferasas, pues aquí en este caso esta molécula que tiene aquí un grupo, esta bolita de aquí gris, se transfiere a esta otra molécula de aquí. 00:50:29
Esta de aquí adquiere ese grupo funcional. 00:50:41
Eso sería transferasas. 00:50:46
Transfieren un grupo de una molécula a otro. 00:50:48
Fijaros aquí también el centro activo. 00:50:52
Diferentes son los centros activos. 00:50:56
Vamos a ver si podemos ver este vídeo. 00:51:01
A ver un segundo. 00:51:16
A ver. 00:51:22
A ver si puedo encontrar el vídeo. 00:51:41
Aquí, a ver. 00:51:53
Pues no funciona. 00:52:01
Bueno, no funciona. 00:52:11
Bueno, no funciona. 00:52:13
Vale, pues hasta aquí sería la primera parte de proteínas hasta enzimas, hasta la página 15. 00:52:19
Aquí al final tenéis una auto-evaluación. 00:52:33
Es muy fácil hacerlo en casa, pero es bastante fácil. 00:52:37
La primera pregunta es decir si la mayor parte de las enzimas son proteínas. 00:52:43
La segunda, la acción catalizadora de una enzima es independiente de la concentración del sustrato. 00:52:48
Eso también lo hemos visto. 00:52:56
Y luego la última es la lactasa, es una enzima presente en el intestino delgado. 00:52:58
Que se encarga de convertir la lactosa en sus componentes glucosa y lactosa. 00:53:02
La lactasa será por lo tanto una hidrolasa. 00:53:07
Hay que poner si es verdadero o falso. 00:53:11
Vale, pues el próximo día ya veremos. 00:53:16
¿Ese cuestionario es de la clase o es de la misma aula virtual que está? 00:53:19
Sí, ese está en el documento del aula virtual, en la página 15. 00:53:24
Vale, gracias. 00:53:30
No sé si lo tienes ahí abierto, pero está en el documento del aula virtual. 00:53:32
Bueno, es que lo veo desde el móvil y los números no los veo. 00:53:40
Por eso era la pregunta. 00:53:44
Vale, entonces ya el próximo día veremos cómo se extraen las proteínas. 00:53:46
Porque claro, lo que es la célula, aparte de proteínas, tenemos otros muchos compuestos. 00:53:53
Entonces vamos a ver cómo podemos obtener esas proteínas. 00:53:57
Y luego ya vamos a ver cómo se analizan esas proteínas. 00:54:02
Bueno, primero cómo se cuantifican. 00:54:06
Cómo podemos saber qué cantidad de proteínas tenemos. 00:54:08
Y luego cómo se analizan por la diálisis, cromatografía y electroforesis. 00:54:12
Entonces, os voy a abrir en el aula virtual la siguiente tarea que tenéis que hacer. 00:54:19
Acordaros que la anterior la tenéis que entregar creo que antes del día 20. 00:54:25
Pero os voy a ir ya abriendo la siguiente tarea que es una práctica muy sencilla que se hace en casa. 00:54:31
En la cocina con hígado de pollo y con agua oxigenada. 00:54:39
Bueno, pues para que veáis este tema de cómo funciona. 00:54:48
Autor/es:
S.A.
Subido por:
Susana A.
Licencia:
Todos los derechos reservados
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Fecha:
11 de diciembre de 2023 - 12:26
Visibilidad:
Clave
Centro:
IES VIRGEN DE LA PALOMA
Duración:
54′ 53″
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