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Tema 4. Proteínas: la maquinaria del cuerpo - Contenido educativo

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Subido el 29 de octubre de 2026 por Camila M.

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Buenas, pues aquí estamos con el primer vídeo del curso. 00:00:02
Este es el tema 4, titulado Proteínas, la maquinaria del cuerpo. 00:00:08
Y para presentar el tema he seleccionado un cuadro de una obra de una exposición 00:00:12
que había dedicada a la relación entre la ciencia y el arte. 00:00:21
En este caso lo que pretende representar este cuadro es como las proteínas 00:00:24
están involucradas en todas y cada una de nuestras funciones humanas. 00:00:29
Son como las proteínas, son las moléculas por excelencia, por así decir, 00:00:34
y por eso lo he titulado la maquinaria del cuerpo. 00:00:38
Sus características principales, no las podéis leer, 00:00:41
pero esto constituyen el grupo de moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos 00:00:44
y suponen de media el 50% del peso celular seco. 00:00:49
Químicamente son polímeros, y vuelvo a detenerme en las palabras, 00:00:54
Polímero hecho de muchos monómeros. El polímero es el polipéptido u oligopéptido cuando los monómeros son pocos y cuando son muchos es un polipéptido. Los monómeros de estos polímeros son aminoácidos. Es decir, las proteínas son polímeros hechos de aminoácidos, que son los monómeros. 00:00:58
La importancia de las proteínas radica en su especificidad con respecto a la función y con respecto al organismo del que forma parte y también de su acción catalizadora como enzimas. 00:01:23
Ya sabéis que catalizar quiere decir facilitar determinadas reacciones fundamentales en el metabolismo de los seres vivos, en este caso de los humanos. 00:01:38
Entonces, características. Son biomoléculas formadas por, ya lo sabemos, carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, azufre y fósforo en menos proporción. 00:01:46
La mayoría son macromoléculas, es decir, moléculas de un tamaño considerable. Pueden estar formadas por una sola cadena de aminoácidos, como la mioglobina que tenéis aquí, que todo lo que veis que tiene solo un color, por eso es una sola cadena de aminoácidos. 00:02:02
la mioglobina, todo lo que tenga el prefijo mio tiene que ver con el músculo 00:02:23
y otras macromoléculas están formadas por pocas cadenas de aminoácidos 00:02:27
es decir, son oligoméricas 00:02:36
como la hemoglobina, como en este caso 00:02:38
y las inmunoglobulinas 00:02:40
que esto ya os lo he puesto muchas veces 00:02:43
esta molécula forma de Y 00:02:45
son inmunoglobulinas cuya función 00:02:47
espero que ya lo tendréis relacionado 00:02:50
son anticuerpos. Como veis aquí hay varias colorines, eso es porque las cadenas de aminoácidos 00:02:52
son de diferentes tipos. Aquí en el centro estarían los grupos hemo. Aminoácidos, hemos dicho que son 00:02:59
los monómeros de las proteínas, son las subunidades que se juntan un aminoácido con otro, con otro, 00:03:08
con otro y forman las proteínas. Solo 20 de los que hay en la naturaleza forman parte de las proteínas, 00:03:15
Es decir, que hay muchos más aminoácidos, pero solo 20 de ellos forman parte de las proteínas. 00:03:21
Entonces, vamos a detenernos aquí en la fórmula química de los aminoácidos. 00:03:28
Aquí que veis un grupo amino, aquí veis el grupo ácido y aquí está la cadena hidrocarbonada y el radical que puede ser de diferentes tipos. 00:03:36
Entonces, ¿cómo reconozco si me ponen esto en el examen? Pues veo los grupos funcionales, grupo amino, grupo ácido. 00:03:55
Lo que estoy observando es un aminoácido. Entonces, esta cadena lateral, este R, este radical o cadena lateral, va a determinar si toda la molécula va a tener un carácter hidrófilo o hidrófobo. 00:04:03
Y esto es importante. Bueno, por los aminoácidos hemos dicho que sólo 20 de los aminoácidos que hay en la naturaleza son los que forman parte de las proteínas. 00:04:16
Y además estos aminoácidos son siempre del tipo alfa aminoácidos. ¿En qué se diferencian los alfa aminoácidos de los beta aminoácidos? Pues de la posición del grupo amino NH2 con respecto al grupo carboxilo. 00:04:27
Cuando está el grupo amino en el carbono 1 inmediatamente después del carboxilo, pues son alfa. Y cuando el grupo amino está en el carbono 2 con respecto al carboxilo, este sería carboxilo, carbono 1, carbono 2, pues son los beta aminoácidos. 00:04:40
Eso, los alfa aminoácidos son los que forman parte de las proteínas. 00:04:57
Y luego, ¿qué son los aminoácidos esenciales? 00:05:02
Pues son aquellos que no pueden ser sintetizados por el cuerpo humano y hay 8. 00:05:05
Por tanto, tienen que estar ingeridos con la comida. 00:05:11
Ojo, que también hemos hablado de ácidos grasos esenciales. 00:05:15
¿Recordáis cuáles son? Pues lo miráis. 00:05:19
¿Cuáles son los aminoácidos esenciales? 00:05:23
Como veis, aquí están los no esenciales y aquí están los esenciales. He dicho antes que eran 8, en esta lista hay 10, porque estos con el asterisco solo se consideran esenciales en los niños. 00:05:25
Bueno, os podéis familiarizar un poco con los nombres, pero no os van a preguntar que os sepáis esto de memoria. 00:05:37
Con respecto a los aminoácidos no esenciales, estos son unos 150 y no forman parte de las proteínas, pero tienen importantes funciones. 00:05:46
Como por ejemplo, son neurotransmisores, cosa que vemos aquí en la imagen, ¿vale? Estos son terminaciones de neuronas, terminaciones dendríticas y aquí se está dando la neurotransmisión. También son precursores de vitaminas o moléculas que participan en reacciones bioquímicas. 00:05:56
¿Cómo se clasifican estos aminoácidos? Pues depende de la carga, perdón, depende de su comportamiento. 00:06:16
Pueden ser neutros si no tienen carga y pueden ser ácidos o básicos. 00:06:24
Lo de neutros si no tienen carga o más bien neutros si no se comporta ni como ácido ni como básico. 00:06:30
Entonces, esto va a ser según la naturaleza de su cadena lateral. 00:06:36
Porque, ¿qué carga tendrá cada uno de sus componentes? ¿Qué carga tiene el grupo amino? Positiva. ¿Qué carga tiene el grupo ácido? Pues negativa. 00:06:42
Entonces, claro, como esto se neutraliza, pues todo depende de qué ocurre con la cadena lateral. 00:06:54
Los aminoácidos neutros son aquellos que su cadena lateral no tiene grupos carboxilo ni amino, por lo que a pH neutro su carga eléctrica neta es cero. 00:07:01
Sin embargo, siendo neutro, pueden ser polar 00:07:10
¿Cuándo hay una polaridad? 00:07:14
Pues cuando hay un grupo funcional que le otorga polaridad 00:07:18
¿Cuál es el grupo funcional que aquí le otorga polaridad? 00:07:20
Porque aquí vemos el grupo ácido, el grupo amino, amino ácido 00:07:24
Y aquí vemos el grupo OH 00:07:28
¿Esto le da polaridad? 00:07:30
Pues sí, efectivamente, porque como recordáis, el oxígeno tiene electronegatividad 00:07:32
Atrae con más fuerza a sus electrones 00:07:36
se carga parcialmente positiva, se carga parcialmente de forma negativa y entonces esto le da cierta polaridad a la molécula, ¿vale? 00:07:40
Y la cadena lateral es hidrofila. Me voy a tener un momento, ¿por qué es hidrofila? ¿Qué quiere decir hidrofilo? 00:07:50
Hidrofilo quiere decir que es capaz de relacionarse con el agua, la molécula de agua es una molécula polar y es capaz de relacionarse con otras moléculas también polares, ¿vale? 00:07:57
Como el grupo OH es polar, por eso decimos que tiene una cadena lateral hidrófila. 00:08:07
Luego, cuando la cadena lateral es hidrófoba, por ejemplo, una cadena hidrocarbonada, 00:08:13
solo aquí hay hidrógenos y carbonos, pues se trataría de una cadena lateral hidrófoba. 00:08:19
Entonces, en este caso, el aminoácido neutro es apolar, porque tiene carga positiva, carga negativa y nada más. 00:08:24
Entonces, se neutraliza y es apolar. 00:08:32
Los aminoácidos ácidos, esto es cuando la cadena lateral tiene una carga negativa 00:08:34
Entonces vemos el ácido, el amino y otro grupo ácido con lo cual tiene una carga negativa parcial 00:08:41
O sea, parcial no, una carga negativa 00:08:51
Entonces tiene una capacidad para ceder protones y quedarse cargado negativamente 00:08:52
Los aminoácidos básicos, pues al revés, cuando la cadena lateral tiene una carga positiva 00:08:57
Por ejemplo, un amino terminal 00:09:03
Tiene capacidad para aceptar protones y quedarse cargado positivamente 00:09:06
¿Esto qué sería? 00:09:10
¿Ácidos o básicos? 00:09:13
Grupo amino, ácido, amino 00:09:19
Y ahora, grupo ácido, ácido y ácido 00:09:22
Pues ya sabéis, ácido 00:09:28
Y aquí estaría, esto lo dejo para que lo estudiéis en casa 00:09:29
entonces las propiedades físicas 00:09:35
las propiedades de los aminoácidos 00:09:38
empezamos por las propiedades físicas 00:09:39
tienen isomería espacial 00:09:41
acordaos de que también lo vimos en donde 00:09:42
venga, pensadlo 00:09:44
eso es en los glúcidos 00:09:46
entonces 00:09:48
todos salvo la glicina 00:09:49
presentan al menos un carbono alfa asimétrico 00:09:52
por lo que existen dos esteroisómeros espaciales 00:09:55
L y D 00:09:58
y en el caso de los glúcidos 00:09:58
acordaos de los monosacáridos 00:10:01
eran, dependía de donde estaba el grupo OH y en este caso 00:10:02
lo que depende es de donde está el grupo amino, cuando el grupo amino está a la derecha 00:10:06
es un D aminoácido, cuando un grupo amino está a la izquierda es un 00:10:09
L aminoácido y son enantiómeros o enantiómorfos, o sea son 00:10:14
imágenes especulares no superponibles y tienen actividad óptica 00:10:18
esto es que desvían la luz polarizada 00:10:22
hacia la derecha o hacia la izquierda y esto recordad que no tiene que ver con ser D o L 00:10:26
sino que tiene que ver con que unos desvían la luz hacia la derecha y otros hacia la izquierda. 00:10:30
Luego, propiedades químicas. La solubilidad. Los grupos polares, o sea, los grupos funcionales amino y ácido, 00:10:36
permiten que se formen puentes de hidrógeno con el agua. Por eso muchos son solubles en agua, 00:10:46
aunque también los hay insolubles cuando son hidrófobos. 00:10:50
Como forman puentes de hidrógeno con el agua 00:10:53
Tienen puntos de fusión y ebullición altos 00:10:57
Pregunta, ¿cuáles serán más insolubles? 00:11:01
¿Los polares o los apolares? 00:11:04
Y para resolver esto tienes que tener en cuenta 00:11:07
Que serán tanto más insolubles 00:11:09
Cuanto menos capacidad de relacionarse con el agua 00:11:14
Con cuanto más hidrófobos sean 00:11:19
Serán más insolubles cuanto más hidrófobos sean. Entonces, ¿cuáles son más hidrófobos? ¿Los polares o los apolares? ¿Cuáles tenían grupos con cierta polaridad, capacidad de relacionarse con el agua? Pues ya lo sabéis. 00:11:21
Luego, tienen además carácter anfótero. ¿Qué quiere decir anfótero? Anfótero quiere decir que se puede comportar como un ácido o como una base dependiendo del medio donde se encuentre. 00:11:38
Recordatorio, ¿qué comportamiento tienen los ácidos y las bases frente a los protones? 00:11:50
Pues los ácidos donan protones y las bases captan protones 00:11:55
¿Tenéis claro qué es lo que mide el pH? 00:12:00
El pH mide la... bueno, al final lo que te mide es la concentración de protones 00:12:03
¿Vale? Para que os acordéis que el pH, pues acordaros siempre de la H 00:12:09
¿Qué quiere decir la H? La cantidad, la concentración de protones 00:12:12
Entonces los medios ácidos tendrán una concentración muy alta de protones 00:12:15
y los pH básicos tendrán una concentración mucho menor de protones. 00:12:19
La concentración de protones va descendiendo a medida que vamos acercándonos a pH básicos, 00:12:27
la concentración de protones va disminuyendo y va aumentando la de OH. 00:12:37
Entonces, ¿qué quiere decir que un aminoácido puede comportarse como ácido como base? 00:12:41
Pues que cuando el pH disminuye en medios ácidos, el aminoácido se comporta como una base 00:12:51
porque este grupo es capaz, el grupo de carboxilo, el grupo ácido, puede captar protones 00:12:59
¿Qué ocurre cuando el pH aumenta en un medio básico? Pues que el NH3 de aquí es capaz de ceder protones y se comporta como un ácido 00:13:06
En este caso ha aceptado protones, se comporta como una base, en este caso ha perdido protones y se comporta como un ácido 00:13:20
Y todo depende del pH en el que se encuentre 00:13:28
Esto nos lleva a lo siguiente 00:13:30
Cada aminoácido tiene un pH en el que tiende a adoptar una forma dipolar neutra o suiterión 00:13:33
Con tantas cargas positivas como negativas que se denomina punto isoeléctrico 00:13:40
Esto es, a pH neutro para el aminoácido 00:13:45
Tiene todas las cargas, los grupos equilibrados 00:13:50
Entre positivo y negativo 00:13:55
Aquí lo veis, el suiterión 00:13:57
En el punto isoeléctrico, en un determinado pH, el aminoácido se cuenta en este estado. En un pH ácido, el ácido acepta protones y en un pH básico, el grupo amino pierde. 00:13:59
Entonces, este estado en este pH es el que se consiguiera el pH, el punto isoeléctrico. 00:14:20
Los aminoácidos podrán alcanzar un estado neutro a pHs ácidos o básicos dependiendo, entre otras cosas, de cómo sea su cadena lateral. 00:14:29
¿Para qué puede ser importante esta propiedad en el ser humano? 00:14:41
Pues, perdonad que esto lo tenía mal animado. 00:14:45
Hay que pensar en la meostasis. ¿Os acordáis qué otras moléculas en el cuerpo humano eran capaces de comportarse como ácidos o como bases? 00:14:48
Si os acordáis bien, eran el tampón fosfato y el tampón bicarbonato. Como eran capaces de comportarse como ácidos o como bases, esto le daba la propiedad de poder regular la cantidad de protones que había en el medio. 00:15:03
Esto es lo que favorece la homeostasis, es decir, el equilibrio. Además de los dos tampones fisiológicos que conocemos, como son el fosfato y el bicarbonato, están los aminoácidos y los componentes proteicos, como por ejemplo la hemoglobina, que es capaz de captar protones cuando el medio sanguíneo es muy ácido. 00:15:16
Las propiedades, cuando se preguntan alguna vez qué moléculas o qué mecanismos de regulación del pH tenemos en el cuerpo, pues estarían los dos tampones que hemos visto, pero también podríamos decir que las proteínas, los aminoácidos, por su carácter anfótero, también contribuyen. 00:15:46
Cuando un aminoácido está en un medio cuyo pH está próximo a su punto isoeléctrico, ¿qué pensáis? ¿Será más soluble o menos soluble? Es decir, cuando tiene el grupo ácido cargado negativamente y el grupo básico cargado positivamente, ¿será más o menos soluble? 00:16:02
Pues si tiene una carga neta cero, ¿qué pensáis? Pensadlo y responderos. 00:16:25
Para esto, espera, voy a daros una última pista. Si tiene una carga neta que se compensa, pues si el resto no tiene carga o no tiene polaridad, pues será más o menos soluble, ¿vale? 00:16:40
intentad pensarlo, luego, solo un pequeño recordatorio 00:16:51
y porque esto lo vamos a ir viendo a lo largo del curso, no es lo mismo, son cosas diferentes 00:16:55
el comportamiento de ácido base y el comportamiento de las reacciones redox 00:16:59
ácido base, lo que se hace es perder o ganar protones 00:17:03
y luego están las reacciones de óxido reducción 00:17:07
y reducción, las reacciones redox, en las que lo que se pierde o se gana 00:17:09
son electrones y además modificándose el estado de oxidación 00:17:15
de estas moléculas. En este caso, por ejemplo, una molécula que cede electrones tiene poder reductor, 00:17:19
esta molécula tiene poder reductor porque reduce a esta otra molécula, hace que esta pueda ganar electrones 00:17:28
y esta se oxida. Esto lo iremos viendo a lo largo del curso, pero quiero que tengáis clara la diferencia. 00:17:35
Ahora, ¿cómo se forman, cómo hemos visto los monómeros, los aminoácidos? 00:17:47
¿Cómo se unen estos monómeros entre sí? 00:17:53
Pues se unen a través del enlace peptídico, que es el que se produce entre el grupo OH, aquí, del grupo carboxilo 00:17:55
y un hidrógeno del grupo amino y liberándose una molécula de agua, como veis aquí 00:18:03
Este compuesto en concreto se llama dipeptido y es un enlace covalente de tipo amida 00:18:10
Esto que veis aquí sería una animación de cómo se forma el enlace peptídico 00:18:16
Son dos aminoácidos, se libera una molécula de agua y se forma el enlace 00:18:30
Este enlace se puede seguir dando, se pueden seguir uniendo aminoácidos para formar un tripéptido, tetrapéptido hasta llegar a un polipeptido 00:18:38
Los radicales de los aminoácidos no participan en el enlace 00:18:51
sino que se sitúan hacia arriba o hacia abajo de la cadena. 00:18:57
Aquí veis, por ejemplo, este es un radical, este es otro radical. 00:19:00
Los aminoácidos se van uniendo, a la línea glicina se unen. 00:19:05
Aquí hay un grupo aminoterminal, aquí hay otro radical. 00:19:09
Y siempre en el polipéptido hay un grupo aminoterminal y un grupo carboxiloterminal. 00:19:11
Luego, otra característica importante, no puede girar libremente porque tiene un carácter parcial de doble enlace, 00:19:19
que lo hace rígido y plano 00:19:24
entonces la rotación sí que ocurre 00:19:28
pero no alrededor del enlace peptídico en sí 00:19:31
sino alrededor de los enlaces adyacentes al carbono alfa 00:19:32
bueno, esto lo único que es importante es para que sepáis 00:19:36
que esta capacidad de giro o de no giro de este enlace 00:19:39
restringe las conformaciones posibles de la proteína 00:19:45
y es un factor clave para su función 00:19:48
La estructura, la conformación tridimensional y espacial de la proteína determina la especificidad y la función de esa proteína. 00:19:52
Por lo tanto, esto es importante para que la proteína sea funcional y que cumpla su cometido de forma específica. 00:20:01
Aquí hay un ejercicio en el que es así. 00:20:09
La reacción representa el proceso de síntesis del aspartamo, que no sé si sabéis que es un edulcorante artificial. 00:20:13
Identifique y determine el tipo general de biomoléculas. 00:20:20
Tenemos aquí esta molécula más esta molécula, se libera agua y tal. 00:20:23
Esta molécula, ¿qué grupos funcionales tiene? 00:20:28
Ácido y amino, pues ¿qué será? 00:20:30
Y esta otra molécula, ácido y amino, pues ¿qué será? 00:20:32
¿Qué te pregunta? 00:20:36
Identifique y define el tipo general de biomoléculas, que ya más o menos lo he dicho, 00:20:37
representando la primera parte de la ecuación, que forma las partamos a todo esto. 00:20:40
¿Qué parte de esas biomoléculas es señalada con el número 1? 00:20:45
Pues si esto es el grupo carboxilo y este es el amino, ¿esto qué será? 00:20:47
No os lo digo, pero ya lo sabéis, ¿no? 00:20:52
Describa uno de los grupos en que se clasifican estas moléculas según la naturaleza de la parte 1. 00:20:55
O sea, según sea este grupo, ¿de qué tipo puede ser? 00:21:02
Pues eso lo pensáis y me decís si tenéis dudas, ¿vale? 00:21:06
¿Cómo se denomina el enlace indicado del número 2 y cuáles son sus características? 00:21:11
Fácil, creo. 00:21:15
estructura de las proteínas 00:21:16
aquí vamos a hablar de esta estructura 00:21:20
que es como una organización jerárquica 00:21:23
primero la una se da siempre por encima de la otra 00:21:26
entonces, importante 00:21:29
la disposición espacial de la cadena polipeptídica 00:21:32
determina la actividad biológica 00:21:34
los plegamientos de esta cadena son cruciales 00:21:36
en la especificidad de la función 00:21:39
y los sucesivos plegamientos 00:21:41
que entrañan la complejidad 00:21:43
se sigue una estructura jerárquica, como he dicho, de niveles que se construyen a partir de la anterior. 00:21:46
Entonces son cuatro. Está la estructura primaria, la secundaria, la terciaria y la cuaternaria. 00:21:52
Brevemente, primaria, secuencia de aminoácidos. Secundaria, plegamiento de esta secuencia, que hay dos tipos, ya lo veremos. 00:21:59
Hay tres tipos, ya lo veremos. Terciaria, cuando esta se pliega sobre sí misma. 00:22:07
y la cuaternaria cuando se juntan varias estructuras terciarias. 00:22:13
Aquí creo que hay un vídeo que no sé si funciona, o sea que... 00:22:21
No sé, perdonad. 00:22:24
Vale, entonces, ¿qué es la estructura primaria? 00:22:26
Pues la estructura primaria es la secuencia de aminoácidos. 00:22:29
Siempre hay un extremo con grupo armino terminal y un grupo carboxilo terminal. 00:22:32
Y los aminoácidos se denominan de aquí a aquí, ¿vale? 00:22:37
Entonces aquí empieza el 1, el 2, el 3, el 4, el 5, el 6, ¿vale? 00:22:39
Pregunta, ¿qué queréis? 00:22:46
¿Que este péptido hecho de alanina, cisteína, triptófano, glicina y la secuencia inversa son el mismo péptido? 00:22:48
Razón a tu respuesta. 00:22:58
Pues si os digo que la secuencia de aminoácidos guía el plegamiento de la cadena en una estructura tridimensional específica, ¿qué pensáis? 00:23:02
Entonces, la estructura primaria, por ejemplo, si cambia cualquier cambio, puede tener grandes diferencias en el resultado. 00:23:10
Por ejemplo, la anemia falciforme, no sé si conocéis lo que es, pero es esta anemia en la que los glóbulos rojos, en vez de tener esta forma funcional, tienen forma de oz falci, quiero decir eso, forma de oz falciforme. 00:23:24
¿Qué le pasa a estos glóbulos rojos? Que no son capaces de transportar oxígeno con el mismo éxito, por lo cual es una enfermedad grave. 00:23:36
Vale, un caso curioso en la naturaleza, porque se os ocurre que esta enfermedad, la anemia falciforme, ah bueno, lo que no he dicho es que esta enfermedad, perdonad, se da simplemente por el cambio en un aminoácido aquí, perdón, en un par de bases que hace que, o sea, este par de bases, aquí ya lo daremos más adelante, hace que este aminoácido, aquí es uno y en la anemia falciforme es valina. 00:23:49
entonces con un cambio en un par de bases 00:24:18
o en una base y en su base complementaria 00:24:22
se produce un aminoácido diferente que da lugar a una enfermedad 00:24:25
en una base 00:24:28
¿por qué pensáis que es más frecuente 00:24:31
que esta enfermedad se da en regiones 00:24:35
donde la malaria es endémica y causa muchas muertes? 00:24:38
pues resulta que en la malaria 00:24:42
no sé si sabéis que es una enfermedad causada por un protozoo 00:24:43
que invade los glóbulos rojos y los revienta y los hace explotar, 00:24:46
¿qué ocurre? Que es mucho menos efectiva cuando las células tienen forma de hoz, así. 00:24:50
Entonces, como las personas que tienen esta enfermedad, 00:24:55
algunos glóbulos rojos más o menos sí pueden ser funcionales, 00:24:58
pues ¿qué ocurre? Que la mayoría de los protozoos no tienen éxito penetrando y reventando estos glóbulos rojos 00:25:01
y al final sobreviven más personas donde la malaria es endémica con este tipo de fenotipo que con este. 00:25:07
De esa forma, la anemia falciforme protege frente a la malaria en las regiones donde la malaria mata a muchas personas. 00:25:17
Estructura secundaria. Hemos visto la estructura primaria que da la secuencia de aminoácidos y la estructura secundaria. 00:25:25
Es la conformación espacial de la cadena polipeptídica y se forma por los puentes de hidrógeno entre los átomos de oxígeno del grupo carbonilo y los átomos de hidrógeno del grupo amino. 00:25:30
Hay tres tipos de estructura secundaria. Primero, hélice alfa. Pues nada, os lo estudiáis un poco cómo va, pero básicamente que veáis que se estabiliza por los puentes de hidrógeno y las cadenas radicales se ponen hacia afuera de la hélice, como veis aquí. 00:25:47
¿Vale? Otro tipo, la hélice de colágeno. La hélice de colágeno son tres cadenas alfa que se enrollan, ¿vale? Y se unen mediante enlaces covalentes y puentes de hidrógeno. 00:26:10
Luego, la lámina beta. La lámina beta es un posicionamiento paralelo de las cadenas de aminoácidos dentro de la misma proteína. 00:26:24
De esta forma, los grupos NH, o sea, los grupos amino de una de las cadenas forman enlaces de hidrógeno con los grupos carboxilo de la opuesta. 00:26:33
y los R quedan hacia arriba o hacia abajo 00:26:40
del plano que están formando, pues tendréis que saber que hay 00:26:44
tres tipos de estructura secundaria de proteínas que son la helice alfa, la helice de colágeno 00:26:49
y la lámina beta, y tal vez saber mencionar que 00:26:53
enlaces son los que la estabilizan. Estructura terciaria, pues cuando 00:26:57
esta helice alfa, bueno, estas estructuras 00:27:01
secundarias se pliegan de una forma característica 00:27:05
Y este plegamiento característico se debe a enlaces entre las cadenas laterales, o sea, entre los grupos R de los aminoácidos 00:27:09
Es muy importante porque de este tipo de estructura depende la función de la proteína 00:27:16
Las uniones entre las cadenas laterales pueden ser de cuatro tipos 00:27:22
Uno, veis aquí, puentes de sulfuro 00:27:27
Dos, atracción electrostática, es decir, entre grupos de diferente carga 00:27:29
Tres, puentes de hidrógeno 00:27:35
Cuatro, interacciones hidrofóbicas, o sea, entre cadenas laterales, entre grupos R que no tengan, que sean hidrofóbicas 00:27:38
Y también fuerzas de Van der Waals, que son las de dipolos inducidos 00:27:49
Entonces estas son las cuatro fuerzas que estabilizan la estructura terciaria 00:27:53
¿Qué aminoácido proteico es el único que puede formar puentes disulfuro? Este de aquí 00:27:58
Pues la cisterina, como veis aquí, y esto es porque es el único que tiene un azufre en su cadena lateral. 00:28:03
Ahora, estructura terciaria, la SAI. Antes hemos hablado de la estructura de láminas alfa, elice alfa, frío de colágeno y lámina beta. 00:28:15
Ahora, tenemos que saber que según la estructura terciaria hay dos grandes tipos de proteínas. Están las globulares, que son estas, y las fibrosas, que son estas. Si nos detenemos en las fibrosas, un ejemplo sería el colágeno, ¿qué pensáis? 00:28:31
¿Son solubles en agua? Y quiero que penséis en la función de estas proteínas. Son proteínas fibrosas, el colágeno suele formar estructuras. ¿Nos interesa que una proteína que forma estructuras sea soluble en el agua? Pues no. Debería ser insoluble porque si no se desmoronaría y no tiene sentido. 00:28:51
¿Dónde están los grupos apolares? ¿Hacia el interior o hacia el exterior? 00:29:17
Los grupos apolares, si no queremos que interaccione con el agua. Pensadlo. 00:29:22
Y ahora, las proteínas globulares, como en este caso la mioglobina, ¿serían solubles en agua? 00:29:28
¿qué pensáis? si nos interesa que interaccione, que están disueltas 00:29:39
que cojan oxígeno, que dejen hierro, que no sé qué, lo que sea 00:29:45
¿dónde estarán los grupos apolares? ¿hacia el interior o al exterior? 00:29:47
¿vale? pues lo pensáis y me lo decís 00:29:55
luego ya vamos con la estructura cuaternaria, ¿vale? pues la estructura cuaternaria 00:29:57
es la asociación de varias cadenas polipeptídicas con su estructura terciaria 00:30:02
Que estas cadenas polipeptídicas, que pueden ser iguales o diferentes entre sí, se llaman subunidades proteicas. 00:30:06
Y cada una de estas cadenas se llama protómero o subunidad. 00:30:17
Puede haber dímeros si son dos, trímeros si son tres. 00:30:31
Las cadenas se unen por sus cadenas R, igual que la anterior, a través de los mismos enlaces de la estructura terciaria. 00:30:34
Y también es responsable de su función. 00:30:42
Aquí vemos un dímero de insulina y aquí un hexámero de insulina. 00:30:46
Y esto con forma de Y, ¿qué podría ser? 00:30:51
Por favor, ya lo sabéis. 00:30:54
Perdonad. 00:30:59
A ver si... 00:31:01
Ay chicos, lo siento. 00:31:04
Se me ha quedado esto congelado. 00:31:05
Bueno, estos vídeos si queréis los veis 00:31:07
son interesantes para que entendáis cuál es la función 00:31:17
y la importancia de la investigación 00:31:20
en cuanto al plegamiento de las proteínas 00:31:24
porque esto parece un rollo patatero que no sirve para nada 00:31:26
pero sirve para mucho 00:31:28
y de hecho es muy importante 00:31:29
conocer cómo es el plegamiento de las proteínas 00:31:34
para luego tener unas aplicaciones terapéuticas 00:31:37
bastante importantes 00:31:40
Luego, propiedades de las proteínas 00:31:41
primero, pueden desnaturalizarse 00:31:43
¿esto qué quiere decir desnaturalizar? 00:31:46
pues perder su estructura cuaternaria, terciaria y secundaria 00:31:48
a veces, por ruptura de los puentes de hidrógeno 00:31:50
y enlaces débiles 00:31:53
la proteína entonces se vuelve fibrosa, insoluble 00:31:54
precipita y pierde su función 00:31:57
esto puede ser reversible o irreversible 00:31:59
depende si estos cambios en la temperatura, en el pH 00:32:02
o en la concentración de sales 00:32:05
es demasiado prolongado en el tiempo 00:32:06
o demasiado extremo 00:32:09
pues si es demasiado prolongado, demasiado extremo, será irreversible, pero puede ser reversible si las condiciones vuelven a su estado inicial. 00:32:11
Un ejemplo de desnaturalización irreversible. 00:32:22
Pues cuando freímos un huevo vemos que la albúmina, que es la proteína presente en la clara del huevo y que es soluble en agua, 00:32:26
Con el calor acaba precipitando, perdiendo su estructura. Aquí veis cómo serían los cambios en el aspecto molecular. Aquí los puentes de sulfuro se rompen y se forman nuevos, entonces es de forma irreversible porque los puentes de sulfuro que se forman son muy fuertes. 00:32:33
La permanente, por ejemplo, es que los puentes de sulfuro del cabello se rompen por efecto del calor y de algunos químicos a veces 00:33:06
Se le da un nuevo molde al pelo, entonces se reorganizan y se forman nuevos puentes de sulfuro 00:33:24
Y entonces esto hace que tenga una consistencia rizada 00:33:29
Como no se han perdido todos los originales, en cuanto estos vuelvan a romperse es reversible, el cabello vuelve a ser lacio. 00:33:33
Y una desnaturalización reversible también sería el experimento de Amphysen, 00:33:44
que es un experimento clásico que no tiene mayor importancia que simplemente que sepáis que en laboratorio también se puede desnaturalizar determinadas proteínas, 00:33:50
como la ribonucleasa, que con ese nombre ASA, ya todos sabéis que es una enzima, 00:34:01
y que luego vuelve a revertirse esa desnaturalización y recuperando su actividad catalítica. 00:34:06
Esta desnaturalización, normalmente siempre hay que tener en cuenta que para esta desnaturalización 00:34:14
que cada enzima o cada proteína tiene un pH de acción óptimo. 00:34:20
una proteína aquí por ejemplo 00:34:24
en un pH 00:34:29
bajo, o sea ácido 00:34:30
¿dónde podría ser? 00:34:32
por ejemplo podría ser 00:34:34
una enzima del estómago 00:34:36
que hay un pH muy ácido 00:34:37
¿pH básico? pues yo que sé, pues otra 00:34:39
entonces 00:34:42
estaría bien que analizaseis la gráfica 00:34:43
y que 00:34:47
entendieseis que significa esto 00:34:48
¿vale? quiere decir que 00:34:50
la actividad aumenta 00:34:52
la actividad de la proteína o de la enzima, por ejemplo, aumenta hasta un pH donde su actividad es máxima 00:34:53
y luego desciende. Entonces, ¿cómo podrías tratar de revertir 00:34:58
la inhibición enzimática por cambios de pH en el medio? 00:35:02
¿Qué se os ocurre? Pues pensadlo, pues, ¿no? Pues revertiendo 00:35:05
ese cambio de pH. Vale, propiedades. 00:35:10
Está, en cuanto a la solubilidad, 00:35:14
las proteínas con estructura tercera fibrilar, 00:35:19
fibrilar, acordado, son insolubles en agua, mientras que las de estructura 00:35:21
globular son solubles formando dispersiones coloidales, recordad la 00:35:26
diapositiva de antes. Y además, es importante saber también 00:35:30
que las proteínas globulares son solubles, pero 00:35:34
tienen una capa de solvatación, es decir, una capa de moléculas de agua 00:35:38
que impide que la proteína globular se pueda unir a otras 00:35:42
proteínas o que interaccione de una forma que no deseada. 00:35:46
Luego tiene también capacidad amortiguadora. ¿A qué es debido esta propiedad? Pues a que tiene carácter anfótero, para que os acordéis, anfo, anfi, viene de dos, ¿vale? Anfótero, puede comportarse como base o como ácido, dependiendo del pH. Por eso son capaces de regular el pH junto con el tampón fosfato y el tampón bicarbonato. 00:35:51
¿Qué propiedades tiene? Pues son muy específicas 00:36:15
Tanto para la especie en la que están presentes 00:36:18
En el organismo y en cuanto a su función 00:36:20
¿Vale? 00:36:22
Acordaos de lo que he comentado 00:36:25
De la 00:36:26
Nema falciforme 00:36:28
Que son muy específicas 00:36:29
Y un breve cambio 00:36:33
Y un mínimo cambio puede cambiar 00:36:34
Todo, puede modificar su función 00:36:36
Entonces, esto 00:36:38
Que tengan tanta especificidad de especie y de función 00:36:40
Puede reflejar parentesco evolutivo 00:36:42
entre organismos. Por eso las insulinas de cerdo y la insulina humana son tan parecidas, 00:36:44
porque somos organismos bastante emparentados. Y también, por otro lado, son responsables 00:36:52
de diferencias individuales en membranas celulares y pueden causar rechazo en trasplantes. 00:36:59
Bueno, este ejercicio es muy fácil, recomiendo que lo hagáis. 00:37:07
Y que os preguntéis, entonces, si la desnaturalización se da con el calor, ¿por qué puede haber diferencias en la absorción de nutrientes según las diferentes formas de comer el huevo? 00:37:12
Esto tiene que ver con la pregunta B, ¿por qué se mantienen las propiedades nutritivas de la clara de huevo después de cocerlo? 00:37:36
Pensadlo, que puede ser, y lo investigáis 00:37:42
Clasificación de proteínas 00:37:46
Están las holoproteínas y las heteroproteínas 00:37:49
Holoproteínas solo están compuestas por cadenas polipeptídicas 00:37:52
Por ejemplo, el colágeno y la mioglobina 00:37:58
Luego están las heteroproteínas 00:38:02
Son las que están formadas por una cadena polipeptídica y una parte no proteica 00:38:04
que sería el grupo, la parte no proteica se llama grupo prostético 00:38:09
las soloproteínas, las que solo son hechas de polipeptidos 00:38:15
las globulares, pues hay de transporte y reserva como la albúmina 00:38:24
las defensivas o de transporte como las globulinas, acordaos de las inmunoglobulinas 00:38:28
las unidas a ácidos nucleicos o histonas, estas bolitas 00:38:32
Son unas proteínas que están unidas al ADN, o sea, a los ácidos nucleicos y que son las que permiten el empaquetamiento. O también las hay biocatalizadoras, que son las enzimas. Las otras oloproteínas, también las fibrosas, que son insolubles, resistentes y que cumplen una función estructural, pues hay ejemplos. Por ejemplo, el colágeno. 00:38:36
Polágeno. Resistencia al estiramiento. Está en la matriz extracelular de la piel, en el cartílago, etc. 00:38:57
Luego también están las beta-queratinas, por ejemplo, y que son muy resistentes, por ejemplo, en la tela de araña. 00:39:04
Y en las queratinas también, las que son ricas en cisteína, puentes de disulfuro, que son las que dan consistencia y estructura a nuestro cabello. 00:39:11
También están en formaciones epidérmicas como las uñas. 00:39:21
Bueno, por si no conocéis a la mujer de esta foto, es una cantante y contrabajista que se llama Esperanza Spalding, que os recomiendo si os gusta el jazz. 00:39:23
Holoproteínas, estamos en las fibrosas, también intervienen a veces en la contracción muscular, como es el caso de la miocina y la actina. 00:39:39
Y también están las elastinas, que dan consistencia y dan elasticidad a los tejidos. 00:39:48
Clasificación de las heteroproteínas. Estas son las que no están hechas solo de biomoléculas peptídicas. 00:39:59
Están las fosfoproteínas cuando el grupo prostético es ácido fosfórico, están las glucoproteínas cuando el grupo prostético es un glúcido, lipoproteínas cuando el grupo prostético es un lípido y nucleoproteínas cuando es un ácido nucleico. 00:40:05
Este ejercicio deberéis hacerlo con la gorra. 00:40:28
Y ya estaría chicos, a ver si os ha ido así. 00:40:33
Chao. 00:40:35
Idioma/s:
es
Materias:
Biología
Niveles educativos:
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  • Bachillerato
    • Primer Curso
    • Segundo Curso
Autor/es:
Camila Monasterio Martín
Subido por:
Camila M.
Licencia:
Reconocimiento
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10
Fecha:
29 de octubre de 2026 - 8:42
Visibilidad:
Clave
Centro:
IES GERARDO DIEGO
Duración:
40′ 40″
Relación de aspecto:
1.78:1
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Tamaño:
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