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La vida interior de la célula (narrado)

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Subido el 21 de febrero de 2018 por Francisco J. M.

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Mientras los lóbulos rojos son arrastrados a gran velocidad por una fuerte corriente de sangre, los leucocitos ruedan lentamente sobre las células endoteliales de la pared del vaso sanguíneo. 00:00:09
Las P-selectinas de las células endoteliales interactúan con PSLG1, una glucoproteína presente en las microvellosidades del leucocito. 00:00:20
Los leucocitos, empujados por la corriente sanguínea, se adhieren y ruedan sobre las 00:00:30
células endoteliales porque las conexiones existentes entre unos y otras se rompen y 00:00:35
se forman continuamente. 00:00:40
Estas interacciones son posibles debido a que los dominios extracelulares de ambas proteínas 00:00:42
emergen de la matriz extracelular que recubre la superficie de ambos tipos de células. 00:00:47
La cara externa de la bicapa lipídica está enriquecida en esfingolípidos y fosfatidilcolina. 00:00:53
Balsas enriquecidas en esfingolípidos, elevadas con respecto al resto de la membrana, reclutan proteínas de membrana específicas. 00:00:59
La rigidez de estas balsas es debida al estrecho empaquetamiento de moléculas de colesterol con las cadenas hidrocarbonadas de los esfingolípidos. 00:01:08
Fuera de las balsas, las cadenas hidrocarbonadas insaturadas y la baja concentración de colesterol resultan en una mayor fluidez. 00:01:17
Allí donde hay una inflamación, las quemoquinas secretadas, unidas al proteoglicano heparanxulfato de la matriz extracelular endotelial, son presentados a receptores transmembrana 7 de los leucocitos. 00:01:25
La unión estimula a los leucocitos y dispara una cascada intracelular de reacciones de señalización. 00:01:37
La composición de la cara interna de la bicapa lipídica es diferente a la de la externa. 00:01:45
Mientras que algunas proteínas atraviesan la membrana, otras están ancladas a su cara interna mediante enlaces covalentes con las cadenas de ácidos grasos 00:01:50
o unidas por enlaces no covalentes a otras proteínas de membrana 00:01:59
Los complejos proteicos unidos a la membrana son esenciales para la transmisión de señales a través de ella 00:02:02
Debajo de la bicapa lipídica, tetrámeros de espectrina, organizados en redes hexagonales, están anclados a proteínas de membrana 00:02:09
Esta red forma el esqueleto de la membrana, el cual contribuye a su estabilidad y a la correcta distribución de las proteínas de membrana. 00:02:20
El citoesqueleto está constituido por redes de proteínas filamentosas, que son responsables de la organización espacial de los componentes del citoplasma. 00:02:29
En el interior de las microvellosidades, filamentos de actina se disponen en haces paralelos estabilizados por proteínas de interconexión. 00:02:38
interconexión. A mayor profundidad en el citosol, la red de actina adquiere una estructura 00:02:45
de gel, estabilizada por diversas proteínas que se unen a la actina. Los filamentos interconectados 00:02:51
por complejos proteicos crecen alejándose de la membrana por adición de monómeros 00:02:57
de actina a los extremos en crecimiento. La red de actina es una estructura muy dinámica 00:03:02
con una continua y direccional polimerización y desensamblado. Proteínas de cizalla inducen 00:03:10
cortes en los filamentos originando fragmentos cortos que se despolimerizan rápidamente 00:03:17
o dan lugar a nuevos filamentos. El citoesqueleto incluye una red de microtúbulos creados por 00:03:22
la asociación lateral de protofilamentos, formados por la polimerización de edímeros 00:03:28
de tubulina. Mientras que los extremos en crecimiento de algunos microtúbulos se extienden 00:03:33
hacia la membrana plasmática, otras proteínas estabilizan la estructura curvilínea de los 00:03:39
protofilamentos de otros microtúbulos, dando lugar a su rápida despolimerización por el mismo 00:03:44
extremo. Los microtúbulos proporcionan caminos por los que vesículas membranosas se desplazan 00:03:49
desde la membrana plasmática o hacia ella. El movimiento direccional de estas vesículas de 00:03:55
carga es debido a una familia de proteínas motrices, las quinesinas, que enlazan las 00:04:00
vesículas y los microtúbulos. Orgánulos membranosos como las mitocondrias están 00:04:05
firmemente atrapados por el citoesqueleto. Las mitocondrias cambian continuamente de 00:04:11
forma y su orientación está parcialmente determinada por su interacción con los microtúbulos. 00:04:16
Todos los microtúbulos se originan a partir del centrosoma, una estructura fibrosa que 00:04:22
contiene dos centriolos cilíndricos y que está ubicada en las proximidades del núcleo. 00:04:27
Los poros de la envoltura nuclear permiten el paso de moléculas como el mRNA y proteínas 00:04:39
hacia el citosol. Aquí, ribosomas libres traducen las moléculas de RNA mensajero a 00:04:45
proteínas. Algunas de estas proteínas van a residir en el citosol. Otras se asociarán 00:05:00
a proteínas citosólicas especializadas y serán importadas por mitocondrias u otros 00:05:06
orgánulos. La síntesis de proteínas de secreción y proteínas integrales de membrana 00:05:12
es iniciada por ribosomas libres, que luego se anclan a translocadores de proteínas situados 00:05:18
en la superficie del retículo endoplasmático. Estas proteínas pasan a través de un poro 00:05:25
acuoso en el translocador. Las proteínas de secreción se acumulan en la luz del retículo 00:05:31
endoplasmático, mientras que las proteínas integrales de membrana quedan incrustadas 00:05:37
en la membrana de este orgánulo. Las proteínas son transportadas desde el retículo endoplasmático 00:05:42
al aparato de Golgi mediante vesículas que se desplazan a lo largo de los microtúbulos. 00:05:51
La glicosilación de proteínas iniciada en el retículo endoplasmático es completada 00:06:10
en el lumen del aparato de Golgi. Proteínas totalmente glicosiladas son transportadas 00:06:15
desde el aparato de Golgi hacia la membrana plasmática. Cuando una vesícula se fusiona 00:06:22
con la membrana plasmática, las proteínas contenidas en el lumen de la vesícula son 00:06:28
secretadas al exterior celular, mientras que las proteínas incrustadas en la membrana 00:06:33
de la vesícula se incorporan a la membrana plasmática y difunden en ella. 00:06:38
Allí donde hay una inflamación, las quemoquinas secretadas por las células endoteliales se 00:06:43
unen al dominio extracelular de los receptores acoplados a proteínas G. Tal unión provoca 00:06:48
un cambio conformacional en el dominio citosólico del receptor, con la consecuente activación 00:06:54
de una subunidad de la proteína G. La activación de esta subunidad origina una cascada de activación 00:07:00
de proteínas que a su vez provoca la activación y agrupamiento de integrinas dentro de las 00:07:06
balsas lipídicas. Un dramático cambio conformacional ocurre en el dominio extracelular de las integrinas 00:07:11
activadas. Esto ahora permite su interacción con proteínas ICAM que se exponen sobre la 00:07:17
superficie de las células endoteliales. Estas fuertes interacciones inmovilizan al leucocito 00:07:24
rodante en el lugar de la inflamación. Eventos adicionales de señalización causan una profunda 00:07:30
reorganización del citoesqueleto, lo que resulta en el aplastamiento de uno de los 00:07:38
bordes del leucocito. El borde frontal del leucocito se inserta entre las células endoteliales 00:07:42
y el leucocito migra a través de la pared del vaso hacia el tejido inflamado. 00:07:48
Rodamiento, activación, adhesión y migración endotelial son los cuatro pasos de un proceso llamado extravasación de leucocitos. 00:07:53
Idioma/s:
es
Autor/es:
Harvard University
Subido por:
Francisco J. M.
Licencia:
Reconocimiento - No comercial - Compartir igual
Visualizaciones:
2174
Fecha:
21 de febrero de 2018 - 22:31
Visibilidad:
Público
Centro:
IES ALPAJÉS
Duración:
08′ 12″
Relación de aspecto:
3:2 El estándar usado en la televisión NTSC. Sólo lo usan dichas pantallas.
Resolución:
540x360 píxeles
Tamaño:
26.61 MBytes

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